16.4: Білки- полімери амінокислот

Last updated
Save as PDF

Page ID: 20722

\( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

Цілі навчання

Визначте різні амінокислоти.
Опишіть, як з амінокислот утворюються білки короткого ланцюга (поліпептиди).

Білки можуть бути визначені як сполуки високої молярної маси, що складаються в значній мірі або повністю з ланцюгів амінокислот. Їх маси коливаються від декількох тисяч до декількох мільйонів дальтонів (Да). Крім атомів вуглецю, водню і кисню, всі білки містять атоми азоту і сірки, а багато також містять атоми фосфору і сліди інших елементів. Білки виконують різноманітні ролі в живих організмах і часто класифікуються за цими біологічними ролями. М'язова тканина в значній мірі білкова, як і шкіра і волосся. Білки присутні в крові, в мозку і навіть в зубній емалі. Кожен тип клітин в нашому організмі виробляє свої спеціалізовані білки, а також білки, загальні для всіх або більшості клітин. Ми починаємо наше вивчення білків з розгляду властивостей і реакцій амінокислот, після чого йде обговорення того, як амінокислоти ковалентно зв'язуються з утворенням пептидів і білків. Закінчуємо главу обговоренням ферментів - білків, які діють як каталізатори в організмі.

Білки у всіх живих видів, від бактерій до людини, побудовані з одного набору з 20 амінокислот, так званих тому, що кожен містить аміногрупу, приєднану до карбонової кислоти. Амінокислоти в білках - це α-амінокислоти, а значить, аміногрупа приєднується до α-вуглецю карбонової кислоти. Людина може синтезувати лише близько половини необхідних амінокислот; решта повинна бути отримана з раціону і відомі як незамінні амінокислоти. Однак дві додаткові амінокислоти були виявлені в обмеженій кількості в білках: Селеноцистеїн був відкритий в 1986 році, а піролізин був відкритий в 2002 році.

Амінокислоти являють собою безбарвні, нелеткі, кристалічні тверді речовини, що плавляться і розкладаються при температурі вище 200° С, ці температури плавлення більше схожі на температури неорганічних солей, ніж амінів або органічних кислот, і вказують на те, що структури амінокислот у твердому стані і в нейтральному рішення найкраще представити як мають як негативно заряджену групу, так і позитивно заряджену групу. Такий вид відомий як цвіттеріон.

Класифікація

Крім аміноі і карбоксильних груп, амінокислоти мають бічний ланцюг або групу R, прикріплену до α-вуглецю. Кожна амінокислота має унікальні характеристики, що виникають внаслідок розміру, форми, розчинності та іонізаційних властивостей її групи R. В результаті бічні ланцюги амінокислот надають глибокий вплив на структуру і біологічну активність білків. Хоча амінокислоти можна класифікувати різними способами, одним із поширених підходів є класифікація їх відповідно до того, чи функціональна група на бічному ланцюзі при нейтральному рН неполярна, полярна, але незаряджена, негативно заряджена або позитивно заряджена. Структури і назви 20 амінокислот, їх одно- і трилітерні скорочення, а також деякі їх відмінні риси наведені в табл\(\PageIndex{1}\).

Таблиця\(\PageIndex{1}\): Загальні амінокислоти, знайдені в білках
Загальна назва	Абревіатура	Молярна маса	Відмінна риса
Амінокислоти з неполярною групою R
гліцин	глі (G)	75	єдина амінокислота не вистачає хірального вуглецю
аланін	ала (А)	89	—
валін	вал (V)	117	амінокислота з розгалуженим ланцюгом
лейцин	лей (L)	131	амінокислота з розгалуженим ланцюгом
ізолейцин	файл (I)	131	незамінна амінокислота, оскільки більшість тварин не можуть синтезувати амінокислоти з розгалуженим ланцюгом
фенілаланін	фе (F)	165	також класифікується як ароматична амінокислота
триптофан	трп (Вт)	204	також класифікується як ароматична амінокислота
метіонін	мет (М)	149	функції бічного ланцюга як донор метильної групи
пролін	про (P)	115	містить вторинну амінну групу; іменується α-імінокислотою
Амінокислоти з полярною, але нейтральною групою R
серин	сер (S)	105	виявлено на активному місці багатьох ферментів
треонін	тр (Т)	119	названий за його схожість з цукровою треозою
цистеїн	cys (C)	121	окислення двох молекул цистеїну дає цистин
тирозину	тир (Y)	181	також класифікується як ароматична амінокислота
аспарагін	asn (N)	132	амід аспарагінової кислоти
глютамін	глн (Q)	146	амід глутамінової кислоти
Амінокислоти з негативно зарядженою групою R
аспарагінова кислота	жерех (D)	132	карбоксильні групи іонізуються при фізіологічному рН; також відомий як аспартат
глутамінова кислота	клей (E)	146	карбоксильні групи іонізуються при фізіологічному рН; також відомий як глутамат
Амінокислоти з позитивно зарядженою групою R
гістидин	Це (H)	155	єдина амінокислота, група R якої має pK _a (6,0) поблизу фізіологічного рН
лізин	світло (K)	147	—
аргінін	арг (R)	175	майже така ж міцна основа, як гідроксид натрію

