3.2: Ферменти

Last updated
Save as PDF

Page ID: 6541

\( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

Енергетика та каталізатори

У біологічних системах енергія приблизно визначається як здатність виконувати роботу. Молекули утримуються електронами. Розрив і побудова цих зв'язків вимагає введення енергії. Енергія, необхідна для ініціювання таких реакцій, називається енергією активації (Е _А). Іноді необхідна енергія для ініціювання реакції настільки велика, що вона значно обмежує ймовірність того, що реакція коли-небудь відбувається. Каталізатори - це хімічні речовини, які беруть участь в полегшенні реакцій за рахунок зниження енергії активації. Якщо енергія активації знижується, ймовірність виникнення реакції значно підвищується. У клітині каталізатори часто складаються з білків і називаються ферментами.

координати реакції

Реакційна координата екзотермічної реакції з ферментом і без нього. Фермент зменшив Е _А, щоб полегшити ймовірність того, що реакція відбудеться. Ця катаболічна реакція руйнує складні речі вниз, тим самим збільшуючи ентропію і вивільняючи енергію в систему.

Ферменти

Реагенти в ферментативних реакціях називаються субстратами. Вони мають недосконале прилягання до зв'язуючого домену ферменту, званого активною ділянкою. Зв'язування субстрату з цим активним ділянкою викликає зміну форми білка, який координує субстрат в перехідний стан, що зменшить кількість Е _А, необхідне для того, щоб реакція пішла до завершення. Індукований прилягання білка також допомагає в координації інших кофакторів або коферментів, які допоможуть в реакції.

Індукована модель придатності ферментів і субстратів. Активна ділянка білка є недосконалою відповідністю для субстрату. Міжмолекулярні взаємодії між ферментом і субстратом індукують нове прилягання, що полегшує формування перехідного стану і призводить до каталізу реакції.

Реакція слідує за стандартним потоком, де фермент (E) та субстрат (S) взаємодіють, утворюючи комплекс фермент-субстрат (ES). Потім ES дисоціює на фермент і результуючий продукт (P).

Е + С ⇒ ЕС ⇒ Е + Р

Індукований прилягання ферментно-субстратного комплексу координує перехідний стан для полегшення реакції. Цей індукований припадок відбувається за допомогою нековалентних засобів, які призводять до перетягування молекул (застосування енергії), тоді як молекули коаксируются в реакції.

Фермент гексокінази взаємодіє з АТФ і гексозою. Ці взаємодії трохи змінюють структуру ферменту (індукована посадка). Це витягування ферменту та субстратів допомагає каталізувати реакцію шляхом координації молекул, іноді за допомогою кофакторів та коферментів. Жовта сфера являє собою кофактор Mg ²⁺.

Коензими можуть бути ковалентно пов'язані з амінокислотними бічними ланцюгами ферменту, а також називаються протезними групами. Хоча протезні групи мають органічну природу, вони також можуть включати координацію іонів металів, як група гемів, яка зв'язується з залізом. Ці протезні групи підсилюють репертуар амінокислот, щоб забезпечити додаткове функціонування всього білка. Ранні коферменти були описані як життєво важливі для нормального функціонування і характеризувалися як органічні молекули з амінними групами. Через цей збіг їх називали вітамінами (для життєво важливих амінів), хоча не всі вітаміни мають групи амінів. Іони мікрометалів, які працюють з цими групами, також необхідні і представляють мінерали на харчових продуктах.