Skip to main content
LibreTexts - Ukrayinska

2: Шляхи реакції цинкових ферментів та пов'язаних з ними біологічних каталізаторів

  1. Last updated
  2. Save as PDF
  • Page ID
    20135

    • \( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

    I. Вступ

    У цій главі йдеться про металоферменти, в яких метал діє головним чином як кислота Льюїса; тобто метал не змінює свою ступінь окислення, ні, як правило, його білкові ліганди. Зміни в координаційній сфері можуть відбуватися на стороні, що піддається впливу розчинника. Субстрат взаємодіє з білковими залишками всередині активної порожнини та/або з іоном металу, щоб активуватися, так що може відбутися реакція. За цих обставин каталізовані реакції включають, як центральні кроки з часто складними реакційними шляхами, такі процеси руйнування і/або формування зв'язку:

    \(\tag{2.1}\)

    пептидний гідроліз

    \(\tag{2.2}\)

    Гідроліз карбонового ефіру

    \(\tag{2.3}\)

    Гідроліз ефіру фосфору

    \(\tag{2.4}\)

    Нуклеофільна добавка ОН - і Н -

    Схема (2.3) також стосується реакцій, які потребують гідролізу АТФ для сприяння ендоенергетичним реакціям. Ми також коротко розберемося з коензимом B 12; це комплекс кобальту (III), який, взаємодіючи з рядом білків, виробляє радикал R-CH 2 шляхом гомолітичного розриву зв'язку Co-C наступним чином:

    \(\tag{2.5}\)

    Після того як утворюється радикал R-CH 2, він ініціює радикальну реакцію. Це єдина система, яку ми лікуємо, в якій змінюється ступінь окислення.

    IV. Роз'яснення структурно-функціональних зв'язків на прикладі карбоангідрази

    1. Про фермент

    2. Стаціонарна та рівноважна кінетика вуглеангідраз-каталізованого CO 2/HCO 3 - Взаємоперетворення

    3. Що ми дізнаємося від заміщення кобальту?

      1. Кислотно-лужна рівновага
      2. Координаційна геометрія
      3. Координована вода та ЯМР
      4. Залежність від рН зв'язування інгібіторів

    4. Що ми дізнаємося від заміщення міді?

    5. Що ми дізнаємося від заміщення марганцю та кадмію?

    6. каталітичний механізм

    7. Модель хімії

    Інші ферментативні механізми та модельна хімія

    1. пептидний гідроліз

    2. Гідроліз ефіру та перенесення фосфорилу

    3. Нуклеофільна добавка ОН - і Н -

    4. Груповий трансфер і вітамін B 12

      1. Груповий перенос ферментів
      2. B 12 -залежні ферменти

    VI. Перспективи

    Хоча відомо багато про біофізичні характеристики різних похідних ферментів, згаданих в цьому розділі, ми все ще далекі від чіткого розуміння їх механізмів дії, особливо якщо врахувати роль кожного амінокислотного залишку всередині порожнини активної ділянки. Хоча ми можемо успішно обговорити, чому певні іони металів використовуються в певних біологічних реакціях, ми до сих пір не знаємо, чому нікель (II), наприклад, бере участь в ферментативному гідролізі сечовини. 199,200 Якщо ми задовольняємося поясненнями, наведеними в розділах III.A або V.D, нам знадобляться модельні сполуки, які є хорошими каталізаторами і виконують роботу в кілька кроків. Ця остання вимога зробила б різні моделі набагато цікавішими та представляла б нову мету у дослідженні взаємозв'язку структура-функція каталітично активних молекул. Дійсно, синтез великих поліпептидів можуть в принципі забезпечити такі моделі. У цьому відношенні нам потрібно знати більше про згортання білка, для чого нові методи, такі як білкова комп'ютерна графіка та молекулярна динаміка, є дуже перспективними.

