Skip to main content
LibreTexts - Ukrayinska

2.11: Правила будови білка

  1. Last updated
  2. Save as PDF
  • Page ID
    5894

    • \( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

    Функція білка визначається його формою. Форма білка визначається його первинною структурою (послідовністю амінокислот). Послідовність амінокислот в білку визначається послідовністю нуклеотидів в гені (ДНК), що його кодує. Функція білка (крім випадків, коли він служить їжею) абсолютно залежить від його тривимірної структури. Ряд агентів може порушити цю структуру, таким чином денатурируя білок.

    • зміни рН (змінює електростатичні взаємодії між зарядженими амінокислотами)
    • зміни концентрації солі (робить те ж саме)
    • зміни температури (більш високі температури знижують міцність водневих зв'язків)
    • наявність відновників (розрив S-S-зв'язків між цистеїнами)
    альт
    Малюнок 2.11.1: Зображено денатурацію (розгортання) і ренатурацію (перегортання) білка. Червоні коробки представляють стабілізуючі взаємодії, такі як дисульфідні зв'язки, водневі зв'язки та/або іонні зв'язки.

    Часто, коли білок був м'яко денатурований, а потім повертається до нормальних фізіологічних умов температури, рН, концентрації солі тощо, він спонтанно відновлює свою функцію (наприклад, ферментативну активність або здатність зв'язувати свій антиген). Це говорить нам про те, що білок спонтанно відновив свою рідну тривимірну форму. Більше того, ця здатність є невід'ємною; жоден сторонній агент не потрібен, щоб змусити його правильно скласти.

    Однак є ферменти, які додають цукру до певних амінокислот, і вони можуть бути необхідними для правильного складання. Ці білки, звані молекулярними шаперонами, дозволяють новосинтезованому білку набувати свою кінцеву форму швидше і надійніше, ніж це було б інакше.

    Шаперони

    Хоча тривимірна (третинна) структура білка визначається його первинною структурою, йому може знадобитися допомога в досягненні остаточної форми.

    • Коли поліпептид синтезується, він виходить (спочатку N-термінал) з рибосоми і починається процес згортання.
    • Однак з'являється поліпептид опиняється оточений водянистим цитозолем і багатьма іншими білками.
    • У міру появи гідрофобних амінокислот вони повинні знайти інші гідрофобні амінокислоти для асоціації. В ідеалі вони повинні бути власними, але існує небезпека того, що вони можуть асоціюватися з сусідніми білками, що призводить до агрегації та нездатності сформувати належну третинну структуру.
    Малюнок 11.2: Структура білка HSP90AA1. з Вікіпедії (CC_SA-BY-3.0 від Emw)

    Незважаючи на важливість шаперонів, правило все ж дотримується: кінцева форма білка визначається лише одним: точною послідовністю амінокислот в білку. А послідовність амінокислот в кожному білку продиктована послідовністю нуклеотидів в гені, що кодує цей білок. Так функція кожного з тисяч білків в організмі визначається одним або декількома генами.