2.12: Глікопротеїни

Last updated
Save as PDF

Page ID: 5892

\( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

Глікопротеїни мають вуглеводи, прикріплені до них - процес, який називається глікозилювання. Прикріплення являє собою ковалентний зв'язок з:

гідроксильна (-ОН) група R групи серину або треоніну - називається "O-зв'язаним" в обох випадках або до
аміногрупа (-NH ₂) в групі R аспарагіну - називається "N-зв'язаним»

Вуглевод складається з коротких, зазвичай розгалужених, ланцюгів

прості цукру (наприклад, глюкоза, галактоза)
аміноцукри (цукру з аміногрупою, наприклад, N-ацетилглюкозамін), і
кислі цукру (цукру з карбоксильною групою, наприклад, сіалова кислота)

Цукор дуже гідрофільний завдяки їх численним групам -ОН. їх наявність

робить глікопротеїни набагато більш гідрофільними, ніж вони були б інакше і
часто необхідні для правильного згортання білка в його третинну структуру

Більшість білків, що піддаються впливу водянистого оточення на поверхні клітин, є глікопротеїнами.

альт На цьому зображенні показана первинна структура глікофоріну А, глікопротеїну, який охоплює плазмову мембрану («Ліпідний бішар») еритроцитів людини. Кожен РБК має близько 500 000 копій молекули, вбудованої в його плазматичну мембрану.

П'ятнадцять вуглеводних ланцюгів «O-пов'язані» із залишками серину (Ser) та треоніну (Thr)
Один вуглеводний ланцюг «N-пов'язаний» з аспарагіном (Asn) в положенні 26

Два поліморфних варіанти глікофорину А, які відрізняються тільки при залишках 1 і 5, зустрічаються у людини. Вони породжують групи крові МН.

M алель кодує Ser в позиції 1 (Ser-1) і Gly в позиції 5 (Gly-5)
N алель кодує Leu-1 і Glu-5

Генотип до фенотипу

Особи, які успадковують два N алелі (є гомозиготними), мають групу крові N.

Особи, які є гомозиготними для М алеля, мають групу крові М.
Гетерозиготні особини виробляють обидва білки і мають групу крові MN.

Глікофорин А є найважливішим місцем прикріплення, за допомогою якого паразит Plasmodium falciparum вторгається в еритроцити людини.