    Хімічні модифікації білків на кшталт алкілування карбоксилату 124,201 або залишків гістидину 202 проводилися протягом тривалого часу. Новий підхід до моделювання функції білка та розуміння ролі активного сайту передбачає розщеплення частини природного білка за допомогою ферментативних або хімічних процедур, а потім заміну його синтетичним поліпептидом. Використання сучасних методик молекулярної генетики дозволило сайтонаправленому мутагенезу стати в принципі дуже потужною технікою зміни єдиного залишку в порожнині. Мутагенез, спрямований на сайт, є дуже популярним підходом, і його основне обмеження щодо синтетичного поліпептидного шляху полягає в тому, що можуть використовуватися тільки природні амінокислоти (крім технічних труднощів в обох підходах). Для CPA 125-127 та AP 203 були отримані малі кількості мутантів, спрямованих на ділянку, тоді як вираз CA 204 205 зараз є задовільним.

    Прогнози змін у структурі, необхідних для впливу на шлях реакції, в даний час можна зробити за допомогою комп'ютерів. Виникнення прогнозованої зміни можна перевірити за допомогою рентгенівського аналізу та ЯМР. Остання спектроскопія сьогодні добре визнана як здатна надавати структурну інформацію про малі (\(\leq\)20 кДа) білків за допомогою 2- або 3-вимірних методів. 206-208 Ці методи все частіше застосовуються до парамагнітних металопротеїнів, таких як багато з тих, що обговорюються тут. 208,209 Перевага обробки парамагнітного металопротеїну полягає в тому, що ми можемо аналізувати сигнали, зрушені далеко від їх діамагнітних положень, які відповідають протонам, близьким до іона металу, 69 навіть для більших білків. Можна контролювати відстані між двома або більше протонами в різних умовах, наприклад, після додавання інгібіторів або псевдосубстратів, хімічної модифікації або заміщення певної амінокислоти.

