4.5: Гнучкість ферменту

Last updated
Save as PDF

Page ID: 4309

\( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

Як згадувалося раніше, відмінність між ферментом і хімічним каталізатором полягає в тому, що фермент є гнучким. Його незначні зміни форми (часто виникають внаслідок зв'язування самої основи) допомагають позиціонувати субстрати для реакції після того, як вони зв'язуються. Ці зміни форми пояснюються частково моделлю каталізу індукованої придатності Кошланда, яка ілюструє, що ферменти не тільки змінюють субстрати, але й субстрати також тимчасово змінюють ферменти. Після закінчення каталізу фермент повертається в початковий стан. Гнучкість ферментів також важлива для контролю активності ферментів. Дві різні структури, як правило, описані— Т (щільний) стан, який є більш низьким станом активності і R (розслаблений) стан, який має більшу активність.

Дописувачі

Template:ContribAhern