1.9: IX. Білки

Last updated

Oct 27, 2022
Save as PDF
- 1.8: VIII. Ліпіди, транспорт, відкладення та метаболізм
- 1.10: X. Білки, травлення та поглинання

$\newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} }$

$\newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}}$

$\newcommand{\id}{\mathrm{id}}$

$\newcommand{\Span}{\mathrm{span}}$

$\newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}$

$\newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}$

$\newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}$

$\newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}$

$\newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}$

$\newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}$

$\newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}$

$\newcommand{\Span}{\mathrm{span}}$

$\newcommand{\id}{\mathrm{id}}$

$\newcommand{\Span}{\mathrm{span}}$

$\newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}$

$\newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}$

$\newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}$

$\newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}$

$\newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}$

$\newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}$

$\newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}$

$\newcommand{\Span}{\mathrm{span}}$

У цій главі представлено введення та обговорення білків та амінокислот, які мають важливе значення в харчуванні тварин, що виробляють їжу.

Нові умови
Амінокислота
Дипептид Замінна
амінокислота
Незамінна амінокислота
Пептидний зв'язок
Поліпептид
Білок

Цілі глави

Описати хімічну будову білків і амінокислот
Обговорити різні класифікації білка і амінокислот
Обговорити незамінні та незамінні амінокислоти

Білки

Що таке білки?

Слово білки було придумано голландським хіміком Г. Дж. Малдером і походить від грецького слова «proteios», що означає перше або найважливіше. Білки - це органічні сполуки, що складаються з різних будівельних блоків (основних одиниць), званих амінокислотами, з'єднаними між собою пептидними зв'язками (рис. 9.1). Дипептид містить одну пептидну зв'язок і дві амінокислоти, тоді як трипептид містить три амінокислоти та дві пептидні зв'язки. Пептид з більш ніж десятьма амінокислотами називається поліпептидом. Білки по суті є великими поліпептидами. Структура білка визначається спочатку послідовністю окремих амінокислот, які він має в поліпептидному ланцюзі. Це ще називають первинною структурою білка.

Білок: функції

Білки тіла (наприклад, м'язи, волосся, копита, шкіра)
Білки крові (наприклад, альбумін, глобулін)
Тканинні білки (наприклад, колаген, кератин)
Ферменти і гормони
Антитіла імунної системи та інші пептидні фактори росту

Малюнок 9.1. Пептидний зв'язок між аміно і карбоксильною групою (Джерело: Google)

Функції білка: Білки життєво важливі для життя і є основними структурними компонентами тканин тварин (наприклад, шкіра, м'язи, шерсть, перо, сухожилля, яйце). Крім того, білки також беруть участь у біохімічній (наприклад, ферменти), імунологічній (наприклад, імуноглобуліни), транспортній (наприклад, ліпопротеїни) та інших регуляторних (наприклад, гормони) діяльності. Білки також можуть забезпечувати енергією, коли це необхідно.
Багато структур у тканині тварин (наприклад, м'язи) та метаболічні реакції (наприклад, ферменти, гормони) каталізуються білками. Тому синтез білка необхідний для підтримки життєвого процесу. Забезпечення адекватним харчовим білком та амінокислотами є важливими для підтримки росту, здоров'я та продуктивності тварин, що виробляють їжу. Мікрофлора кишечника може синтезувати білки з небілкових джерел у жуйних тварин.

Потреби в протеїні залежать від життєвих етапів і високі під час фаз швидкого росту молодняку, а також під час вагітності та лактації. Як і інші макроелементи, білки містять вуглець, кисень, водень. Крім того, білки також містять азот і сірку (в деяких амінокислотах). Саме азот робить білки дуже унікальними в харчуванні тварин щодо його засвоюваності, обміну речовин та утилізації в організмі тварин.

Класифікація білків

Білки можна класифікувати залежно від їх форми; розчинність у воді, солі, кислоті, основі або спирті; або за характером протезної групи.

Класифікація на основі розчинності та групи протезів

1. Глобулярні білки: розчинний у воді або розведених кислотах, підставах або спирті
  1. Альбумін (водорозчинний; присутній як білок в яєчному білку; в кровообігу він виконує різні функції [наприклад, як носій ліпідів])
  2. Глобулін (розчинний у розведених нейтральних розчинами; функціонує як частина імунної системи в захисті організму [наприклад, імуноглобуліни]
2. Волокнисті білки: нерозчинні у воді і стійкі до травних ферментів
  1. Кератини (наприклад, шерсть, волосся, перо, копита, ріг)
  2. Колаген (може бути перетворений в желатин при нагріванні; присутній в кістках, зубах, сухожилтях та м'якій сполучній тканині)
3. Кон'юговані білки: містять інші небілкові сполуки за структурою. Нижче наведено кілька прикладів:
  1. Ліпопротеїди (білок, що переносить ліпіди)
  2. Гемопротеїн (білки з гемовими одиницями)
  3. Глікопротеїни (білки з цукром)
  4. Нуклеопротеїн (білки, пов'язані з нуклеїновою кислотою)