    VII. Посилання

    1. Сігель і А.Сігель, ред., Іони металів в біологічних системах, Деккер, 26 (1990).
    2. Ендрюс, Р.Л. Блейклі та Б. Земер, у довідці 1, 23 (1988).
    3. К. Дой, Б.К. Антанаїтіс, і П. Айсен, Структура. Склеювання 70 (1988), І.
    4. М. Верст, М.К. Кеннеді, Х. Бейнерт, і Б.М. Гофман, Біохімія 29 (1990), 10526, і посилання на них.
    5. Орпен А.Г. та ін. , Дж. Соц. , Далтон Транс. С1 (1989).
    6. Ф. Вестгеймер, спец. Публ. Хім. Соц. 8 (1957), І.
    7. Базоло і Р.Г. Пірсон, Механізми неорганічних реакцій, Вілі, 2-е изд., 1967.
    8. Л. Сіллен і А.Е. Мартелл, Константи стійкості метало-іонних комплексів, спец. Публ. Черн. Соц., Лондон, 25, 1971.
    9. Білло Е.Дж., Inorg. Нукл. Хім. Летт. 11 (1975), 491.
    10. Бертіні, Г.Канті, К.Лучінат, і Ф.Мані, Inorg. Хім. 20 (1981), 1670.
    11. Буркі С.М., к.е.н., ун-т. Базель, 1977.
    12. П.Воллі, Природа 258 (1975), 677.
    13. Дж. Т. Гроувз і Р Р. Чемберс, J Am. Хім. Соц. 106 (1984), 630.
    14. Дж. Т. Гроувз і Дж. Р. Олсон, Inorg. Хім. 24 (1985), 2717.
    15. Зомпа Л.Дж., ін.н. Хім. 17 (1978), 2531.
    16. Кімура Т., Коїке Т., Торіумі, Інор. Хім. 27 (1988), 3687; Е. Кімура та ін. , Дж. Хім. Соц. 112 (1990), 5805.
    17. Браун та ін. , Дж. Хім. Соц. 104 (1982), 3188.
    18. Бертіні та ін. , Інорг. Хім 29 (1990), 1460.
    19. Р.Дж. Вільямс, коорд. Хім. Преподобний 100 (1990), 573.
    20. Д. Крістіансон, адв. прот. Хім. 42 (1991), 281.
    21. Бертіні, C. Luchinat, і М.С. В'єццолі, в I. Bertini та ін. , ред., Цинкові ферменти, Бірхаузер, 1986, с.27.
    22. Д. С. Аульд і Б.Л. Валле, у довідці 21, стор. 167.
    23. Форміцька-Козловська, В.Марет, і М.Цеппезауер, у довідці 21, с. 579.
    24. Бертіні і К.Лучінат, у довідці 30, стор. 101.
    25. Бертіні і К.Лучінат, адв. ін.р. Біохім. 6 (1984), 71.
    26. Сігель, ред., Іони металів у біологічних системах, Деккер, 12 (1981).
    27. Спіро Т. Г., ред., Мідні білки, Wiley, 1981.
    28. Дж. Коулман і П. Геттінс, у довідці 21, стор. 77.
    29. J.E. Coleman і D.P. Giedroc, у довідці 1, 25 (1989).
    30. Сігель, ред., Іони металів в біологічних системах, Деккер, 15 (1983).
    31. Н.У. Мелдрум і Ф.Дж. Роутон, Джей Фізіол. 75 (1932), 4.
    32. Кейлін і Т.Манн, Біохім. Дж. 34 (1940), 1163.
    33. С.Ліндског, в Т.Г. Спіро, під ред. , Ферменти цинку: іони металів в біології, Wiley, 5 (1983), 78; D.N. Сільверман і С.Ліндског, Acc. Хім. Рез. 21 (1988), 30.
    34. ДЖ.-У. Лян і В.Н. Ліпскомб, Дж. Хім. Соц. 108 (1986), 5051.
    35. Мерц К.М., Дж. Хім. Соц. 112 (1990), 7973.
    36. (а) Г. Саньял, Енн. Н.Ю. акад. Наук. 429 (1984), 165; (б) Г. Саньял і Т.Х. Марен, Дж. біол. Хім. 256 (1981), 608.
    37. Карарлі та Д. Н. Сільверман, Дж. Біол. Хім. 260 (1985), 3484.
    38. А. Ліляс та ін. , Природа 235 (1972), 131.
    39. К.К. Каннан та ін. , Проц. Наталь. Акад. Наук. США, 72 (1975), 51.
    40. Е.А. Ерікссон та ін. , у довідці 21, стор. 317.
    41. Ліндског у довідці 21, стор. 307.
    42. Клементі Е. та ін. , FEBS Літт. 100 (1979), 313.
    43. Б.П.Н. Ко та ін. , Біохімія 16 (1977), 1720.
