4: Каталіз
- Page ID
- 4214
\( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)
У живих системах швидкість - це все. Забезпеченням швидкості реакції, необхідної для підтримки життя, є каталізатори, в основному у вигляді ферментів.
- 4.2: Енергія активації
- Зверніть увагу, що реагенти починаються на одному рівні енергії для обох умов, і що продукти закінчуються однаковою енергією для обох, а також. Таким чином, різниця в енергії між енергією кінцевих сполук і вихідних з'єднань однакова в обох випадках.
- 4.3: Загальні механізми дії
- Кожен студент хімії забив у свої голови той факт, що каталізатор прискорює реакцію, не споживаючи його. Іншими словами, каталізатор закінчується після реакції саме так, як він почав, щоб він міг каталізувати інші реакції, а також. Ферменти поділяють цю властивість, але в середині, під час каталітичного дії, фермент тимчасово змінюється. Такі зміни можуть бути тонкими електронними або більш значними ковалентними модифікаціями.
- 4.4: Прив'язка субстрату
- Ще одна важлива відмінність між механізмом дії ферменту та хімічного каталізатора полягає в тому, що фермент має місця зв'язування, які не тільки «захоплюють» субстрат (молекулу, яка бере участь у реакції, яка каталізується), але і розміщують його в положенні, щоб бути електронним індукованим реагувати, або всередині себе або з іншою підкладкою. Сам фермент може відігравати певну роль в електронній індукції або індукція може відбуватися в результаті розміщення субстратів в дуже безпосередній близькості від кожного
- 4.5: Гнучкість ферменту
- Як згадувалося раніше, відмінність між ферментом і хімічним каталізатором полягає в тому, що фермент є гнучким. Його незначні зміни форми (часто виникають внаслідок зв'язування самої основи) допомагають позиціонувати субстрати для реакції після того, як вони зв'язуються. Ці зміни форми пояснюються частково моделлю каталізу індукованої придатності Кошланда, яка ілюструє, що ферменти не тільки змінюють субстрати, але й субстрати також тимчасово змінюють ферменти.
- 4.6: Активний сайт
- Реакції в ферментах каталізуються в певному місці, відомому як «активний сайт». Місця зв'язування субстрату розташовуються в безпосередній фізичній близькості до активної ділянки і орієнтовані на забезпечення доступу відповідної частини молекули до електронного середовища ферменту, де ініціюється каталіз.
- 4.7: Химотрипсин
- Розглянемо механізм каталізу ферменту, відомого як хімотрипсин. У нашій травній системі каталітична дія хімотрипсину розщеплює пептидні зв'язки в білках, і він використовує бічний ланцюг серину у своєму механізмі каталізу. Багато інших ферментів для різання білка використовують дуже схожий механізм, і вони відомі колективно як серин-протеази. Як апротеази він діє досить специфічно, розрізаючи не всі пептидні зв'язки, а тільки ті, які є сусідами зі специфічними амінокислотами в т
- 4.8: Параметри ферменту
- Вчені витрачають чималу кількість часу, що характеризують ферменти. Щоб зрозуміти, як вони це роблять і про що говорять нам характеристики, треба спочатку розібратися в декількох параметрах. Уявіть, що я хотів вивчити реакцію, каталізовану ферментом, який я щойно виділив. Мені було б цікаво зрозуміти, наскільки швидко працює фермент і скільки спорідненості має фермент до свого субстрату (ів).