Skip to main content
LibreTexts - Ukrayinska

3.7: Білки

  1. Last updated
  2. Save as PDF
  • Page ID
    5564

    • \( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

    протеїновий коктейль

    Такі напої, як цей шейк, містять багато білка. Такі напої користуються популярністю у людей, які хочуть наростити м'язову масу, оскільки м'язова тканина складається в основному з білка. Складання м'язів є лише одним з безлічі функцій цього дивно різноманітного класу біохімікатів.

    протеїновий коктейль
    Малюнок\(\PageIndex{1}\): Білковий коктейль

    Що таке білки?

    амінокислотний м'яч і палиця модель
    Малюнок\(\PageIndex{2}\): Загальна структура амінокислот. Дана модель показує загальну будову всіх амінокислот. Тільки бічний ланцюг, R, варіюється від однієї амінокислоти до іншої. Наприклад, в амінокислоті гліцину бічний ланцюг - це просто водень (Н). У глутамінової кислоти, навпаки, бічний ланцюг -\(\ce{CH2CH2COOH}\) CH2CH2COOH. Змінні бічні ланцюги надають амінокислотам різні хімічні властивості. Порядок амінокислот разом з властивостями амінокислот визначає форму білка, а форма білка визначає функцію білка. КЛЮЧ: H = водень, N = азот, C = вуглець, O = кисень, R = змінний бічний ланцюг.

    Білки - це органічні сполуки, які містять вуглець, водень, кисень, азот, а в деяких випадках і сірку. Ці сполуки мають багато важливих функцій всередині клітини (див. Нижче). Білки складаються з менших одиниць, які називаються амінокислотами. Існує 20 різних загальних амінокислот, необхідних для виготовлення білків. Всі амінокислоти мають однакову основну будову, що показано на малюнку\(\PageIndex{3}\). Від однієї амінокислоти до іншої відрізняється тільки бічний ланцюжок (позначений R на малюнку). Ці бічні ланцюги можуть варіюватися за розміром від лише одного атома водню в гліцині до великої гетероциклічної групи в триптофані. Змінна бічний ланцюг надає кожній амінокислоті унікальні властивості. Бічні ланцюги також можуть характеризувати амінокислоту як (1) неполярну або гідрофобну, (2) нейтральну (незаряджену), але полярну, (3) кислотну, з чистим негативним зарядом і (4) основну, з чистим позитивним зарядом при нейтральному рН.

    Білки можуть відрізнятися один від одного кількістю і послідовністю (порядком) амінокислот. Саме через бічних ланцюгів амінокислот білки з різними амінокислотними послідовностями мають різну форму і різні хімічні властивості. Невеликі білки можуть містити всього кілька сотень амінокислот. Дріжджові білки в середньому 466 амінокислот. Найбільшими відомими білками є титіни, знайдені в м'язах, які складаються з понад 27 000 амінокислот.

    білкова структура

    Амінокислоти з'єднуються разом, утворюючи молекулу, звану дипептидом. —OH з карбоксильної групи однієї амінокислоти поєднується з атомом водню з аміногрупи іншої амінокислоти для отримання води. Це називається реакцією конденсації - реакцією, при якій дві молекули об'єднуються, утворюючи єдину молекулу з виділенням води. Малюнок\(\PageIndex{3}\)) показує цей процес. У верхній частині зображення показані дві амінокислоти; зверніть увагу на -OH в амінокислоті 1 і -H в амінокислоті два виділені. Це атоми, які будуть видалені з амінокислот з утворенням води. Це дозволяє утворювати ковалентний зв'язок між карбоксильним вуглецем однієї амінокислоти і амінним азотом другої амінокислоти. Ця реакція утворює молекулу, яка називається дипептидом, а ковалентний зв'язок вуглець-азот називається пептидним зв'язком. При багаторазовому повторенні в кінцевому підсумку виробляється довга молекула, яка називається поліпептидом. Дуже тривалі поліпептиди з функціональною конфігурацією називаються білками.

    Пептидне утворення
    Малюнок\(\PageIndex{3}\): Амінокислоти з'єднуються разом, утворюючи молекулу, звану дипептидом. Зв'язок C−N називається пептидним зв'язком. Порядок амінокислот за умовністю показано з вільною аміногрупою зліва та вільною карбоксильною групою праворуч.

    Білки можуть мати до чотирьох рівнів структури, від первинного до четвертинного, як описано і показано на діаграмі нижче, що дає їм потенціал для величезної різноманітності:

    • Основною структурою білка є послідовність амінокислот у його поліпептидному ланцюгу (ах). Ця послідовність амінокислот визначає більш високі рівні структури білка і кодується в генах.
    • Вторинна структура білка складається з регулярно повторюваних місцевих структур, стабілізованих водневим зв'язком між карбоновими та аміногрупами хребта. До найбільш поширених вторинних структур відносять альфа-спіраль і бета-лист. Оскільки вторинні структури є локальними, багато областей різних вторинних структур можуть бути присутніми в одній молекулі білка.
    • Третинна структура білка відноситься до загальної тривимірної форми однієї білкової молекули. Визначається просторовим співвідношенням нековалентних і ковалентних зв'язків між «R» групами віддалених амінокислот в поліпептиді. Третинна структура - це те, що контролює основну функцію білка.
    • Не всі білки мають кінцеву, четвертинну структуру. Це структура, утворена декількома білковими молекулами, які функціонують разом як єдиний білковий комплекс.
    конфігурація білка, описана в тексті
    Малюнок\(\PageIndex{4}\): Рівні структури білка під назвою гемоглобін.

