25.3: Амінокислотний катаболізм- Група амінокислот

Last updated
Save as PDF

Page ID: 21676

\( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

Цілі навчання

Опишіть, як зберігається азот від амінокислот.

Печінка є основним місцем обміну амінокислот, але беруть участь інші тканини, такі як нирка, тонкий кишечник, м'язи та жирова тканина. Як правило, першим кроком розщеплення амінокислот є відділення аміногрупи від вуглецевого скелета, як правило, реакцією трансамінації. Вуглецеві скелети, що утворюються в результаті дезамінованих амінокислот, використовуються для утворення глюкози або жирів, або вони перетворюються на метаболічний проміжний продукт, який може бути окислений циклом лимонної кислоти. Остання альтернатива, катаболізм амінокислот, частіше виникає, коли рівень глюкози низький - наприклад, коли людина голодує або голодує.

Пересамінування

Трансамінація - це обмін функціональними групами між будь-якою амінокислотою (крім лізину, проліну та треоніну) та α-кето-кислотою. Аміногрупа зазвичай переноситься на кето-атом вуглецю пірувату, оксалоацетату або α-кетоглутарату, перетворюючи\(alpha\) -кетокислоту в аланін, аспартат або глутамат відповідно. Реакції трансамінування каталізуються специфічними трансаміназами (також званими амінотрансферазами), які потребують піридоксальфосфату як коферменту.

LibreТексти Малюнок 1 Глава 25.3.jpg — Малюнок\(\PageIndex{1}\)): Трансамінація передбачає обмін аміногрупи і кето групи.

У\(alpha\) -кетокислоті карбонільна або кето група розташована на атомі вуглецю, прилеглому до карбоксильної групи кислоти.

LibreТексти Малюнок 2 Глава 25.3.jpg — Малюнок\(\PageIndex{2}\): Аланінамінотрансфераза (АЛТ) каталізує перехід аміногрупи з аланіну в\(alpha\) -кетоглутарат, утворюючи піруват і глутамат.

Окислювальне знезараження

При розщепленні амінокислот на енергію кінцевим акцептором\(alpha\) -аміногрупи є\(alpha\) -кетоглутарат, що утворює глутамат. Потім глутамат може пройти окислювальну дезамінацію, при якій він втрачає свою аміногрупу як іон амонію (NH ₄ ⁺) і окислюється назад до\(alpha\) -кетоглутарат (готовий прийняти іншу аміногрупу):

Ця реакція виникає в першу чергу в мітохондріях печінки. Більшість іонів NH ₄ ⁺, утворених окислювальною дезамінацією глутамату, перетворюється в сечовину і виводиться з сечею в серії реакцій, відомих як цикл сечовини.

Синтез глутамату відбувається в клітині тварин шляхом реверсування реакції, каталізованої глутаматдегідрогеназою. Для цієї реакції нікотинамід аденіндинуклеотид фосфат (NADPH) виступає відновником. Синтез глутамату є важливим, оскільки це одна з небагатьох реакцій у тварин, яка може включати неорганічний азот (NH ₄ ⁺) у α-кето-кислоту з утворенням амінокислоти. Потім аміногрупа може передаватися через реакції трансамінації, щоб виробляти інші амінокислоти з відповідних α-кето-кислот.