Ці білки мають обмежену харчову цінність, але важливі для біохімічних, структурних та інших метаболічних функцій. Наприклад, пір'яна мука з високим вмістом білка (кератину), але дуже низька засвоюваність і обмежена в харчуванні тварин як кормовий інгредієнт. Амінокислоти в поліпептидному ланцюгу в пір'яному борошні утворюють дисульфідні зв'язки (-S-S-), які скручують поліпептидний ланцюг в специфічну згорнуту структуру, таку як спіраль або лист. Це називається вторинною структурою. Ці зв'язки пояснюють жорсткі фізичні властивості копит і рогів і їх низьку засвоюваність.

Порушення вторинної структури при термічній обробці викликає денатурацію білків (наприклад, згортання яєчного білка під час варіння). Певні антипоживні фактори в кормах (наприклад, інгібітор трипсину в соєвому шроті) є білки. Теплова обробка денатурує інгібітор трипсину в соєвому шроті і може підвищити засвоюваність.

Амінокислоти: Амінокислоти є будівельними блоками білків. Існує більше 300 різних амінокислот, як відомо, існують в природі. З них близько 20 амінокислот є важливими складовими тваринних білків і пов'язані з м'язами, сполучними тканинами, шкірою, пір'ям, рогами, кров'ю, ферментами та гормонами. Там близько 10 амінокислот, які повинні бути присутніми в раціоні тварин, оскільки тканини тварин не можуть їх синтезувати або не можуть зробити достатню кількість, необхідну для метаболічних функцій; вони називаються незамінними амінокислотами. Кілька інших амінокислот, таких як цитрулін та орнітин, не зустрічаються в тканині тварин, але беруть участь у клітинних метаболічних функціях.

Амінокислоти є будівельними блоками білків.

Незамінні амінокислоти повинні надходити через раціон.
Тварини не можуть синтезувати їх або не можуть зробити необхідну кількість.

Всі амінокислоти за визначенням містять принаймні одну аміногрупу (-NH2) і одну карбоксильну групу (—COOH) на атомі С, прилеглому до карбоксильної групи (рис. 9.2). Винятком з цього є пролін (імінокислота), якому не вистачає вільної аміногрупи. Загальна структура амінокислоти показано нижче амінокислотою гліцином, найпростішою з амінокислот (рис. 9.2). Група R (показана червоним колом) в амінокислотах варіюється для різних амінокислот. Група R - це залишок молекули або будь-яка інша група, приєднана до атома С. У випадку з гліцином це група Н. Аміногрупа (NH2) надає амінокислоті основні властивості, а карбоксильна (СООН) - кислотні властивості. Амінокислотами, важливими в харчуванні тварин, є альфа (α) амінокислоти, які представляють собою карбонові кислоти з аміногрупою на α-вуглець (або перший вуглець, приєднаний до функціональної групи). Перелік амінокислот, важливих в харчуванні тварин, їх сутність і класифікація наведені в таблиці 9.1.

Малюнок 9.2. Загальна структура амінокислоти

Амінокислоти можуть існувати в двох ізомерних формах, D- і L-ізомерах. D- і L-амінокислоти відрізняються своєю конфігурацією груп навколо асиметричного α-вуглецю. У синтезі білка використовуються тільки L-амінокислоти, крім метіоніну, де твариною можуть використовуватися як D-, так і L-амінокислоти. Метіонін DL зазвичай використовується як амінокислотна добавка в кормах для тварин.

Всі амінокислоти, крім гліцину, містять асиметричний α-вуглець (з приєднаними до нього чотирма різними хімічними групами). Як ізомери можуть існувати сполуки з асиметричними вуглецями.

Незамінні амінокислоти: Тваринний організм може синтезувати деякі амінокислоти в достатній кількості. Однак тварини не можуть синтезувати деякі амінокислоти, або не в тій кількості, яка необхідна для потреб організму. Такі амінокислоти повинні забезпечуватися через дієту у моногастральних тварин; вони називаються незамінними (незамінними) амінокислотами. Свиням, собакам та людям потрібно загалом 10, а кури та коти потребують загалом 11 незамінних амінокислот. Список незамінних амінокислот, необхідних моногастральним тваринам, наведено нижче.
Слід мати на увазі, що інші незамінні амінокислоти також фізіологічно важливі для метаболічних функцій організму і виробляються з інших попередників, доступних через дієту (наприклад, вуглеводи, небілкові азотисті речовини).
Потреба в незамінних амінокислотах у тварин різниться. Наприклад, коні потребують незамінних амінокислот, тоді як жуйні тварини (наприклад, велика рогата худоба, вівці, кози), як правило, не мають потреби в незамінних амінокислотах, оскільки вони синтезуються мікробами рубця.