    44. А. Ікай, С.Танака, і Н. Нода, арх. Біохім. Біофіси. 190 (1978), 39.
    45. Бертіні, К.Лучінат, і А.Скоцзафава, Структура. Склеювання 48 (1982), 45.
    46. Корисний огляд У.В. Клеланда про pH-залежну кінетику можна знайти в Методи ензимолу. , 1987, 390.
    47. Покер і С.Сарканен, адв. ензимол. 47 (1978), 149.
    48. Бертіні і К.Лучінат, доц. Черн. Рез. 16 (1983), 272.
    49. С. Ліндског і І.Сімонссон, Eur. Біохім Дж. 123 (1982), 29.
    50. Б.-Ч. Джонссон, Штайнер, і С. Ліндског, FEBS Летт. 64 (1976), 310.
    51. Штайнер, Б.-Х. Йонссон, і С. Ліндског, Євро. Біохім Дж. 59 (1975), 253.
    52. Д.Н. Сільверман та ін. , Дж. Хім. Соц. 101 (1979), 6734.
    53. С.Х. Кеніг та ін. 1, Чисте яблуко. Хім. 40 (1974), 103.
    54. Сімонссон, Б.-Х. Йонссон, і С. Ліндског, Євро. Біохім Дж. 93 (1979), 4.
    55. Т. Дж. Вільямс і Р.В. Хенкенс, Біохімія 24 (1985), 2459.
    56. Бертіні, C. Luchinat, і М. Моннанні, у довідці 99, стор. 139.
    57. Бертіні та ін. , у довідці 21, стор. 371.
    58. Бертіні та ін. , Інорг. Хім. 24 (1985), 301.
    59. Бертіні та ін. , Дж. Хім. Соц. 100 (1978), 4873.
    60. Розенберг Р.К., Корінь, і Г.Б. Грей, Дж. Хім. Соц. 97 (1975), 21.
    61. Холмквіст, Т.А. Каден, і Б.Л. Валлі, Біохімія 14 (1975), 1454, і посилання на них.
    62. Макінен і Г.Б. Уеллс, в Г. Сігель, ред., Іони металів в біологічних системах, Dekker, 22 (1987).
    63. М.В. Макінен та ін. , Дж. Хім. Соц. 107 (1985), 5245.
    64. Ерікссон, Уппсала дисертація, факультет науки, n. 164, 1988.
    65. Ерікссон, А. Т. Джонс і А. Ліляс, Білки 4 (1989), 274.
    66. Ерікссон та ін. , Білки 4 (1989), 283.
    67. Бертіні та ін. , Інорг. Хім. , 31 (1992), 3975.
    68. Хаффнер і Дж. Е. Коулман, Дж. Біол. Хім. 248 (1973), 6630.
    69. Бертіні і К. Лучінат, ЯМР парамагнітних молекул в біологічних системах, Бенджамін/Каммінгс, 1986.
    70. Браун III, К.Ф. Брюер, і С.Х. Кеніг, Біохімія 16 (1977), 3883.
    71. Бертіні, C. Luchinat, і М. Мессорі, у довідці 62, т. 21.
    72. Соломон І.В., фіз. Преподобний 99 (1955), 559.
    73. Бертіні та ін. , Магн Дж. Причина. 59 (1984), 213.
    74. Л.Банчі, І.Бертіні, і К.Лучінат, Маг. Рез. отр., 11 (1986), 1.
    75. Бертіні та ін. , Дж. Хім. Соц. , 103 (1981), 7784.
    76. Марен, А.Л. Парселл, і М.Н. Малик, Дж. Фармакол. Експ. Теор. 130 (1960), 389.
    77. Дж. Коулман, Дж. біол. Хім. 243 (1968), 4574.
    78. Ліндског С., адв. ін.г. Біохім. 4 (1982), 115.
    79. Г.Альберті та ін. , Біохім. Біофіси. Акт 16 (1981), 668.
    80. Роджерс, Дж. Мукерджі, і Р.Г. Халіфа, Біохімія 26 (1987), 5672.
    81. Лучінат, Р.Моннанні, і М.Сола, Inorg. Чим. Акт 177 (1990), 133.
    82. Морпурго та ін. , Арк. Біохім. Біофіси. 170 (1975) ,360.
    83. Бертіні і К. Лучінат, в К.Д. Карлін і Дж. Зуб'єта, ред., Біологічна та неорганічна хімія міді, т. 1, Аденин Прес, 1986.
    84. Бертіні та ін. , Дж. Соц. , Далтон Транс. (1978), 1269.
    85. Хаффнер і Дж. Е. Коулман, Дж. Біол. Хім. 250 (1975), 996.
    86. Бертіні та ін. , Інорг Дж. Біохім. 18 (1983), 221.
