Skip to main content
LibreTexts - Ukrayinska

18.3: Амінокислоти

  1. Last updated
  2. Save as PDF
  • Page ID
    21859

    • \( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

    Цілі навчання
    • Розпізнавати амінокислоти і класифікувати їх виходячи з особливостей їх бічних ланцюгів.
    • Визначте, які амінокислоти є хіральними.

    Білки у всіх живих видах, від бактерій до людини, - це полімери, побудовані з одного набору з 20 амінокислот. Людина може синтезувати лише близько половини необхідних амінокислот; решта повинна бути отримана з раціону і відомі як незамінні амінокислоти. Однак дві додаткові амінокислоти були виявлені в обмеженій кількості в білках: Селеноцистеїн був відкритий в 1986 році, а піролізин був відкритий в 2002 році.

    Амінокислотна структура

    Кожна амінокислота містить аміногрупу (—NH 2), карбоксильну групу (—COOH) та бічний ланцюг або групу R, які всі приєднані до альфа (\(\alpha\)-) вуглецю (безпосередньо пов'язаного з карбоксильною функціональною групою). Тому амінокислоти прийнято називати альфа-амінокислотами (\(\alpha\)-аміно) кислотами. На малюнку\(\PageIndex{1}\) нижче показано будову дженерика\(\alpha\) -амінокислоти.

    LibreTexts амінокислота Малюнок для глави 18.3.png
    \(\PageIndex{1}\)Малюнок\(\alpha\) An -амінокислота. Три частини амінокислоти включають аміногрупу, карбоксильну групу та бічну ланцюг або групу R, прикріплені до\(\alpha\) -вуглецю. Група R - це та частина, яка відрізняє одну амінокислоту від наступної.

    Амінокислотні бічні ланцюги

    Амінокислотні бічні ланцюги або групи R можуть варіюватися від одного атома водню (як у гліцину), до простого вуглеводневого ланцюга, до вуглеводню, що містить функціональну групу. Кожна група R має відмінності в розмірах, формі, розчинності та іонізаційних властивостях, що сприяє унікальним властивостям окремої амінокислоти і може впливати на загальну структуру та функцію білка.

    У таблиці\(\PageIndex{1}\) нижче перераховані 20 поширених амінокислот разом з їх назвами, їх трьох- і однобуквенними кодами, структурами та відмінними рисами. Трилітерні коди, як правило, перші три літери назви амінокислоти, за винятком кількох випадків, таких як ізолейцин (Іль) та триптофан (Trp). Аналогічно однобуквенний код зазвичай є першою літерою в назві амінокислоти, але там, де буква не є унікальною, використовується буква, фонетично схожа на назву амінокислоти: F для F енілаланін, R для R гінін, і W для t W iptophan. Ця таблиця також групує амінокислоти відповідно до того, чи є бічний ланцюг при нейтральному рН неполярним, полярним незарядженим, позитивно зарядженим або негативно зарядженим.

