Skip to main content
LibreTexts - Ukrayinska

5: Диоксигенні реакції

  1. Last updated
  2. Save as PDF
  • Page ID
    19943

    • \( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

    I. вступ 1

    Основним шляхом використання диоксигену в аеробних організмах є відновлення чотирьох електронів, щоб дати дві молекули води на молекулу диоксигену: 2

    \[O_{2} + 4H^{+} + 4e^{-} \rightarrow 2 H_{2}O \qquad E^{o} = +0.815 V \tag{5.1}\]

    Ця реакція є основним джерелом енергії в аеробних організмах у поєднанні з окисленням багатих електронами органічних продуктів харчування, таких як глюкоза. Біологічне окислення цього типу називається диханням і, за оцінками, становить 90 або більше відсотків диоксигену, споживаного в біосфері. Вона здійснюється за допомогою серії ферментно-каталізованих реакцій, які пов'язані з синтезом АТФ, а вироблений АТФ є основним джерелом енергії для організму. Фактичним місцем відновлення диоксигену у багатьох організмів є фермент цитохром с оксидаза. 2

    Іншим використанням диоксигену в аеробних організмах є функціонування як джерело атомів кисню в біосинтезі різних молекул в метаболічних шляхах або в перетворенні ліпідно-розчинних молекул у водорозчинні форми з метою виведення. Ці реакції також каталізуються ферментами, і беруть участь ферменти або монооксигенази, або ферменти диоксигенази, залежно від того, чи один або обидва атоми кисню з диоксигенази включені в кінцевий органічний продукт. Багато з цих ферментів є металоензимами. 2-4

    Переваги життя в повітрі значні для аеробного організму порівняно з анаеробним організмом, головним чином тому, що потужну окислювальну силу диоксигену можна контролювати та ефективно перетворювати у форму, яку можна зберігати та згодом використовувати. 5 Але аеробний обмін має і свої недоліки. Внутрішня частина живої клітини є відновлювальним середовищем, і багато компонентів клітини повністю здатні термодинамічно реагувати безпосередньо з диоксигеном, обходячи тим самим ферменти, які контролюють і направляють корисні реакції диоксигену. 6 На щастя, з причин, які обговорюються нижче, ці реакції, як правило, повільні і тому являють собою незначні шляхи споживання біологічного диоксигену. Інакше клітина просто згоріла б, а аеробне життя, як ми знаємо, було б неможливим. Проте існують невеликі, але значні кількості продуктів, що утворюються в результаті неферментативних і ферментативних реакцій диоксигену, що виробляють частково відновлені форми диоксигену, тобто супероксид, О 2 -, і перекис водню, Н 2 О 2, в аеробних клітині. Ці форми відновленого диоксигену або види, отримані з них, можуть здійснювати згубні реакції, і були виявлені ферменти, які, як видається, захищають від таких небезпек. Ці ферменти для супероксиду - це ферменти супероксиддисмутази, а для пероксиду, каталази та пероксидази ферменти. Всі ці ферменти є металоензимами. 2-4

    Значна частина захоплення суб'єкта біологічних реакцій диоксигену пов'язана з тим, що механізми біологічних, ферментно-каталізованих реакцій явно сильно відрізняються від механізмів некаталізованих реакцій диоксигену або навіть механізмів діоксигенних реакцій, каталізованих найрізноманітнішими небіологічні металовмісні каталізатори. 7 Дослідники оптимістично вважають, що як тільки вони дійсно зрозуміють біологічні реакції, вони зможуть розробити синтетичні каталізатори, що імітують біологічні каталізатори, принаймні у відтворенні типів реакцій, навіть якщо ці нові каталізатори не відповідають ферментам за швидкістю і специфіка. Щоб представити цю тему, тому спочатку розглянемо фактори, що визначають особливості небіологічних реакцій диоксигену.

