18.3: Амінокислоти

Last updated

Oct 25, 2022
Save as PDF
- 18.2: Білки та їх функції - огляд
- 18.4: Кислотно-лужні властивості амінокислот

Lisa Sharpe Elles
University of Kansas

$\newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} }$

$\newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}}$

$\newcommand{\id}{\mathrm{id}}$

$\newcommand{\Span}{\mathrm{span}}$

$\newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}$

$\newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}$

$\newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}$

$\newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}$

$\newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}$

$\newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}$

$\newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}$

$\newcommand{\Span}{\mathrm{span}}$

$\newcommand{\id}{\mathrm{id}}$

$\newcommand{\Span}{\mathrm{span}}$

$\newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}$

$\newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}$

$\newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}$

$\newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}$

$\newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}$

$\newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}$

$\newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}$

$\newcommand{\Span}{\mathrm{span}}$

Цілі навчання

Розпізнавати амінокислоти і класифікувати їх виходячи з особливостей їх бічних ланцюгів.
Визначте, які амінокислоти є хіральними.

Білки у всіх живих видах, від бактерій до людини, - це полімери, побудовані з одного набору з 20 амінокислот. Людина може синтезувати лише близько половини необхідних амінокислот; решта повинна бути отримана з раціону і відомі як незамінні амінокислоти. Однак дві додаткові амінокислоти були виявлені в обмеженій кількості в білках: Селеноцистеїн був відкритий в 1986 році, а піролізин був відкритий в 2002 році.

Амінокислотна структура

Кожна амінокислота містить аміногрупу (—NH ₂), карбоксильну групу (—COOH) та бічний ланцюг або групу R, які всі приєднані до альфа ( $\alpha$ -) вуглецю (безпосередньо пов'язаного з карбоксильною функціональною групою). Тому амінокислоти прийнято називати альфа-амінокислотами ( $\alpha$ -аміно) кислотами. На малюнку $\PageIndex{1}$ нижче показано будову дженерика $\alpha$ -амінокислоти.

LibreTexts амінокислота Малюнок для глави 18.3.png — $\PageIndex{1}$ Малюнок $\alpha$ An -амінокислота. Три частини амінокислоти включають аміногрупу, карбоксильну групу та бічну ланцюг або групу R, прикріплені до $\alpha$ -вуглецю. Група R - це та частина, яка відрізняє одну амінокислоту від наступної.

Амінокислотні бічні ланцюги

Амінокислотні бічні ланцюги або групи R можуть варіюватися від одного атома водню (як у гліцину), до простого вуглеводневого ланцюга, до вуглеводню, що містить функціональну групу. Кожна група R має відмінності в розмірах, формі, розчинності та іонізаційних властивостях, що сприяє унікальним властивостям окремої амінокислоти і може впливати на загальну структуру та функцію білка.

У таблиці $\PageIndex{1}$ нижче перераховані 20 поширених амінокислот разом з їх назвами, їх трьох- і однобуквенними кодами, структурами та відмінними рисами. Трилітерні коди, як правило, перші три літери назви амінокислоти, за винятком кількох випадків, таких як ізолейцин (Іль) та триптофан (Trp). Аналогічно однобуквенний код зазвичай є першою літерою в назві амінокислоти, але там, де буква не є унікальною, використовується буква, фонетично схожа на назву амінокислоти: F для F енілаланін, R для R гінін, і W для t W iptophan. Ця таблиця також групує амінокислоти відповідно до того, чи є бічний ланцюг при нейтральному рН неполярним, полярним незарядженим, позитивно зарядженим або негативно зарядженим.