Першою амінокислотою, яку потрібно було виділити, був аспарагін в 1806 році. Його отримували з білка, знайденого в спаржевому соку (звідси і назва). Гліцин, основна амінокислота, що міститься в желатині, був названий за його солодкий смак (грецьке glykys, що означає «солодкий»). У деяких випадках амінокислота, що міститься в білку, насправді є похідним однієї із загальних 20 амінокислот (однією з таких похідних є гідроксипролін). Модифікація відбувається після того, як амінокислота була зібрана в білок.

Цвіттеріони

Структура амінокислоти дозволяє їй виступати і кислотою, і основою. Амінокислота має цю здатність, тому що при певному значенні рН (різний для кожної амінокислоти) майже всі молекули амінокислот існують як zwitterions. Якщо кислоту додати в розчин, що містить цвіттеріон, карбоксилатна група захоплює іон водню (Н ⁺), і амінокислота стає позитивно зарядженою. Якщо додати основу, іонне видалення іона Н ⁺ з аміногрупи цвіттеріона виробляє негативно заряджену амінокислоту. В обох обставин амінокислота діє для підтримки рН системи - тобто для видалення доданої кислоти (H ⁺) або основи (OH ^-) з розчину.

Пептидний зв'язок: пептиди та білки

Дві або більше амінокислот можуть з'єднуватися між собою в ланцюги, звані пептидами. Раніше ми обговорювали реакцію між аміаком і карбоновою кислотою з утворенням аміду. При подібній реакції аміногрупа на одній молекулі амінокислоти вступає в реакцію з карбоксильною групою на інший, виділяючи молекулу води і утворюючи амідний зв'язок, як показано на малюнку.\(\PageIndex{1}\)

Амідний зв'язок, що з'єднує дві амінокислотні одиниці, називається пептидним зв'язком. Зверніть увагу, що молекула продукту все ще має реактивну аміногрупу зліва і реактивну карбоксильну групу праворуч. Вони можуть реагувати з додатковими амінокислотами, щоб подовжити пептид. Процес може тривати до тих пір, поки не приєднаються тисячі одиниць, в результаті чого утворюються великі білки.

Ланцюг, що складається всього з двох амінокислотних одиниць, називається дипептидом; ланцюг, що складається з трьох, - трипептид. За умовністю пептидні і білкові структури зображуються з амінокислотою, аміногрупа якої вільна (N-кінцевий кінець) зліва і амінокислотою з вільною карбоксильною групою (C-кінцевий кінець) праворуч.

Загальний термін пептид відноситься до амінокислотного ланцюга невизначеної довжини. Однак ланцюги приблизно з 50 амінокислот і більше зазвичай називають білками або поліпептидами. У своїй фізіологічно активній формі білок може складатися з однієї або декількох поліпептидних ланцюгів.

Пептидні клітини в нашому організмі мають хитромудрий механізм виготовлення білків. Людям доводиться використовувати інші методи, щоб синтезувати ті ж самі білки в лабораторії. Хімія синтезу пептидів ускладнена. Обидві активні групи на амінокислоту можуть реагувати, і послідовність амінокислот повинна бути специфічною для того, щоб білок функціонував. Роберт Мерріфілд розробив перший синтетичний підхід для виготовлення білків в лабораторії, ручний підхід, який був тривалим і виснажливим (і, він отримав Нобелівську премію з хімії в 1984 році за свою роботу). Однак сьогодні автоматизовані системи можуть викрутити пептид за дуже короткий проміжок часу.