    IV. Цитохром с оксидаза

    1. Фон

    2. Спектроскопічна характеристика

      1. Моделі
      2. Спектроскопія ферменту

    3. Механізм зменшення диоксигену

      1. Моделі
      2. Механістичні дослідження ферменту

    VIII. Посилання

    1. Посилання в цьому розділі цитують останні оглядові статті або книги, коли вони доступні; вони позначаються (R) або (B) відповідно у цитуванні, і наведено назви оглядових статей. Студенти повинні проконсультуватися з цими джерелами, якщо вони хочуть отримати більш детальну інформацію про певну тему або посилання на оригінальну літературу.
    2. Мальмстрем Б.Г., «Ензимологія кисню» (R), Annu. Преподобний Біохім. 51 (1982), 21-59.
    3. Л. Інграхам і Д. Л. Мейєр, Біохімія диоксигену (B), Пленум, 1985.
    4. Гаяїші О.О., ред., Молекулярні механізми активації кисню (Б), Академічна преса, 1974, с. 405-451.
    5. Джордж, «Фітнес кисню» (R), в Т. Е. Кінг, Х.С. Мейсон, і М. Моррісон, ред., Oxidases і пов'язані з ними окислювально-відновні системи, Wiley, 1 (1965), 3-36.
    6. Гуттерідж, вільні радикали в біології та медицині (B), Clarendon Press, 1989.
    7. Р.А. Шелдон і Дж. Кочі, Металокаталізовані окислення органічних сполук (B), Академічна преса, 1981.
    8. D.T Sawyer, «Хімія та активація видів диоксигену (O 2, O 2 •-, і HOOH) в біології» (R), в A.E. Martell і D.T Sawyer, ред., Кисневі комплекси та активація кисню перехідними металами, Пленум, 1988, стор. 131-148.
    9. Дерево П.М., Тенденції в біохімі. Наук. 12 (1987), 250-251.
    10. Холм Р.Х., «Металево-центровані реакції перенесення атомів кисню» (R), Хім. Преподобний. 87 (1987), 1401- 1449.
    11. Розраховано за даними D. D. Wagman et al. , Вибрані значення хімічних термодинамічних властивостей, Інститут основних стандартів, NBS, 1968.
    12. Розраховано за даними в M. Bertholon et al. , Бик. Соц. Чим. Пт. 9 (1971), 3180-3187.
    13. Розраховано за даними в А. Фінч, П.Дж. Гарднер та Д. Ву, Термохім. Акт 66 (1983), 333-342.
    14. Шаофенг і Г. Пілчер, Дж. Чем. Термодинаміка 20 (1988), 463-465.
    15. Гамільтон, «Хімічні моделі та механізми оксигеназ» (R), у довідці 4, с. 405- 451.
    16. Таубе, «Механізми окислення киснем» (R), J. gen Physiol. 49, частина 2 (1965), 29-52.
    17. Джей Джей Калверт і Дж.Н. Піттс, Фотохімія, Вілі, 1966.
    18. Х. Вассерман і Р.В. Мюррей, ред., Синглет Кисень (B), Академічна преса, 1979.
    19. А. Фрімер, ред., Синглет O 2 (B), CRC Press, 1985.
    20. T. C. Bruice, «Хімічні дослідження та механізм ферментів оксидази змішаної функції флавіну (R), в J.F. Liebman and A. Greenberg, ред., Механістичні принципи ферментної активності, VCH Publishers, 1988, pp. 315-352.
    21. Довідка 7, стор. 18.
    22. Довідка 7, стор. 316.
    23. Довідка 3, стор. 16.
    24. Портер та ін. , Дж. Хім. Соц. 103 (1981), 6447-6455.
    25. День У., Буття на планеті Земля: пошук початку життя, Преса Єльського університету, 2-е видання, 1984.
    26. Д. Гілберт, ред., Кисень і живі процеси: міждисциплінарний підхід (B), Спрінгер-Верлаг, 1981.
    27. Б. Квебедо та ін. , Завод Фізіол. 56 (1975), 761-764.