    Таблиця\(\PageIndex{1}\): Загальні амінокислоти, знайдені в білках. (Ізоелектричні точки пояснюються в наступному розділі.)
    Загальна назва Трилітерний (однобуквенний) код Систематичне (IUPAC) Назва Структурна формула (при рН 6) Ізоелектрична точка (pI) Відмінна риса
    Амінокислоти з неполярною групою R
    гліцин Глі (Г) аміноетанової кислоти gly.jpg 6.0 єдина амінокислота, яка не має хірального вуглецю
    аланін Ала (А) 2-амінопропанова кислота ala.jpg 6.0 метильна група, це другий найменший бічний ланцюг
    валін Вал (V) 2-аміно-3-метилбутанова кислота val.jpg 6.0 амінокислота з розгалуженим ланцюгом
    лейцин Лей (L) 2-аміно-4-метилпентановая кислота leu.jpg 6.0 амінокислота з розгалуженим ланцюгом
    ізолейцин Іль (I) 2-аміно-3-метилпентановая кислота ile.jpg 6.0 незамінна амінокислота, оскільки більшість тварин не можуть синтезувати амінокислоти з розгалуженим ланцюгом
    фенілаланін Фе (F) 2-аміно-3-фенілпропанова кислота phe.jpg 5.5 також класифікується як ароматична амінокислота
    триптофан трп (Вт) 2-аміно-3- (1 Н -індол-3-іл) -пропанова кислота trp.jpg 5.9 також класифікується як ароматична амінокислота
    метіонін Мет (М) 2-аміно-4- (метилтіо) бутанова кислота met.jpg 5.7 функції бічного ланцюга як донор метильної групи
    пролін Про (P) піролідин-2-карбонова кислота pro.jpg 6.3 містить вторинну амінну групу; іменується α-імінокислотою
    Амінокислоти з полярною, але нейтральною групою R
    серин Сер (S) 2-аміно-3-гідроксипропанова кислота ser.jpg 5.7 виявлено на активному місці багатьох ферментів
    треонін Thr (Т) 2-аміно-3-гідроксибутанова кислота thr.jpg 5.6 названий за його схожість з цукровою треозою
    цистеїн Cys (C) 2-аміно-3-меркаптопропанова кислота cys.jpg 5.0 окислення двох молекул цистеїну дає цистин
    тирозину Тир (Y) 2-аміно-3- (4-гідроксифеніл) -пропанова кислота tyr.jpg 5.7 також класифікується як ароматична амінокислота
    аспарагін Асн (Н) 2-аміно-3-карбамоїлпропанова кислота asn.jpg 5.4 амід аспарагінової кислоти
    глютамін Глен (Q) 2-аміно-4-карбамойлбутанова кислота gln.jpg 5.7 амід глутамінової кислоти
    Амінокислоти з негативно зарядженою групою R
    аспарагінова кислота Жерех (D) 2-амінобутандіова кислота asp.jpg 3.0 карбоксильні групи іонізуються при фізіологічному рН; також відомий як аспартат
    глутамінова кислота Клей (E) 2-амінопентандіова кислота glu.jpg 3.2 карбоксильні групи іонізуються при фізіологічному рН; також відомий як глутамат
    Амінокислоти з позитивно зарядженою групою R
    гістидин Його (H) 2-аміно-3- (1 Н -імідазол-4-іл) -пропанова кислота his.jpg 7.6 єдина амінокислота, група R якої має pK a (6,0) поблизу фізіологічного рН
    лізин Ліс (K) 2,6-діаміногексанова кислота lys.jpg 9.7 є дещо амфіпатичним завдяки довгому вуглеводневому хвосту і позитивно зарядженої аміногрупи на\(\epsilon\) вуглеці
    аргінін Арг (R) 2-аміно-5-гуанідінопентанова кислота arg.jpg 10.8 майже така ж міцна основа, як гідроксид натрію
    Примітка: Цікаві факти про амінокислоти

    Першою амінокислотою, яку потрібно було виділити, був аспарагін в 1806 році. Його отримували з білка, знайденого в спаржевому соку (звідси і назва). Гліцин, основна амінокислота, що міститься в желатині, був названий за його солодкий смак (грецьке glykys, що означає «солодкий»). Глютамінова кислота названа такою, оскільки вона була вперше виділена з глютену. Кристалічна сіль глутамінової кислоти називається глутамат натрію (глутамат натрію), який природним чином зустрічається в деяких продуктах, але також додається в якості пікантного або «умами» підсилювача смаку.

    У деяких випадках амінокислота, що міститься в білку, насправді є похідним однієї із загальних 20 амінокислот (однією з таких похідних є гідроксипролін). Модифікація проліну відбувається після того, як амінокислота була зібрана в білок.

    пролін, hydroxyproline.jpg

    Хіральність амінокислот

    Зверніть увагу в таблиці\(\PageIndex{1}\), що гліцин є єдиною амінокислотою, чия (\ альфа\) -вуглець не є хіральним, іншими словами молекула і дзеркальне зображення гліцину ідентичні. Всі інші амінокислоти мають дві форми, які є дзеркальним відображенням один одного, вони є енантіомерами. Як видно на малюнку нижче, «лівша» форма молекули відома як L-амінокислота, а «правша» форма - D-амінокислота.

    glyceraldehyde.jpg

    Резюме

    Амінокислоти можна класифікувати на основі характеристик їх відмінних бічних ланцюгів як неполярні, полярні, але незаряджені, негативно заряджені або позитивно заряджені. Амінокислоти, що містяться в білках, - це L-амінокислоти.