Skip to main content
LibreTexts - Ukrayinska

25.11: Регулювання ферментів

  1. Last updated
  2. Save as PDF
  • Page ID
    105865

    • \( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

    Можливо, ви замислювалися, як протеолітичні ферменти, такі як трипсин, пепсин, хімотрипсин, карбоксипептидаза та інші, утримуються від саморуйнування, каталізуючи власний гідроліз або гідролізуючи один одного. Цікавою особливістю травних ферментів є те, що вони виробляються в неактивній формі в шлунку або підшлунковій залозі - імовірно, для захисту різних видів протеолітичних ферментів від нападу один на одного або інших білків.

    Неактивні попередники називаються трипіноген, пепсиноген, хімотрипсиноген та прокарбоксипептидаза. Ці попередники перетворюються в активні ферменти шляхом гідролітичного розщеплення декількох специфічних пептидних зв'язків під впливом інших ферментів (трипсин, наприклад, перетворює хімотрипсиноген в хімотрипсин). Травні ферменти, здається, не самознищуються, ймовірно, тому, що вони настільки побудовані, що стерично неможливо вмістити частину однієї молекули ферменту в активну ділянку іншої. У зв'язку з цим важливо, що хімотрипсин атакує денатуровані білки швидше, ніж природні білки з їх компактними структурами точно згорнутих ланцюгів.

    Імовірно, всі ферменти повинні мати якийсь регуляторний механізм, який вмикає і вимикає їх у міру необхідності. Про механізми регуляції відомо менше, ніж про самих ферментативних реакціях, але визнаний один вид контролю. Це відбувається, коли продукт реакції пригнічує одну з етапів реакції, виробляючи його, зв'язуючи фермент як нереактивний комплекс (інгібування зворотного зв'язку). Як найпростіший приклад, припустимо, що продукт, а\(\left( \ce{P} \right)\) також субстратні\(\left( \ce{S} \right)\) комплекси з ферментом\(\left( \ce{E} \right)\); тоді ми можемо написати наступний набір рівноваг для чистої реакції:

    \[\ce{E} + \ce{S} \rightleftharpoons \ce{ES} \rightarrow \ce{E} + \ce{P}\]

    \[\ce{E} + \ce{P} \rightleftharpoons \ce{EP}\]

    Зрозуміло, що реакція такого типу буде зменшуватися в міру накопичення продукту. Вона може припинитися зовсім, якщо активні сайти насичені продуктом, і він почнеться знову тільки при видаленні продукту.

    Дописувачі та атрибуція

    Template:ContribRoberts