    28. Браун О.Р. і Ф.Ейн, Біохім. Біофіси. Рез. Комун. 85 (1978), 1219-1224.
    29. Л. Мачлін і А.Бендіч, ФАСЕБ Дж. 1 (1987), 441-445.
    30. Тарбелл, в Н.Харащ, ред., Органічні сполуки сірки, Пергамон, 1 (1961), 97-102.
    31. C. стіни, підп. Хім. Рез. 8 (1975), 125-132.
    32. Харріс і П. Айсен, в Т. М. Лоер, ред., Залізні носії та залізні білки, Видавництва ВЧ, 1989, стор. 239-371.
    33. Шторц, Л.А. Тарталья, і Б.Н. Еймс, Наука 248 (1990), 189-194, і посилання на них.
    34. Кенг та Л.Гуаренте, прок. Наталь. Акад. Наук. США 84 (1987), 9113-9117, і посилання на них.
    35. Р.Гершман та ін. , Наука 119 (1954), 623-626.
    36. Дж. Маккорд і Дж. Фрідович, Дж. біол. Хім. 244 (1969), 6049-6055.
    37. Д.Т. Сойєр і Дж. Валентина, «Як супер супероксид?» (R), Acc. Хім. Рез. 14 (1981), 393- 400.
    38. Оберлі Л.В., ред., Супероксиддисмутаза, CRC Press, 2 тт., 1982, т. 3, 1985.
    39. Дж. Фе, «Чи важливий супероксид при отруєнні киснем?» (R), Тенденції Біохем. Наук. 7 (1982), 84- 86, і посилання на них.
    40. Корбаші П.та ін. , Дж. біол. Хім. 264 (1989), 8479-8482.
    41. Стадтман, «Металоіонно-каталізоване окислення білків: біохімічний механізм та біологічні наслідки» (R), Вільні радикали в біології та медицині 9 (1990), 315-325.
    42. D.O. Натвіг та ін. , Дж. БіоІ. Хім. 262 (1987), 14697-14701.
    43. C. казанок та ін. , Дж. бактеріол. 172 (1990), 1539-1546.
    44. М.Вікстром і Г.Т. Бабкок, Природа 348 (1990), 16-17.
    45. Г. Палмер, «Цитохромоксидаза: перспектива» (R), Чисте яблуко. Хім. 59 (1987), 749-758.
    46. Т. Вангард, ред., Біофізична хімія диоксигенних реакцій в диханні та фотосинтезі, Chemica Scripta 28A (B), Кембриджський університетський прес, 1988.
    47. Шайдт і К. А. Рід, «Спін-стан/стереохімічні відносини в порфірини заліза: наслідки для гемопротеїнів» (R), Chem. Реп. 81 (1981), 543-555.
    48. Ф. Метьюз, М. Левін, і П. Аргос, Дж. Мол. Біол. 64 (1972), 449-464.
    49. Блумберг і Дж. Пейзах, адв. Chem. Сер. 100 (1971), 271-291.
    50. Пейсах, В.Е. Блумберг, і А.Адлер, Енн. Н.Ю. акад. Наук. 206 (1973), 310-327.
    51. J.P. Collman, T.R. Halbert, і K.S. Suslick, «O 2 зв'язування з білками гему та їх синтетичними аналогами» (R), в Т. Г. Спіро, ред., Метал-іонна активація диоксигену, Wiley, 1980, стор. 1-72.
    52. Квінн, М. Наппа, і Дж. Валентина, Дж. Хім. Соц. 104 (1982), 2588-2595.
    53. Бавовна і Г. Вілкінсон, Передова неорганічна хімія, Wiley, 5-е видання, 1988, стор. 755-775.
    54. Т. Стівенс та ін. , Дж. біол. Хім. 257 (1982), 12106-12113.
    55. W.B. Mims та ін. , Дж. біол. Хім. 255 (1980), 6843-6846.
    56. Т. Стівенс та ін. , Проц. Наталь. Акад. Наука США 76 (1979), 3320-3324.
    57. Кент Т. та ін. , Дж. біол. Хім. 258 (1983), 8543-8546.
    58. Джей Клайн та ін. , Дж. біол. Хім. 258 (1983), 5124-5128.
    59. Т. Стівенс і С.І. Чан, Дж. Біол. Хім. 256 (1981), 1069-1071.
    60. Д. Чін, Г.Н. Ла Мар, і А. Балч, Дж. Хім. Соц. 102 (1980), 4344-4350.
    61. Бальч А.Л. та ін. , Дж. Хім. Соц. 106 (1984), 7779-7785.
