18.7: Структура вторинного білка

Last updated
Save as PDF

Page ID: 21868

\( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

Цілі навчання

Завдання 1
Завдання 2

Молекула білка - це не випадковий клубок поліпептидних ланцюгів. Натомість ланцюги розташовані в унікальних, але специфічних конформаціях. Термін вторинна структура відноситься до фіксованого розташування поліпептидного хребта. На підставі рентгенівських досліджень Лінус Полінг і Роберт Корі постулювали, що певні білки або порції білків скручуються в спіраль або спіраль. Ця спіраль стабілізується внутрішньоланцюговим водневим зв'язком між атомом карбонільного кисню однієї амінокислоти і амідним атомом водню чотирма амінокислотами вгору по ланцюгу (розташований на наступному витку спіралі) і відома як правостороння α-спіраль. Дані рентгенівського випромінювання вказують на те, що ця спіраль робить один оборот на кожні 3,6 амінокислоти, і бічні ланцюги цих амінокислот проектують назовні від згорнутого хребта (рис.\(\PageIndex{1}\)). α-кератини, що містяться у волоссі та шерсті, є виключно α-спіральними в конформації. Деякі білки, такі як гамма-глобулін, хімотрипсин і цитохром с, мають мало або взагалі не мають спіральної структури. Інші, такі як гемоглобін і міоглобін, є спіральними в певних регіонах, але не в інших.

Малюнок\(\PageIndex{1}\) A Модель кульки-палички α-спіралі. Ця модель кульки та палиці показує внутрішньоланцюговий водневий зв'язок між атомами карбонільного кисню та атомами аміду водню. Кожен виток спіралі охоплює 3,6 амінокислоти. Зверніть увагу, що бічні ланцюги (представлені зеленими сферами) вказують на спіраль.

Іншим поширеним типом вторинної структури, званої β-плісированою конформацією листа, є листоподібне розташування, в якому дві або більше розширених поліпептидних ланцюгів (або окремих областей на одному ланцюзі) вирівнюються поруч. Вирівняні сегменти можуть працювати як паралельно, так і антипаралельно - тобто N-клеми можуть стикатися в одному напрямку на сусідніх ланцюгах або в різних напрямках - і з'єднані міжланцюговим водневим зв'язком (Рисунок\(\PageIndex{3}\)). β-плісировані лист особливо важливий в структурних білків, таких як фіброин шовку. Він також спостерігається в порціях багатьох ферментів, таких як карбоксипептидаза А та лізоцим.