Skip to main content
LibreTexts - Ukrayinska

25.1: Вступ

  1. Last updated
  2. Save as PDF
  • Page ID
    23158

    • \( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

    Цілі

    Після завершення цього розділу ви повинні мати можливість

    1. наведіть приклади різних біологічних ролей, які відіграють білки.
    2. визначити амінокислоти як будівельні блоки, з яких зроблені всі білки.
    3. показують, в загальному вигляді, як з'єднання між собою ряду амінокислот шляхом утворення пептидних зв'язків призводить до утворення білків.

    Ключові умови

    Переконайтеся, що ви можете визначити та використовувати в контексті ключові терміни нижче.

    • амінокислоти
    • фермент
    • пептидний зв'язок
    • білок

    Навчальні примітки

    «Пептидний зв'язок» або «пептидний зв'язок», що утворюється між аміногрупою однієї амінокислоти та карбоксильною групою другої амінокислоти, ідентичний зв'язку C$\ ce {-} $N, присутній в амідах (див. Розділ 21.7). Ми розглянемо природу таких облігацій у розділі 26.4.

    Білки - це полімери амінокислот, пов'язані амідними групами, відомими як пептидні зв'язки с. амінокислоту можна вважати, що мають два компоненти: «хребет» або «основний ланцюг», що складається з амонійної групи, «альфа-вуглецю» та карбоксилату, і змінної «бічний ланцюг» (в зелений нижче) пов'язаний з альфа-вуглецем.

    У природних амінокислотах існує двадцять різних бічних ланцюгів, і саме ідентичність бічного ланцюга визначає ідентичність амінокислоти: наприклад, якщо бічний ланцюг є групою -CH 3, амінокислота - аланін, а якщо бічний ланцюг - це -СН 2 OH група, амінокислота серин. Багато амінокислотні бічні ланцюга містять функціональну групу (бічний ланцюг серину, наприклад, містить первинний спирт), в той час як інші, як і аланін, не мають функціональної групи, і містять тільки простий алкан.

    Два «гачки» на амінокислотному мономері - це амінні та карбоксилатні групи. Білки (полімери ~ 50 амінокислот і більше) і пептиди (коротші полімери) утворюються, коли аміногрупа одного амінокислотного мономера реагує з карбоксилатним вуглецем іншої амінокислоти з утворенням амідного зв'язку, який в білковій термінології є пептидним зв'язком. Які амінокислоти пов'язані, і в якому порядку - білкова послідовність - це те, що відрізняє один білок від іншого, і кодується ДНК організму. Білкові послідовності записуються в амінотермінал (N-термінал) до карбоксилатного терміналу (C-термінал) напрямку, з трьома буквами або однолітерними скороченнями для амінокислот (див. Таблицю амінокислот). Нижче наведено чотири амінокислотних пептиду з послідовністю «цистеїн - гістидин - глутамат - метіонін». За допомогою однобуквеного коду послідовність скорочується CHEM.

    Коли амінокислота включена в білок, вона втрачає молекулу води, а те, що залишається, називається залишком вихідної амінокислоти. Таким чином, ми могли б посилатися на «залишок глутамату» на позиції 3 пептиду CHEM вище.

    Після того, як білковий полімер побудований, він у багатьох випадках складається дуже специфічно в тривимірну структуру, яка часто включає одну або кілька «зв'язуючих кишень», в яких можуть бути пов'язані інші молекули. Саме така форма цієї складчастої структури, і точне розташування функціональних груп всередині структури (особливо в області зв'язуючого кишені) визначає функцію білка.

    Ферменти - це білки, які каталізують біохімічні реакції. Одна або кілька реагуючих молекул - часто званих субстратами - зв'язуються в активній кишені ділянки ферменту, де відбувається фактична реакція. Рецептори - це білки, які зв'язуються конкретно з однією або декількома молекулами - іменованими лігандами - для ініціювання біохімічного процесу. Наприклад, ми побачили у вступі до цієї глави, що рецептор TrPVi в тканині ссавців зв'язує капсаїцин (з гострого перцю чилі) у своїй зв'язуючій кишені і ініціює тепло/больовий сигнал, який надсилається в мозок.

    Нижче наведено зображення гліколітичного ферменту фруктозо-1,6-бісфосфатної альдолази (сірого кольору), з молекулою субстрату, пов'язаною всередині кишені активної ділянки.

    (Рентгенівські кристалографічні дані з білка науки 1999, 8, 291; pdb код 4ALD. Зображення, створене за допомогою JMol (перший погляд)

    Вступ до нуклеїнових кислот ⇒

    Template:Soderberg