    62. Карлін і Ю.Гултне, «Зв'язування та активація молекулярного кисню комплексами міді» (R), Prog. Інорг. Хім. 35 (1987), 219-327.
    63. Р.Р. Джейкобсон та ін. , Дж. Хім. Соц. 110 (1988), 3690-3692.
    64. Кітаджіма, К. Фудзісава, і Ю. Моро-ока, Дж. Хім. Соц. 111 (1989), 8975-8976.
    65. Хан С.А., Ю.-К. Чін, і Д. Л. Руссо, Природа 348 (1990), 89-90.
    66. L. Que, молодший, «Катехол диоксигенази» (R), у довідці 32, стор. 467-524.
    67. L. Que, Jr., «Спектроскопічні дослідження катехольних диоксигеназ» (R), J. Chem. Ред. 62 (1985), 938- 943.
    68. Віттакер та ін. , Дж. біол. Хім. 259 (1984), 4466-4475.
    69. Ю. Томімацу, С.Кінт, і Дж.Р. Шерер, Біохімія 15 (1976), 4918-4924.
    70. Д. Олендорф, Дж. Ліпскомб, і П.К. Вебер, Природа 336 (1988), 403-405.
    71. Д. Кокс і Л. Que, молодший, J Am. Хім. Соц. 110 (1988), 8085-8092.
    72. Ю. Савакі і С. Фут, Джей Ам. Хім. Соц. 105 (1983), 5035-5040.
    73. Ортіс де Монтеллано, ред., Цитохром Р-450: структура, механізм та біохімія (Б), Пленум, 1986.
    74. Лерх, «Монооксигенази міді: тирозиназа і\(\beta\) дофамін-монооксигеназа» (R), Іони металів Біол. Сист. 13 (1981), 143-186.
    75. Дж. Грін і Далтон, Дж. біол. Хім. 264 (1989), 17698-17703 та посилання на них.
    76. Еріксон та ін. , Дж. Хім. Соц. 110 (1988), 2330-2332.
    77. J.E. Кольбера, А.Г. Катоподіс, і SW May, J Am. Хім. Соц. 112 (1990), 3993-3996 та посилання на них.
    78. Стюарт і Дж. Клінман, «Дофамін\(\beta\) -гідроксилаза гранул хромаффіну надниркових залоз: структура і функції» (R), Annu. Преподобний Біохім. 57 (1988), 551-592.
    79. Т.А. Дікс і С.Ю. Бенкович, «Механізм активації кисню птеридинзалежними монооксигеназами» (R), Acc. Хім. Рез. 21 (1988), 101-107.
    80. Пулос, «Кристалічна структура цитохрому P-450 кулачка» (R), у довідці 73, стор. 505-523.
    81. МакМеррі та Дж. Т. Гроувз, «Моделі металопорфірину для цитохрому P-450" (R), у довідці 73, стор. 1-28.
    82. Дж. Т. Гроувз, Т. Е. Немо, і Р.С. Майерс, Дж. Хім. Соц. 101 (1979), 1032-1033.
    83. . Дж. Т. Гроувз, «Ключові елементи хімії цитохрому P-450: механізм відскоку кисню» (R), J. Chem. Ред. 62 (1985), 928-931.
    84. D. дельфін та ін. , Енн. Н.Ю. акад. Наук. 206 (1973), 177-200.
    85. Е. Маккандліш та ін. , Дж. Хім. Соц. 102 (1980), 4268-4271.
    86. J.N. Бурстин та ін. , Дж. Хім. Соц. 110 (1988), 1382-1388.
    87. J.S. Валентина, J.N.Burstyn, і L. D Margerum, «Механізми активації диоксигеназ в металовмісних монооксигеназах: ферменти і модельні системи» (R), у довідці 8, стор. 175-187.
    88. T. C. Bruice, «Хімічні дослідження, пов'язані з оксидазами змішаної функції протопорфірин-IX заліза» (R), у довідці 20, стор. 227-277.
    89. Трейлор Т. Г., В.П. Фанн, і Д. Бандьопадхяй, Дж. Хім. Соц. 111 (1989), 8009-8010.
    90. Р.Рааг і Т.Л. Пулос, Біохімія 28 (1989), 7586-7592, і посилання на них.
    91. Ортіс де Монтеллано, «Активація та перенесення кисню» (R), у довідці 73, стор. 217-271.
    92. Мурата та ін. , Дж. Хім. Соц. 112 (1990), 6072-6083 та посилання на них.
    93. Тг Трейлор і Дж. П. Чікконе, Дж. Хім. Соц. 111 (1989), 8413-8420 та посилання на них.