Послідовність амінокислот

Особлива послідовність амінокислот в більш довгій ланцюжку називається амінокислотної послідовністю. За умовністю послідовність амінокислот вказана в такому порядку, що вільна амінна група знаходиться на лівому кінці молекули, а вільна карбоксильна група - на правому кінці молекули.

Наприклад, припустимо, що послідовність амінокислот гліцину, триптофану та аланіну утворюється з групою вільних амінів у складі гліцину та вільної карбоксильної групи у складі аланіну. Послідовність амінокислот може бути легко написана за допомогою абревіатур Gly-Trp-Ala. Це інша послідовність від Ала-Trp-Gly, оскільки вільні амінні та карбоксильні групи будуть знаходитися на різних амінокислотах у цьому випадку.

Брадикінін

Подібно до того, як мільйони різних слів пишуться нашим 26-буквенним англійським алфавітом, мільйони різних білків виготовляються з 20 поширеними амінокислотами. Однак так само, як англійський алфавіт може бути використаний для написання тарабарства, амінокислоти можуть бути зібрані в неправильній послідовності для отримання нефункціональних білків. Хоча правильна послідовність зазвичай має першорядне значення, вона не завжди абсолютно потрібна. Так само, як іноді можна зрозуміти неправильно написані англійські слова, білок з невеликим відсотком «неправильних» амінокислот може продовжувати функціонувати. Однак він рідко функціонує так само, як і білок, що має правильну послідовність. Існують також випадки, коли, здавалося б, незначні помилки послідовності мають згубні наслідки. Наприклад, у деяких людей кожна молекула гемоглобіну (білка в крові, який транспортує кисень) має єдину неправильну амінокислотну одиницю з приблизно 300 (один валін замінює глутамінову кислоту). Ця «незначна» помилка відповідає за серповидноклітинну анемію, успадкований стан, який зазвичай є фатальним.

Приклад\(\PageIndex{1}\)

Намалюйте поліпептид Asp-Val-Ser.

Рішення

1. Визначте структури кожної з трьох заданих амінокислот і намалюйте їх у тому ж порядку, що наведено в назві.

2. Залишивши порядок колишнім, з'єднайте амінокислоти один з одним, утворюючи пептидні зв'язки. Зауважимо, що порядок, вказаний в назві, є таким же чином, як амінокислоти з'єднуються в молекулі. Першим з перерахованих завжди є\(\ce{N}\) -кінцевий поліпептид.

Приклад\(\PageIndex{2}\)

Перерахуйте всі можливі поліпептиди, які можуть утворюватися з цистеїну (Cys), лейцину (Leu) та аргініну (Arg).

Рішення

Хоча існує всього три амінокислоти, порядок їх зв'язку змінює ідентичність, властивості та функцію отриманого поліпептиду. З цих трьох амінокислот утворюються шість можливих поліпептидів.

Цис-Лей-Арг

Цис-Арг-Лей

Лей-Кіс-Арг

Леу-Арг-Сіс

Арг-Cys-Лей

Арг-Лей-Сіс

Вправа\(\PageIndex{1}\)

Намалюйте структуру для кожного пептиду.

глі-валь
валь-гли

Відповіді

а.

б.

Резюме

Аміногрупа однієї амінокислоти може реагувати з карбоксильною групою на іншу амінокислоту, утворюючи пептидний зв'язок, який пов'язує дві амінокислоти разом.
Додаткові амінокислоти можуть бути додані шляхом утворення добавок пептидних (амідних) зв'язків.
Ланцюг, що складається всього з двох амінокислотних одиниць, називається дипептидом; ланцюг, що складається з трьох, - трипептид.
Ланцюжки близько 50 амінокислот і більше зазвичай називають білками або поліпептидами.
Послідовність амінокислот у пептиді або білку записується з N-кінцевою амінокислотою спочатку і C-кінцевою амінокислотою в кінці (запис зліва направо).
Порядок, або послідовність, в якій амінокислоти з'єднані, також має вирішальне значення для того, щоб пептид або білок були фізіологічно активними.

Автори та атрибуція

Libretext: The Basics of GOB Chemistry (Ball et al.)
Template:ContribCK12
Template:ContribSoult
Template:ContribAgnewM