Список незамінних амінокислот та їх загальні скорочення

Аргінін (Arg)
Гістидин (його)
Лізин (Lys)
Ізолейцин (Іль)
Лейцин (лей)
Метіонін (Мет)
Фенілаланін (Phe)
Треонін (Thr)
Триптофан (Try)
Валін (Вал)

Крім цих 10 незамінних амінокислот, кішки і кури потребують наступних додаткових амінокислотах.
Кішкам потрібен таурин (Тау), а кури - гліцин (Глі).

Таблиця 9.1. Класифікація амінокислот за структурою, характером бічного ланцюга та необхідністю. E = істотні; Ne = несуттєві.
Амінокислота	Суттєвість	Класифікація
Аригінін (Arg)	Е	Базовий
Гістидин (його)	Е	Базовий
Лізин (Lys)	Е	Базовий
Аспарагінова кислота (Asp)	НЕ	Кислий
Глутамінова кислота (Glu)	НЕ	Кислий
Аланін (Ala)	НЕ	Аліфатична пряма ланцюг
Гліцин (Gly)	Е (кури)	Нейтральна - Аліфатична пряма ланцюг
Ізолейцин (Ілу)	Е	Розгалужена ланцюг
Лейцин (лей)	Е	Розгалужена ланцюг
Валін (Вал)	Е	Розгалужена ланцюг
Серин (Сер)	НЕ	Гідрокси
Треонін (Thr)	Е	Розгалужена ланцюг
Цистеїн (Cys)	НЕ	Сірковмісні
Метіонін (Мет)	Е	Сірковмісні
Фенілаланін (Phe)	Е	Ароматичні
Триптофан (Try)	Е	Ароматичні
Тирозин (Тир)	Ne	Ароматичні
Гідроксипролін (гідро)	Ne	Іміно кислота
Пролін (Pro)	Ne	Іміно кислота

Ключові моменти

Білки можна знайти в структурних компонентах організму і необхідні для багатьох метаболічних функцій.
Наявність азоту робить білок унікальним.
Виявлено більше 300 амінокислот. Але для синтезу всіх білків використовується всього 20 амінокислот.
Три особливості типової амінокислоти включають вуглецевий скелет, карбоксильну групу та аміногрупу.
Кислотні амінокислоти містять більше карбоксильних груп, а основні амінокислоти містять більше аміногруп. Нейтральні амінокислоти містять рівну кількість карбоксильних і аміногруп.
Сірковмісні амінокислоти - метіонін і цистеїн. Серед цих амінокислот метіонін необхідний, оскільки тварини не можуть його синтезувати. Цистеїн не вважається важливим, оскільки якщо S доступний, організм може його зробити.
Ароматичні амінокислоти містять кільцеву структуру.
Імінокислоти містять іміно замість аміногрупи (наприклад, пролін).
Незамінні амінокислоти - це ті, які не можуть бути синтезовані організмом тварини. Є 10 незамінних амінокислот; кішкам потрібен таурин, а кури - гліцин.
Амінокислоти з'єднуються між собою пептидними зв'язками. Утворена таким чином довга ланцюжок амінокислот називається поліпептидом.
Первинна структура амінокислоти визначається послідовністю окремих амінокислот в поліпептидному ланцюжку. Амінокислоти в поліпептидному ланцюжку утворюють дисульфідні зв'язки і водневі зв'язки, які скручують поліпептидний ланцюг в специфічну згорнуту структуру, таку як спіраль або лист. Це називається вторинною структурою. Білки можна класифікувати залежно від їх форми; розчинність у воді, солі, кислоті, основі або спирті; або за характером протезних груп.

Переглянути питання

Назвіть зв'язок між двома амінокислотами в білку.
Які незамінні амінокислоти? Чому вони необхідні?
У порівнянні з вуглеводами, чому білки унікальні?
Яка амінокислота необхідна для курей, але не для людини? Як щодо котів?
Назвіть одну амінокислоту з наступних груп: кислу, основну, ароматичну і сірковмісну.
Розрізняють незамінні та незамінні амінокислоти.
Чи є пролін амінокислотою?
Перерахуйте 10 незамінних амінокислот для моногастральних тварин.
Скільки пептидних зв'язків є в трипептиді?
Наведіть приклад кулястого, волокнистого та кон'югованого білка.