    94. Еверс, Еверс К.Е., і М.Б. Гришем, ред., пероксидази в хімії та біології (B), CRC Press, 1991.
    95. Дж. Данфорд, «Пероксидази» (R), Adv. Inorg. Біохім. 4 (1982), 41-68.
    96. Т. Л. Пулос і Дж. Краут, Дж. біол. Хім. 225 (1980), 8199-8205.
    97. Моррісон і Г.Р. Шонбаум, Анну. Преподобний Біохім. 45 (1976), 861-888.
    98. Квінн та ін. , Дж. Хім. Соц. 106 (1984), 4136-4144.
    99. Ортіс де Монтеллано та ін. , Дж. біол. Хім. 262 (1987), 11641-11646.
    100. Валентина і М.В. Пантоліано, «Взаємодії іонів білка і металу в білку купроцинку (супероксиддисмутаза)» (R), в Т. Г. Спіро, ред., Білки міді, 1981, стор. 291-358.
    101. Дж. Валентина і Д. Мота де Фрейтас, Дж. Chem. Ред. 62 (1985), 990-997.
    102. Банністер Дж. В., Банністер, і Г.Ротіліо, «Аспекти структури, функції та застосування супероксиддисмутази» (R), CRC Crit. Преподобний Біохім. 22 (1987), 111-180.
    103. Див. Довідка 38.
    104. С. Б. Фарр, Р.Д'Арі, і Д. Туаті, Proc. Наталь. Акад. Наук. США 83 (1986), 8268-8272.
    105. Бермінгем-Макдоног, Е.Б. Gralla, і J.S. Валентина, Proc. Наталь. Акад. Наук. США 85 (1988), 4789-4793.
    106. Дж. Валентина і А.Б. Кертіс, Джей Ам. Хім. Соц. 97 (1975), 224-226.
    107. М.Наппа та ін. , Дж. Хім. Соц. 101 (1979), 7744-7746.
    108. Джей МакКлун та ін. , Дж. Хім. Соц. 99 (1977), 5220-5222.
    109. Натараджан і Н.В. Рагаван, Дж. Хім. Соц. 102 (1980), 4518-4519.
    110. Пантоліано та ін. , Інорг Дж. Біохім. 17 (1982), 325-341.
    111. Дж. А. Роу та ін. , Біохімія 27 (1988), 950-958.
    112. Дж., Тайнер та ін. , Природа 306 (1983), 284-289.
    113. Дж. Фе і C. Bull, Дж. біол. Хім. 261 (1986), 13000-13005.
    114. Бертіні та ін. , Дж. Хім. Соц. 111 (1989), 714-719.
    115. Л.Банчі та ін. , Інорг. Хім. 27 (1988), 107-109.
    116. D. Мота де Фрейтас та ін. , Інорг. Хім. 26 (1987), 2788-2791.
    117. Л.-Ж. Мінг і Дж. Валентина, J Am. Хім. Соц. 109 (1987), 4426-4428.
    118. Бертіні та ін. , Дж. Хім. Соц. 107 (1985), 4391-4396.
    119. Л.-Ж. Мін та ін. , Інорг. Хім. 27 (1988), 4458-4463.
    120. Л.Банчі та ін. , Інорг. Хім. 29 (1990), 2398-2403 та посилання на них.
    121. Ю.А. Імлай і І.Фрідович, Ю.Біол. Хім. 266 (1991), 6957-6965.
    122. П.Р. Гарднер і І.Фрідович, Дж. БіоІ. Хім. 266 (1991), 19328-19333.
    123. Дж. Бекман та ін. , Проц. Наталь. Акад. Наук. США 87 (1990), 1620-1624 рр.
    124. Ортіс де Монтеллано, Анну. Преподобний Фармакол. 32 (1992), 89-107.
    125. Автор з вдячністю визнає наукову підтримку Національного наукового фонду та Національних інститутів охорони здоров'я під час написання цієї глави, редакційну допомогу доктора Бертрама Селверстоуна, а також терпіння та підтримку доктора Ендрю Джей Кларка.
    126. Нещодавно було висловлено припущення, що сайт Cu A в цитохромі с оксидази може містити два іони міді. Див. П. М. Кронек та Аі. , FEBS Літт. 268 (1990), 274-276.
    127. Відмінний відгук, що відноситься до цієї глави, з'явився недавно. Карлін К.Д., Наука 261 (1993), 701-708.

    Дописувачі та атрибуція

    • Джоан Селверстоун Валентайн (Каліфорнійський університет, Лос-Анджелес, факультет хімії та біохімії)