    87. Бертіні, Е. Боргі, і К. Лучінат, Дж. Хім. Соц. 102 (1979), 7069.
    88. Бертіні та ін. , Дж. Хім. Соц. 109 (1987), 7855.
    89. П.Ігл, Лохмтіллер, і Р.В. Хенкенс, Proc. Наталь. Акад. Наук. США 48 (1975), 1728.
    90. Штейн, С.Т. Меррілл, і Р. В. Хенкенс, Дж. Хім. Соц. 99 (1977), 3194.
    91. П.С. Хаббард, прок. Рой. Соц. Лондон 291 (1966), 537.
    92. Ланір і Г.Навон, Біохімія 11 (1972), 3536.
    93. Дж. Лед і Е. Несгард, Біохімія 26 (1987), 183.
    94. П. Б.-Ч. Джонссон та ін. , Проц. Наталь. Акад. Наук. США 77 (1980), 3269.
    95. Ю.Л. Евельхох, Д.Ф. Боціан, і Дж. Л. Судмайер, Біохімія 20 (1981), 4951.
    96. ДЖ.-У. Лян і В.Н. Ліпскомб, Proc. Наталь. Акад. Наук. США 87 (1990), 3675.
    97. Мерц К.М., Дж. Біол. 214 (1990), 799.
    98. Фіерке, Т.Л. Кальдерон, і Дж. Ф. Кребс, Біохімія 30 (1991) 11054.
    99. Ареста і Г.Форті, ред., Вуглекислий газ як джерело вуглецю, Reidel, 1987.
    100. M. Aresta і J.V. Schloss, ред., Ферментативні та модельні реакції карбоксилювання та відновлення для використання вуглекислого газу, Kluwer, 1990.
    101. К. Ту і Д. Н. Сільверман, Дж. Хім. Соц. 108 (1986), 6065.
    102. Е. Чаффі, Т. П. Дасгупта, і Дж.М. Харріс, Дж. Хім. Соц. 95 (1973), 4169.
    103. Дж. Б. Хант, А.К. Рутенберг, і Х. Таубе, Дж. Хім. Соц. 74 (1983), 268.
    104. Браун, Н.Дж. Кертіс, і Дж. Хьюгет, Дж. Хім. Соц. 103 (1981), 6953.
    105. Табуші і Ю.Курода, Дж. Хім. Соц. 106 (1984), 4580.
    106. Бертіні та ін. , Газз. Чим. Ital. 118 (1988), 777.
    107. Л.Мерівезер і Ф.Х. Вестгеймер, Дж. Хім. Соц. 78 (1956), 5119.
    108. Д. Букінгем, Д.М. Фостер, і А.М. Саргессон, Дж. Хім. Соц. 92 (1970), 6151.
    109. М.Л. Бендер, Р.Дж. Бержерон, і М.Коміяма, Біоорганічна хімія ферментативного каталізу, Wiley, 1984.
    110. Андерсон та ін. , Дж. Хім. Соц. 99 (1977), 2652.
    111. Бендер М.Л. і Б. Тумквест, Дж. Хім. Соц. 77 (1955), 4271.
    112. Д. Міллер і Ф.Х. Вестхаймер, Дж. Хім. Соц. 88 (1966), 1514.
    113. Кролл, Дж. Хім. Соц. 74 (1952), 2036.
    114. Д. Букінгем, Д.М. Фостер, і А.М. Саргессон, Дж. Хім. Соц. 90 (1968), 6032.
    115. Р. Бреслоу, в R.F. Gould, ред., біонеорганічна хімія (досягнення хімії серії, вип. 100), Американське хімічне товариство, 1971; Глава 2.
    116. Шепарц і Р.Бреслоу, Дж. Хім. Соц. 109 (1987), 1814.
    117. Дж. Т. Гроувз і Р Р. Чемберс-молодший, J Am. Хім. Соц. 106 (1984), 630.
    118. Уеллс і Т. к. брюїс, Джей Ам. Хім. Соц. 99 (1977), 5341.
    119. Сігель, ред., Іони металів в біологічних системах, Деккер, 5 (1976).
    120. Н.Е. Діксон і А.М. Саргессон, у довідці 33.
    121. Р.В. Хей, Г. Вілкінсон, Р.Д. Гіллард, і Дж. Макклеверті, ред., в комплексній координації хімії, Пергамон Прес, 1987.
    122. Ріс, Льюїс, Льюїс, і В.Н. Ліпскомб, Дж. Мол. Біол. 168 (1983), 367.
    123. D.C. Rees та ін. , у довідці 21, стор. 155.
    124. Д. С. Аулд, К. Ларсон, і Б. Л. Валлі, у довідці 21, стор. 133.
    125. Руттер, особисте спілкування.
    126. Хілверт і співавт., Дж. Хім. Соц. 108 (1986), 5298.
    127. С.Дж. Гарделл та ін. , Дж. біол. Хім. 262 (1987), 576.