Таблиця $\PageIndex{1}$ : Загальні амінокислоти, знайдені в білках. (Ізоелектричні точки пояснюються в наступному розділі.)
Загальна назва	Трилітерний (однобуквенний) код	Систематичне (IUPAC) Назва	Ізоелектрична точка (pI)	Відмінна риса
Амінокислоти з неполярною групою R
гліцин	Глі (Г)	аміноетанової кислоти	6.0	єдина амінокислота, яка не має хірального вуглецю
аланін	Ала (А)	2-амінопропанова кислота	6.0	метильна група, це другий найменший бічний ланцюг
валін	Вал (V)	2-аміно-3-метилбутанова кислота	6.0	амінокислота з розгалуженим ланцюгом
лейцин	Лей (L)	2-аміно-4-метилпентановая кислота	6.0	амінокислота з розгалуженим ланцюгом
ізолейцин	Іль (I)	2-аміно-3-метилпентановая кислота	6.0	незамінна амінокислота, оскільки більшість тварин не можуть синтезувати амінокислоти з розгалуженим ланцюгом
фенілаланін	Фе (F)	2-аміно-3-фенілпропанова кислота	5.5	також класифікується як ароматична амінокислота
триптофан	трп (Вт)	2-аміно-3- (1 Н -індол-3-іл) -пропанова кислота	5.9	також класифікується як ароматична амінокислота
метіонін	Мет (М)	2-аміно-4- (метилтіо) бутанова кислота	5.7	функції бічного ланцюга як донор метильної групи
пролін	Про (P)	піролідин-2-карбонова кислота	6.3	містить вторинну амінну групу; іменується α-імінокислотою
Амінокислоти з полярною, але нейтральною групою R
серин	Сер (S)	2-аміно-3-гідроксипропанова кислота	5.7	виявлено на активному місці багатьох ферментів
треонін	Thr (Т)	2-аміно-3-гідроксибутанова кислота	5.6	названий за його схожість з цукровою треозою
цистеїн	Cys (C)	2-аміно-3-меркаптопропанова кислота	5.0	окислення двох молекул цистеїну дає цистин
тирозину	Тир (Y)	2-аміно-3- (4-гідроксифеніл) -пропанова кислота	5.7	також класифікується як ароматична амінокислота
аспарагін	Асн (Н)	2-аміно-3-карбамоїлпропанова кислота	5.4	амід аспарагінової кислоти
глютамін	Глен (Q)	2-аміно-4-карбамойлбутанова кислота	5.7	амід глутамінової кислоти
Амінокислоти з негативно зарядженою групою R
аспарагінова кислота	Жерех (D)	2-амінобутандіова кислота	3.0	карбоксильні групи іонізуються при фізіологічному рН; також відомий як аспартат
глутамінова кислота	Клей (E)	2-амінопентандіова кислота	3.2	карбоксильні групи іонізуються при фізіологічному рН; також відомий як глутамат
Амінокислоти з позитивно зарядженою групою R
гістидин	Його (H)	2-аміно-3- (1 Н -імідазол-4-іл) -пропанова кислота	7.6	єдина амінокислота, група R якої має pK _a (6,0) поблизу фізіологічного рН
лізин	Ліс (K)	2,6-діаміногексанова кислота	9.7	є дещо амфіпатичним завдяки довгому вуглеводневому хвосту і позитивно зарядженої аміногрупи на $\epsilon$ вуглеці
аргінін	Арг (R)	2-аміно-5-гуанідінопентанова кислота	10.8	майже така ж міцна основа, як гідроксид натрію

Примітка: Цікаві факти про амінокислоти

Першою амінокислотою, яку потрібно було виділити, був аспарагін в 1806 році. Його отримували з білка, знайденого в спаржевому соку (звідси і назва). Гліцин, основна амінокислота, що міститься в желатині, був названий за його солодкий смак (грецьке glykys, що означає «солодкий»). Глютамінова кислота названа такою, оскільки вона була вперше виділена з глютену. Кристалічна сіль глутамінової кислоти називається глутамат натрію (глутамат натрію), який природним чином зустрічається в деяких продуктах, але також додається в якості пікантного або «умами» підсилювача смаку.

У деяких випадках амінокислота, що міститься в білку, насправді є похідним однієї із загальних 20 амінокислот (однією з таких похідних є гідроксипролін). Модифікація проліну відбувається після того, як амінокислота була зібрана в білок.

пролін, hydroxyproline.jpg

Хіральність амінокислот

Зверніть увагу в таблиці $\PageIndex{1}$ , що гліцин є єдиною амінокислотою, чия (\ альфа\) -вуглець не є хіральним, іншими словами молекула і дзеркальне зображення гліцину ідентичні. Всі інші амінокислоти мають дві форми, які є дзеркальним відображенням один одного, вони є енантіомерами. Як видно на малюнку нижче, «лівша» форма молекули відома як L-амінокислота, а «правша» форма - D-амінокислота.

Резюме

Амінокислоти можна класифікувати на основі характеристик їх відмінних бічних ланцюгів як неполярні, полярні, але незаряджені, негативно заряджені або позитивно заряджені. Амінокислоти, що містяться в білках, - це L-амінокислоти.