18,8: третинна білкова структура

Last updated
Save as PDF

Page ID: 21851

\( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

Цілі навчання

Завдання 1
Завдання 2

Третинна структура відноситься до унікальної тривимірної форми білка в цілому, яка виникає в результаті згортання і згинання білкового хребта. Третинна структура тісно пов'язана з правильним біохімічним функціонуванням білка. \(\PageIndex{1}\)На малюнку показано зображення тривимірної структури інсуліну.

Рисунок\(\PageIndex{1}\): Стрічкова модель тривимірної структури інсуліну. Спіральні області представляють ділянки поліпептидного ланцюга, які мають α-спіральну структуру, тоді як широкі стрілки представляють β-плісировані листові структури.

Чотири основні типи привабливих взаємодій визначають форму і стабільність третинної структури білків. Ви вивчали кілька з них раніше.

Іонне склеювання. Іонні зв'язки виникають внаслідок електростатичних атракціонів між позитивно і негативно зарядженими бічними ланцюгами амінокислот. Наприклад, взаємне тяжіння між іоном карбоксилату аспарагінової кислоти та іоном амонію лізину допомагає підтримувати певну складчасту площу білка (частина (а) малюнка\(\PageIndex{5}\)).
Водневе зв'язування. Водневий зв'язок утворюється між високоелектронегативним атомом кисню або атомом азоту та атомом водню, приєднаним до іншого атома кисню або атомом азоту, таким як ті, що знаходяться в бічних ланцюгах полярних амінокислот. Водневе зв'язування (а також іонні атракціони) надзвичайно важливо як у внутрішньо-, так і в міжмолекулярних взаємодіях білків (частина (b) рисунка\(\PageIndex{5}\)).
Дисульфідні зв'язки. Дві одиниці амінокислоти цистеїну можуть бути зведені близько один до одного, коли молекула білка складається. Подальше окислення і зчеплення атомів сірки в високореактивних сульфгідрильних (SH) групах призводить до утворення цистину (частина (с) рис.\(\PageIndex{2}\)). Внутрішньоланцюгові дисульфідні зв'язки знаходяться в багатьох білках, включаючи інсулін (жовті батончики на малюнку\(\PageIndex{1}\)) і надають сильну стабілізуючу дію на третинну структуру.

Сили дисперсії. Сили дисперсії виникають, коли нормально неполярний атом стає на мить полярним через нерівномірний розподіл електронів, що призводить до миттєвого диполя, який індукує зсув електронів в сусідньому неполярному атомі. Сили дисперсії слабкі, але можуть бути важливими, коли інші типи взаємодій або відсутні, або мінімальні (частина (d) малюнка\(\PageIndex{2}\)). Це стосується фіброїну, основного білка в шовку, в якому висока частка амінокислот в білку мають неполярні бічні ланцюги. Термін гідрофобна взаємодія часто використовується як синонім сил дисперсії. Гідрофобні взаємодії виникають через те, що молекули води беруть участь у зв'язку водню з іншими молекулами води (або групами в білках, здатних до водневого зв'язку). Оскільки неполярні групи не можуть займатися водневим зв'язком, білок складається таким чином, що ці групи закопуються у внутрішню частину білкової структури, мінімізуючи їх контакт з водою.