Skip to main content
LibreTexts - Ukrayinska

3.1: Вступ

  1. Last updated
  2. Save as PDF
  • Page ID
    6197

    • \( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

    Білки - це робочі конячки клітин, відповідальні практично за всі аспекти життя (подивіться на окситоцин в мультфільмі)! Складені з одного або декількох поліпептидів, вони:

    1. є каталізаторами, які роблять можливими біохімічні реакції.
    2. є мембранними компонентами, які вибірково пропускають речовини всередину і з клітини.
    3. дозволяють клітинно-клітинний зв'язок та реакцію клітини на зміну навколишнього середовища.
    4. формують внутрішню структуру клітин (цитоскелет) і ядер (нуклеоскелет).
    5. дозволяють рухливості клітин і речей всередині клітин.
    6. насправді відповідають за інші функції клітин, занадто численні, щоб підсумувати тут!

    Багато чого з того, що ми знаємо про біомолекулярну структуру, ми зобов'язані розробці рентгенівської кристалографії. Насправді раннє визначення структури інсуліну (а також пеніциліну і вітаміну В12) за допомогою рентгенівської кристалографії принесло Дороті Ходжкінс Нобелівську премію з хімії 1964 року. У цьому розділі ми розглянемо різні рівні структури білка..., насправді те, що потрібно, щоб бути функціональним білком.

    Первинною структурою (1 о структурою) поліпептиду є його амінокислотна послідовність. Взаємодії між амінокислотами один біля одного в послідовності змушують поліпептид складатися у вторинні (2 о) структури, включаючи спіраль і b-, або плісировані листові конформації. Третинні (3 о) структури утворюються, коли нековалентні взаємодії між амінокислотними бічними ланцюгами на деякій відстані одна від одної в первинній послідовності викликають подальше згортання поліпептиду в більш складний 3-вимірний структура. Інші білки (звані шаперони!) полегшити точне складання поліпептиду в правильні, біологічно активні, 3-вимірні конформації. Четвертинна (4 о) структура відноситься до білків, що складаються з двох і більше поліпептидів. Зверніться до чотирьох рівнів структури на наступній сторінці, коли ми досліджуємо, як кожен рівень впливає на форму та біологічну/біохімічну функцію білка.

    Ковалентні зв'язки між специфічними амінокислотами (наприклад, цистеїнами), які потрапляють поруч один з одним після згортання, можуть стабілізувати третинні та четвертинні структури. Багато білків також зв'язують іони металів (наприклад, Mg++, Mn++) або невеликі органічні молекули (наприклад, геми), перш ніж вони стануть функціонально активними. Нарешті, ми дивимося поза цими порядками структури на їх області та мотиви, які еволюціонували для виконання тих чи інших специфічних білкових функцій.

    clipboard_e1bd1297078debb563061b7dfc8a6b4c5.png

    Зрозуміло, що намагаючись зрозуміти молекулярну (особливо високомолекулярну) функцію, виникає повторювана тема: функція білка залежить від його конформації. У свою чергу, конформація білка базується на розташуванні та фізико-хімічних властивостях критичних функціональних груп, зазвичай бічних амінокислотних ланцюгів. Слідкуйте за цією темою, коли ми дивимося на ферментний каталіз, рух молекул всередину і з клітин, реакцію клітин їх оточення, здатність клітин і органел рухатися, як реплікується ДНК, як регулюється транскрипція генів і синтез білка..., майже все, що робить клітина! Завершимо цю главу розглядом деяких методик вивчення структури білка.

    Цілі навчання

    Коли ви освоїли інформацію в цьому розділі, ви повинні мати можливість:

    1. визначити і розрізнити порядки структури білка.

    2. розрізняють бета-аркуш, альфа-спіраль та випадкову структуру котушки на основі атомних взаємодій, що беруть участь у кожному.

    3. простежити шлях до утворення поліпептиду; визначити його первинну структуру і як він визначається шляхом «секвенування білка».

    4. опишіть, як кулясті білки виникають внаслідок гідрофобних та гідрофільних взаємодій, які керують згортанням білка, і як зміни форми білка можуть спричинити захворювання.

    5. сформулювати гіпотезу (або подивитися один вгору), щоб пояснити, чому амінокислота гліцин є руйнівником альфа-спіральної поліпептидної структури.

    6. порівняти і контрастувати мотив і доменну структуру білків і поліпептидів, а також їх внесок у білкову функцію.

    описати різні методи вивчення білків і фізико-хімічні відмінності між білками, які роблять можливим кожну техніку.