Skip to main content
LibreTexts - Ukrayinska

26.6: Білки

  1. Last updated
  2. Save as PDF
  • Page ID
    19097

    • \( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

    Гемоглобін - це складний білок, який має четвертинну структуру і містить залізо. У молекулі гемоглобіну чотири субодиниці: дві альфа-субодиниці і дві бета-субодиниці. Кожна субодиниця містить один іон заліза, ступінь окислення якого змінюється від\(+2\) до\(+3\) і назад, залежно від середовища навколо заліза. Коли кисень зв'язується з залізом, змінюється тривимірна форма молекули. При виділенні кисню до клітин форма знову змінюється.

    При гемоглобіні нормальної структури цей зсув конформації не представляє ніяких проблем. Однак люди з гемоглобіном S відчувають серйозні ускладнення. Цей гемоглобін має одну амінокислоту в двох бета-ланцюгах, яка відрізняється від амінокислоти в цей момент в первинній структурі нормального гемоглобіну. Результатом цієї структурної зміни є агрегація окремих молекул білка при вивільненні кисню. Сусідні молекули гемоглобіну стикаються один з одним і скупчуються, внаслідок чого еритроцити деформуються і розриваються.

    Ця аномалія, відома як серповидна клітина, носить генетичний характер. Людина може успадкувати ген від одного з батьків і мати серповидноклітинну рису (лише частина гемоглобіну є гемоглобіном S), яка зазвичай не є небезпечною для життя. Однак успадкування гена від обох батьків призведе до серповидноклітинної хвороби - дуже важкого стану.

    Протеїни

    Поліпептид - це послідовність амінокислот довжиною від десяти до ста. Білок - це пептид, який більше ста амінокислот в довжину. Білки дуже поширені в живих організмах. Волосся, шкіра, нігті, м'язи та гемоглобін в еритроцитах є деякими важливими частинами людського тіла, які складаються з різних білків. Широкий спектр хімічних і фізіологічних властивостей білків є функцією їх амінокислотних послідовностей. Оскільки білки, як правило, складаються зі ста і більше амінокислот, кількість можливих послідовностей амінокислот практично безмежно.

    Тривимірна структура білка дуже важлива для його функції. Цю структуру можна розбити на чотири рівні. Первинною структурою є амінокислотна послідовність білка. Амінокислотна послідовність даного білка унікальна і визначає функцію білка. Вторинна структура є дуже регулярною субструктурою білка. Два найпоширеніші типи вторинної структури білка - альфа-спіраль та бета-лист. Альфа-спіраль складається з амінокислот, які приймають спіральну форму. Бета-аркуш - це чергування рядів амінокислот, які шикуються пліч-о-пліч. В обох випадках вторинні структури стабілізуються великим водневим зв'язком між бічними ланцюгами. Взаємодія різних бічних ланцюгів в амінокислоті, зокрема водневого зв'язку, призводить до прийняття певної вторинної структури.

    Структура альфа-спіралей і бета-аркушів
    Малюнок\(\PageIndex{1}\): Вторинна структура: альфа-спіраль і бета-лист.

    Третинна структура - це загальна тривимірна структура білка. Типовий білок складається з декількох відділів певної вторинної структури (альфа-спіраль або бета-лист) поряд з іншими ділянками, в яких відбувається більш випадкова структура. Ці ділянки об'єднують для отримання третинної структури.

    Деякі білкові молекули складаються з безлічі білкових субодиниць. Четвертинна структура білка відноситься до специфічної взаємодії та орієнтації субодиниць цього білка. Гемоглобін - це дуже великий білок, що міститься в еритроцитах, функція якого полягає в зв'язуванні та перенесенні кисню по всьому кровотоку. Як показано нижче, гемоглобін складається з чотирьох підодиниць - двох\(\alpha\) субодиниць (жовта) та двох\(\beta\) субодиниць (сіра) - які потім збираються певним та певним чином через взаємодію бічних ланцюгів. Гемоглобін також містить чотири атома заліза, розташовані посередині кожної з чотирьох субодиниць. Атоми заліза є частиною структури, званої порфірином, показаної червоним кольором на малюнку.

    Стрічкова схема гемоглобіну
    Малюнок\(\PageIndex{2}\): гемоглобін.

    Деякі білки складаються тільки з однієї субодиниці і при цьому не мають четвертинної структури. На малюнку нижче наведено діаграми взаємодії чотирьох рівнів білкової структури.

    Діаграма чотирьох рівнів структури білка
    Малюнок\(\PageIndex{3}\): Чотири рівні структури білка.

    Резюме

    • Поліпептид - це послідовність амінокислот довжиною від десяти до ста.
    • Білок - це пептид, який більше ста амінокислот в довжину.
    • Первинною структурою є амінокислотна послідовність білка (унікальна для кожного білка).
    • Вторинна структура є дуже регулярною субструктурою білка; два найпоширеніші типи - альфа-спіраль та бета-лист.
    • Третинна структура - це загальна тривимірна структура білка.
    • Четвертинна структура білка відноситься до специфічної взаємодії та орієнтації субодиниць цього білка.