    функції білків

    Різноманітність білкових структур пояснює, як цей клас біохімічних сполук може відігравати стільки важливих ролей в живих істотах. Які ролі виконують білки?

    • Деякі білки мають структурні функції. Вони можуть допомогти клітинам зберегти свою форму або скласти м'язові тканини.
    • Багато білки - це ферменти, які прискорюють хімічні реакції в клітині. Ферменти, як правило, високоспецифічні і прискорюють лише одну або кілька хімічних реакцій. Відомо, що тисячі різних біохімічних реакцій каталізуються ферментами, включаючи більшість реакцій, що беруть участь в обміні речовин. Реакція без ферменту може зайняти мільйони років, щоб завершити, тоді як, з належним ферментом, це може зайняти всього кілька мілісекунд!
    • Інші білки - це антитіла. Це білки, які зв'язуються зі специфічними чужорідними речовинами, такими як білки на поверхні клітин бактерій. Це націлює клітини для знищення.
    • Тим не менш, інші білки несуть повідомлення або матеріали. Наприклад, білок під назвою міоглобін - це киснево-зв'язуючий білок, який міститься в м'язових тканині більшості ссавців, включаючи людину. Ви можете побачити модель третинної структури міоглобіну на малюнку нижче.
    Модель стрічки міоглобіну
    Малюнок\(\PageIndex{5}\): Міоглобін - це білок, який міститься в м'язових тканині більшості ссавців. Він зв'язується з киснем для постачання клітин цим елементом. Модель показує тривимірну структуру білка.

    Головною характеристикою білків, що дозволяє їх різноманітний набір функцій, є їх здатність конкретно і щільно зв'язувати інші молекули. Наприклад, міоглобін може специфічно і щільно зв'язуватися з киснем. Область білка, що відповідає за зв'язування з іншою молекулою, відома як місце зв'язування. Ця ділянка часто являє собою поглиблення на молекулярній поверхні, що визначається значною мірою третинної структурою білка.

    Споживання білка, травлення та синтез

    Білки необхідні для раціону людини та інших тварин. Ми не можемо зробити всі різні амінокислоти, які нам потрібні, тому ми повинні отримувати деякі з них з продуктів, які ми споживаємо. Через процес травлення ми розщеплюємо білки в їжі на вільні амінокислоти, які потім можуть бути використані для синтезу наших власних білків. Синтез білка з мономерів амінокислот відбувається у всіх клітині і контролюється генами. Після того, як синтезуються нові білки, вони, як правило, не тривають дуже довго, перш ніж вони руйнуються і їх амінокислоти будуть перероблені. Тривалість життя білка, як правило, становить лише день або два в клітині ссавців.

    Рецензія

    1. Що таке білки?
    2. Як дві амінокислоти об'єднуються разом, щоб зробити дипептид?
    3. Окреслюємо чотири рівні структури білка.
    4. Визначте чотири функції білків.
    5. Поясніть, чому білки можуть взяти на себе стільки різних функцій в живих істотах.
    6. Яка роль білків в раціоні людини?
    7. Чи можете ви мати білок як з альфа-спіраллю, так і з бета-аркушем? Чому чи чому ні?
    8. Якщо в гені є мутація, яка спричиняє кодування іншої амінокислоти, ніж та, яка зазвичай кодується в такому положенні всередині білка, це вплине на:
      1. Первинна структура білка? Поясніть свою відповідь.
      2. Вищі структури (вторинні, третинні, четвертинні) білка? Поясніть свою відповідь.
      3. Функція білка? Поясніть свою відповідь.
    9. Як називається область білка, що відповідає за зв'язування з іншою молекулою? Який рівень/с білкової структури створює цей регіон?
    10. Влаштуйте наступне по порядку від найменшого до найбільшого рівня організації:
    11. пептид; білок; амінокислота; поліпептид
    12. Правда чи брехня. Ви можете визначити функцію всіх білків з їх четвертинної структури.
    13. Поясніть, що означає читання, коли сказано, що амінокислоти «переробляються».
    https://bio.libretexts.org/link?17000#Explore_More

    Перегляньте відео нижче, щоб дізнатися про те, як протеоміка, дослідження білків, може бути використана при дослідженні раку.

    Атрибуції

    1. Протеїновий коктейль від Sandstein, ліцензований CC BY 3.0 через Вікісховище
    2. Амінокислота Ясінемрабет, публічне надбання через Wikimedia Commons
    3. Пептидне утворення Ясінемрабет, публічне надбання через Wikimedia Commons
    4. Пептидний зв'язок від OpenStax, CC BY 3.0 через Вікісховище
    5. Міоглобін від AzaToth, публічне надбання через Вікісховище
    6. Текст адаптований з біології людини CK-12 ліцензований CC BY-NC 3.0