    128. D.S. Auld та ін. , Біохімія, 31 (1992), 3840; W.L. Мок і J.T. Tsay, J. біол. Хім. 263 (1988), 8635.
    129. Г. Шохам, D.C. Rees, і W.N. Lipscomb, Proc. Наталь. Акад. Наук. США 81 (1984), 7767.
    130. Гегеган К.Ф. та ін. , Біохімія 22 (1983), 1847.
    131. Бертіні та ін. , Інорг Дж. Біохім. 32 (1988), 13.
    132. C. лучіната та ін. , Інорг Дж. Біохім. 32 (1988), 1.
    133. Р.Бікнелл та ін. , Біохімія 27 (1988), 1050.
    134. Бертіні та ін. , Біохімія 27 (1988), 8318.
    135. Сандер і Х. Вітцель, у довідці 21, стор. 207.
    136. Макінен М.В., у довідці 21, с. 215.
    137. Крістіансон і В.Н. Ліпскомб, акк. Хім. Рез. 22 (1989), 62.
    138. D.W. Крістіансон та ін. , Дж. біол. Хім. 264 (1989), 12849.
    139. Метьюз Б.У., Док. Хім. Рез. 21 (1988), 333 та посилання на них.
    140. Куперман Б.С., у довідці 119.
    141. Д.М. Блоу, Дж. Бірктофт, і Б.С. Хартлі, Природа 221 (1969), 337.
    142. Нордлі, в П.Д. Боєр, ред., Т він ензими, Академічна преса, 3d изд., 4 (1975), 543.
    143. Р.Бреслоу та ін. , Проц. Наталь. Акад. Наук. США 80 (1983), 4585.
    144. У. Уайкофф та ін. , адв. ензимол. 55 (1983), 453.
    145. Е. Кім і HW Wyckoff, Дж. Мол. Біол. 218 (1991), 449.
    146. Л. Банчі та Ай. , Інорг Дж. Біохім. 30 (1987), 77.
    147. П. Геттінс і Дж. Е. Коулман, Дж. Біол. Хім. 259 (1984), 11036.
    148. Бертіні та ін. , Інорг. Хім. 28 (1989), 352.
    149. А. Чайдароглу та ін. , Біохімія 27 (1988), 8338.
    150. Диново і П.Д. Боєр, Дж. Біол. Хім. 246 (1971), 4586.
    151. Дутлер, А.Амбар, і Дж. Донач, у довідці 21, стор. 471.
    152. Еклюнд і С.-І. Бренден, Біологічні макромолекули та збірки, Wiley, 1985.
    153. C.-I. Бранден та ін. , Ферменти 11 (1975), 104.
    154. Е.С. Седергрен-Цеппезауер, у довідці 21, стор. 393.
    155. Теорелл Г., Федер. Проц. 20 (1961), 967.
    156. Макінен і В.Маре, у довідці 21, стор. 465.
    157. Дж. Квассман і Г.Петтерссон, Eur. Біохім Дж. 103 (1980), 565.
    158. П.Ф. Кук і У. Клленд, Біохімія 20 (1981), 1805.
    159. Бертіні та ін. , Дж. Хім. Соц. 106 (1984), 1826.
    160. W. Маррет та ін. , Інорг Дж. Біохім. 12 (1980), 241.
    161. Грей і Е.І. Соломон, у довідці 27, стор. 1.
    162. J.S. Валентина і М.В. Пантоліано, у довідці 27, стор. 291.
    163. М. Ф. Данн, А.К. МакГіббон, і К. Піз, у довідці 21, стор. 486.
    164. Бертіні та ін. , Євро. Біофіси. Дж. 14 (1987), 431.
    165. Марет і М.Цеппезауер, Біохімія 25 (1986), 1584.
    166. Сарторіус, М. Цеппезауер, і М.Ф. Данн, преподобний Порт. Кім. 27 (1985), 256; С.Сарторіус та ін. , Біохімія 26 (1987), 871.
    167. Г. Петтерссон, у довідці 21, стор. 451.
    168. Е. Гарсес і У. Клленд, Біохімія 8 (1969), 633.
    169. Б. Едлунд та ін. , Євро. Біохім Дж. 9 (1969), 451.
    170. Р.К. Крейн, в М.Горкін і Е.Х. Стотц, ред., Комплексна біохімія, Elsevier, 15 (1964), 200.
    171. Бабіор і Дж. С. Кроувер, CRC Крит. Преподобний Біохім. 6 (1979), 35.
    172. C. Brink-Швець та ін. , Проц. Рой. Соц. Лондон, Сер. А 278 (1964), 1.
    173. Б.Т. Голдінг і П. Дж. Селларс, Природа (1983), стор. 204.
