Skip to main content
LibreTexts - Ukrayinska

26.7: Ферменти

  • Page ID
    19033
  • \( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

    Перший фермент, який потрібно виділити, був відкритий в 1926 році американським хіміком Джеймсом Самнером, який кристалізував білок. Ферментом була уреаза, яка каталізує гідролітичний розпад сечовини, компонента сечі, на аміак і вуглекислий газ.

    \[\ce{H_2NCONH_2} \left( aq \right) + \ce{H_2O} \left( l \right) \overset{\text{urease}}{\rightarrow} 2 \ce{NH_3} \left( g \right) + \ce{CO_2} \left( g \right)\nonumber \]

    Його відкриття спочатку було висміяно, тому що ніхто не вірив, що ферменти будуть вести себе так само, як і інші хімічні речовини. Самнер врешті-решт виявився правильним і отримав Нобелівську премію з хімії в 1946 році.

    Ферменти

    Фермент - це білок, який діє як біологічний каталізатор. Нагадаємо, що каталізатор - це речовина, яка збільшує швидкість хімічної реакції, не витрачаючись при цьому в реакції. Клітинні процеси складаються з багатьох хімічних реакцій, які повинні відбуватися швидко, щоб клітина могла нормально функціонувати. Ферменти каталізують більшість хімічних реакцій, що відбуваються в клітині. Субстрат - це молекула або молекули, на які діє фермент. У реакції, що каталізується уреазою вище, сечовина є субстратом. На малюнку нижче діаграми типова ферментативна реакція.

    Схема ферментативної дії
    Малюнок\(\PageIndex{1}\): Послідовність етапів зв'язування субстрату з ферментом в його активній ділянці, вступаючи в реакцію, потім виділяється у вигляді продуктів.

    Першим етапом реакції є те, що субстрат зв'язується з певною частиною молекули ферменту. Зв'язування субстрату продиктовано формою кожної молекули. Бічні ланцюги на ферменті взаємодіють з субстратом певним чином, в результаті чого утворюються і розриваються зв'язки. Активна ділянка - це місце на ферменті, де субстрат зв'язується. Фермент зв'язується таким чином, що він, як правило, має одну активну ділянку, як правило, кишеню або щілину, утворену складчастим малюнком білка. Оскільки активна ділянка ферменту має таку унікальну форму, тільки один конкретний субстрат здатний зв'язуватися з цим ферментом. Іншими словами, кожен фермент каталізує тільки одну хімічну реакцію тільки з одним субстратом. Як тільки ферментно-субстратний комплекс утворюється, відбувається реакція, і субстрат перетворюється в продукти. Нарешті, молекула продукту або молекули звільняються з активної ділянки. Зверніть увагу, що фермент не зазнає впливу реакції і тепер здатний каталізувати реакцію іншої молекули субстрату.

    Інгібітори

    Інгібітор - це молекула, яка перешкоджає функції ферменту, або уповільнюючи, або зупиняючи хімічну реакцію. Інгібітори можуть працювати різними способами, але один з найпоширеніших проілюстрований на малюнку нижче.

    Діаграма, що ілюструє конкурентне гальмування
    Малюнок\(\PageIndex{2}\): Конкурентний інгібітор - це молекула, яка зв'язується з активною ділянкою ферменту, не реагуючи, таким чином, запобігаючи зв'язуванню субстрату.

    Конкурентний інгібітор конкурентно зв'язується на активному місці і блокує субстрат від зв'язування. Оскільки ніякої реакції з інгібітором не відбувається, фермент не дозволяє каталізувати реакцію. Ціанід є сильнодіючою отрутою, яка діє як конкурентний інгібітор. Він зв'язується з активною ділянкою ферменту цитохрому с оксидазою і перериває клітинне дихання. Зв'язування ціаніду з ферментом незворотне і уражений організм швидко гине.

    Неконкурентне гальмування

    Неконкурентний інгібітор не зв'язується на активній ділянці. Він прикріплюється на якомусь іншому місці на фермент, і змінює форму білка. Цей зсув тривимірної структури змінює форму активної ділянки, так що субстрат більше не буде належним чином розміщуватися на ділянці (див. Малюнок нижче).

    Діаграма, що ілюструє неконкурентне гальмування
    Малюнок\(\PageIndex{3}\): Неконкурентні інгібітори.

    Кофактори

    Деякі ферменти вимагають наявності небілкової молекули, яка називається кофактором, для того, щоб функціонувати належним чином. Кофакторами можуть бути неорганічні іони металів або невеликі органічні молекули. Багато вітаміни, такі як вітаміни групи В, виступають в ролі кофакторів. Деякі іони металів, які функціонують як кофактори для різних ферментів, включають цинк, магній, калій та залізо.

    Резюме

    • Фермент - це білок, який діє як біологічний каталізатор.
    • Субстрат - це молекула або молекули, на які діє фермент.
    • Активна ділянка - це місце на ферменті, де субстрат зв'язується.
    • Кожен фермент каталізує тільки одну хімічну реакцію тільки з одним субстратом.
    • Інгібітор - це молекула, яка перешкоджає функції ферменту, або уповільнюючи, або зупиняючи хімічну реакцію.
    • Конкурентний інгібітор - це молекула, яка зв'язується з активною ділянкою ферменту, не вступаючи в реакцію, тим самим запобігаючи зв'язуванню субстрату.
    • Неконкурентний інгібітор не зв'язується на активному місці; він прикріплюється в якомусь іншому місці на фермент.
    • Деякі ферменти вимагають наявності небілкової молекули, яка називається кофактором, для того, щоб функціонувати належним чином.