3: Деталі білкової структури
- Page ID
- 6182
\( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)
- 3.1: Вступ
- Білки - це робочі конячки клітин, відповідальні практично за всі аспекти життя (подивіться на окситоцин в мультфільмі)! Вони складаються з одного або декількох поліпептидів. У цьому розділі ми розглянемо різні рівні структури білка..., насправді те, що потрібно, щоб бути функціональним білком.
- 3.3: Зміни у формі білка можуть спричинити захворювання
- Хоча конформація білка визначає його біологічну функцію, аллостерична зміна (зміна форми) може поміркувати або порушити його функцію. За звичайних обставин клітини використовують зміни форми білка для регулювання обміну речовин. Така аллостерична регуляція добре задокументована в знайомих біохімічних шляхах, таких як гліколіз, і більш детально розглядається в інших місцях. Менш добре зрозуміло, як (або чому) є чому конформаційні зміни в деяких білках клітин мають руйнівні наслідки.
- 3.4: Четвертинна структура
- Четвертинна структура описує білок, що складається з двох або більше поліпептидів. Як і третинна структура, мультимерні поліпептиди утворюються тими ж видами нековалентних взаємодій і можуть бути стабілізовані дисульфідні зв'язки. Зокрема, димер містить два, тример три, тетрамер чотири поліпептиди... і так далі.
- 3.5: Деякі білки хімічно модифіковані, а інші вимагають, щоб протезні групи були біологічно активними
- Багато поліпептидів модифікуються після перекладу, наприклад, фосфорилювання або глікозилювання (додавання одного або декількох фосфатів або цукрів відповідно до конкретних амінокислот в ланцюжку). Ці модифікації пояснюють і підвищують молекулярну та функціональну різноманітність білків всередині та між видами.
- 3.6: білкові домени, мотиви та складки в білковій структурі
- Ці два та багато інших білків мають цей домен, що дозволяє їм зв'язувати молекулу фосфатидил-інозитол-трифосфату, яка генерується як частина загального клітинного сигнального шляху. Наслідком цього загального домену є те, що клітина може мати сигнальні шляхи, що дозволяють їй реагувати на різні сигнали, які призводять до однієї і тієї ж реакції, хоча і в різних умовах і, ймовірно, в різний час. Білки, як правило, описуються як складаються з декількох різних підструктур,
- 3.7: Білки, гени та еволюція - скільки білків ми?
- Якщо еволюції не доводилося підбирати абсолютно нові білки для кожної нової клітинної функції, то скільки генів потрібно, щоб зробити організм? Кількість генів в організмі, які кодують білки, може бути набагато меншою, ніж кількість білків, які вони насправді виробляють. Поточні оцінки свідчать про те, що потрібно лише 25 000 генів, які роблять і оперують людиною та всіма її білками (перевірити Pertea та Salzberg на Оцінка кількості генів у геномі людини).
- 3.8: Перегляд 3D-анімованих зображень білків у базі даних NCBI
- Ми не можемо побачити їх на власні очі, але, розглянувши рентгенівську дифракцію, білки демонструють вишукану різноманітність. Ви можете отримати рентгенівський погляд на білкові структури в базі даних Cn3D Національного центру біологічної інформації. Ось як отримати доступ до тривимірних анімованих зображень білків з бази даних:
Мініатюра: Сайт зв'язування ферментів, який зазвичай пов'язує субстрат, може альтернативно зв'язувати конкурентний інгібітор, запобігаючи доступу до субстрату. Дигідрофолатредуктаза інгібується метотрексатом, який перешкоджає зв'язуванню його субстрату, фолієвої кислоти. Місце зв'язування синього кольору, інгібітор у зеленому кольорі та субстрат у чорному кольорі (PDB: 4QI9). (CC BY 4.0; Томас Шафі).