25: Амінокислоти, пептиди та білки
- Page ID
- 105850
Хімія життя - це багато в чому хімія поліфункціональних органічних сполук. Функціональні групи зазвичай відносяться до типів, які взаємодіють досить сильно, як, наприклад, гідроксильна і карбонільна функції вуглеводів (Глава 20). Взаємодія між аміноі і карбоксильними функціями амінокислот значною мірою фігурує в цій главі. Підійдемо до дуже важливої хімії амінокислот і їх похідних в три етапи. По-перше, прості a-амінокислоти будуть розглянуті з акцентом на те, як властивості амінних функцій і функцій кислоти модифікуються в молекулах, які мають обидві групи. Потім ми обговоримо деякі важливі властивості пептидів і білків, які є речовинами, що складаються з амінокислот, пов'язаних між собою амідними зв'язками. Увага також буде приділена хімічним проблемам, представленим ферментами, які є білковими молекулами, здатними виступати в якості ефективних каталізаторів специфічних хімічних реакцій, і ролі нуклеїнових кислот в синтезі білка.
- 25.1: Типи біологічно важливих амінокислот
- Амінокислоти, які зустрічаються природним шляхом як складові білків, мають аміногрупу (NH2) (NH2) та групу карбонових кислот (CO2H) (CO2H), прикріплену до того ж вуглецю. Вони називаються α -амінокислотами і відрізняються лише характером групи R на α вуглеці і, за рідкісним винятком, є хіральними молекулами з конфігурацією L у хірального α вуглецю.
- 25.2: Кислотно-лужні властивості\(\alpha\)-Amino Acids
- Поведінка гліцину досить характерно для поведінки найпростіших амінокислот. Оскільки гліцин не є ні сильною кислотою, ні сильною основою, ми очікуємо, що розчин гліцину у воді містить чотири види в швидкій рівновазі. Очікується, що пропорції цих видів змінюватимуться з pH, катіонна кон'югатна кислота є переважною формою при низькому рН, а аніонна кон'югатна основа - при високому рН.
- 25.3: Фізичні та спектроскопічні властивості
- α-амінокислоти кристалізуються у вигляді диполярних форм, а сильні міжмолекулярні електричні сили в кристалах призводять до більш високих температур плавлення, ніж у простих амінів або монокарбонових кислот. Точки плавлення настільки високі, що при плавленні часто відбувається розкладання. Характеристики розчинності амінокислот у воді є складними через задіяні кислотно-дисоціаційні рівноваги, але вони найменш розчинні в своїх ізоелектричних точках.
- 25.4: Аналіз амінокислот
- У багатьох видах досліджень важливо мати прості і чутливі засоби для аналізу амінокислот, особливо в невеликих кількостях.
- 25.5: Реакції амінокислот
- В якійсь мірі реакції амінокислот характерні для виділеної карбонової кислоти і амінних функцій. Таким чином, карбоксильна функція може бути етерифікована з надлишком спирту в кислих умовах, а функція аміну може бути ацильована хлоридами кислот або ангідридами в основних умовах. Амінна функція α-амінокислот і складних ефірів реагує з азотною кислотою таким чином, як описано для первинних амінів.
- 25.6: Синтез α-амінокислот
- Багато з видів реакцій, які корисні для приготування амінокислот, обговорювалися раніше в зв'язку з окремими синтезами карбонових кислот і аміносполук. Приклади включають витіснення галогену SN2 з α-галогенних кислот аміаком та синтез Стріккера, який на першому етапі має тісний зв'язок з утворенням ціаногідрину
- 25.7: Пептиди та білки
- Амінокислоти є будівельними блоками поліамідних структур пептидів і білків. Кожна амінокислота пов'язана з іншою амідною (або пептидною) зв'язком, утвореною між амінною групою одного і кислотною групою іншого. Таким чином полімерна структура повторюваних амідних ланок вбудовується в ланцюг або кільце. Амідні групи є площинними, а конфігурація зв'язку C−NC−N зазвичай, але не завжди, транс.
- 25.8: Будова і функції білків
- Біологічні функції білків надзвичайно різноманітні. Первинна структура і наявність або відсутність спеціальних функціональних груп, металів і так далі, мають першорядне значення робить білки, виготовлені із загального базового набору амінокислот, настільки дивно неоднорідні і проявляють такі різноманітні, але специфічні функції.
- 25.9: Ферменти
- Практично всі біохімічні реакції каталізуються білками, званими ферментами. Каталітична сила і специфічність ферментів надзвичайно високі. Реакції, які вони каталізують, як правило, посилюються в швидкості на багато порядків, часто до 10 мільйонів, над неферментативним процесом. Отже, ферментативні реакції можуть відбуватися в набагато більш м'яких умовах, ніж порівнянні лабораторні реакції.
- 25.10: Коферменти
- Багато ферментів працюють лише в поєднанні з органічними молекулами, які насправді є реагентами для реакції. Ці речовини називаються коферментами або кофакторами. Деякі коферменти функціонують з більш ніж одним ферментом і беруть участь в реакціях з низкою різних субстратів.
- 25.11: Регулювання ферментів
- Можливо, ви замислювалися, як протеолітичні ферменти, такі як трипсин, пепсин, хімотрипсин, карбоксипептидаза та інші, утримуються від саморуйнування, каталізуючи власний гідроліз або гідролізуючи один одного. Цікавою особливістю травних ферментів є те, що вони виробляються в неактивній формі в шлунку або підшлунковій залозі - імовірно, для захисту різних видів протеолітичних ферментів від нападу один на одного або інших білків.
- 25.12: Ферментна технологія
- Оскільки ферменти функціонують майже до досконалості в живих системах, існує великий інтерес до того, як вони можуть бути використані для проведення бажаних реакцій практичної цінності поза живими системами. Потенційна цінність у використанні ферментів (окремо від організмів, які їх синтезують) незаперечна, але як реалізувати цей потенціал - інша справа.
- 25.13: Біосинтез білків
- Однією з найцікавіших і основних проблем, пов'язаних з синтезом білків в живих клітині, є те, як компонент амінокислот індукується зв'язуватися між собою в послідовностях, характерних для кожного типу білка. Існує також пов'язана проблема того, як інформація про амінокислотні послідовності увічнюється в кожному новому поколінні клітин. Тепер ми знаємо, що речовини, відповідальні за генетичний контроль у рослин і тварин, присутні в хромосомах і походять з них.
- 25.14: Хімічна еволюція
- Проблема, що представляє великий інтерес для тих, хто цікавиться еволюцією життя, стосується походження біологічних молекул. Коли і як вперше синтезувалися молекули життя, такі як білки, нуклеїнові кислоти та полісахариди? В ході геологічної історії, мабуть, був пребіотичний період, коли органічні сполуки утворювалися і перетворювалися на складні молекули, подібні до тих, з якими ми стикаємося в живих системах.
- 25.E: Амінокислоти, пептиди та білки (вправи)
- Це домашні вправи, які супроводжують главу 25 TextMap з основних принципів органічної хімії (Робертс та Касеріо).