Skip to main content
LibreTexts - Ukrayinska

3: Біоенергетика - Термодинаміка і ферменти

  • Page ID
    3746
  • \( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

    • 3.1: Закони термодинаміки
      Дві фундаментальні поняття керують енергією, яка стосується живих організмів: Перший закон термодинаміки стверджує, що загальна енергія в замкнутій системі не втрачається і не отримується - вона лише трансформується. Другий закон термодинаміки стверджує, що ентропія постійно збільшується в замкнутій системі.
    • 3.2: Ферменти
      Біологічними каталізаторами називають ферменти, а переважна більшість ферментів - це білки. Винятком є клас молекул РНК, відомих як рибозими, з яких більшість діють на себе (тобто частина нитка РНК є субстратом для рибоцимної частини пасма). У цій книзі (і більшості підручників у цій галузі), якщо не вказано інше, термін фермент відноситься до того, який зроблений з білка. Ферменти також надають надзвичайну специфічність хімічної реакції.
    • 3.3: Кінетика ферментів
      На відміну від некаталізованих (але легко протікають) реакцій, при яких швидкість реакції залежить тільки від концентрації реагентів, швидкість ферментативно-каталізованих реакцій обмежена кількістю наявних молекул ферменту. Ця максимальна швидкість обороту від субстрату до продукту є функцією швидкості ферменту і кількості молекул ферменту.
    • 3.4: Регуляція активності ферментів
      Ферменти можуть бути сповільнені або навіть запобігти каталізації реакцій різними способами, включаючи запобігання потраплянню субстрату в активну ділянку або запобігання ферменту від зміни конформації для каталізації реакції. Інгібітори, які роблять це, можуть зробити це або оборотно, або необоротно. Незворотні інгібітори також називають інактиваторами, а оборотні інгібітори, як правило, групуються в два основних типи: конкурентні та неконкурентні.

    Мініатюра: діаграма, що показує модель індукованої посадки в ферментах (Public Domain; LadyOfHats)

    • Was this article helpful?