    174. Лекса і Дж. М. Савеант, акк. Хім. Рез. 16 (1983), 235.
    175. Ферт та ін. , Хім. Комун. (1967), 1013.
    176. Г.Н. Шраузер і Л.П. Лі, Дж. Хім. Соц. 90 (1968), 6541.
    177. Ферт та ін. , Біохімія 6 (1968), 2178.
    178. Копенгаген В.Б. і Дж. Пфіффнер, Дж. біол. Хім. 245 (1970), 5865.
    179. Хілл, в Г.Л. Ейххорн, ред., Неорганічна біохімія, Elsevier, 2 (1973), 1067.
    180. Дж. Гальперн, Чистий. Приклади. Хім. 55 (1983), 1059.
    181. Дж. Гальперн, С.Х. Кім, і Т. Хім. Соц. 106 (1984), 8317.
    182. Р.Г. Фінке і Б.П. Хей, Inorg. Хім. 23 (1984), 3041; Б.П. Хей і Р.Г. Фінке, багатогранник 4 (1988), 1469; Р.Г. Фінке, в Блісдейл і Б.Т. Голдінг, ред., Молекулярні механізми в біоорганічних процесах, Королівське товариство хімії; Кембридж, Англія (1990).
    183. Б.П. Хей і Р.Г. Фінке, Дж. Хім. Соц. 108 (1986), 4820.
    184. Б.П. Хей і Р.Г. Фінке, Дж. Хім. Соц. 109 (1987), 8012.
    185. Дж. М. Пратт, Кварт. Преподобний (1984), 161.
    186. Дж. Гальперн, Наука 227 (1985), 869.
    187. Баб'єр Б.М., Док. Хім. Рез. 8 (1975), 376.
    188. Б.Т. Голдінг, в Д. Дельфін, ред., B 12, Wiley, 2 (1982), 543.
    189. Брешіані-Пахор та ін. , Корд. Хім. Преподобний 63 (1985), 1.
    190. Дж. Пратт, Дж. мол. Кіт. 23 (1984), 187.
    191. Ченналі і Дж. М. Пратт, Дж. Chem. Соц. , Далтон Транс. (1980), 2259.
    192. Там же, с. 2267.
    193. Там же, с. 2274.
    194. Л.Г. Марзіллі та ін. , Дж. Хім. Соц. 101 (1979), 6754.
    195. Дж. Глускер, у довідці 188, 1 (1982), 23.
    196. Г. Де Альті та ін. , Інорг. Чим. Акта 3 (1969), 533.
    197. Гено і Дж. Гальперн, Дж. Хім. Соц. 109 (1987), 1238.
    198. Меаллі, М.Сабат, і Л.Г. Марзіллі, Дж. Хім. Соц. 109 (1987), 1593.
    199. Нікель та його роль у біології, т. 23 посилання 62.
    200. Уолш і У.Х. Орм-Джонсон, Біохімія 26 (1987), 4901.
    201. Дж. Ф. Ріордан і Х. Хаяшида, Biochem. Біофіси. Рез. Комун. 41 (1970), 122.
    202. Халіфа, Дж. Роджерс, і Дж. Мукерджі, у довідці 21, стор. 357.
    203. А. Чайдароглу та ін. , Біохімія 27 (1988), 8338.
    204. Форсман і співавт. , FEBS Літт. 229 (1988), 360; С.Ліндског та ін. , в Карбоангідрази, Ф. Ботре, Г.Грос, і Б.Т. Сторі, ред., ВЧ, 1991.
    205. Фіерке, Дж. Ф. Кребс, і Р. А. Вентерс, в Карбоангідрази, Ф. Ботре, Г. Грос, і Б. Т. Сторі, ред., ВЧ, 1991.
    206. Вютріх, ЯМР в біологічних дослідженнях, Elsevier-Північна Голландія, 1976.
    207. Вютріх, ЯМР білків і нуклеїнових кислот, Wiley, 1986.
    208. Бертіні, Х. Молінарі, і Н.Нікколай, ред., ЯМР та біомолекулярна структура, Verlag Chemie, 1991.
    209. Дж. Дж. Лекомт, Р.Д. Джонсон, і Г. н. Ла Мар, Biochim. Біофіси. Акта 829 (1985), 268.
    210. Останнім часом 67 Zn використовується як розслабляючий зонд для контролю зв'язування 13 збагаченого С ціаніду з цинком у карбоангідрази (див. Розділ IV.C).
    211. Останні роботи над HCA II поліпшили роздільну здатність до 1.54 Å (K. Hakan et al. , Дж. мол. Біол. 227 (1993), 192). Мутанти на позиціях 143 (Р. С. Олександр, С.К. Наїр, і Д. В. Крістіансон, Біохімія 30 (1991), 11064) і 200 (1. Кребс та ін., Біохімія 30 (1991) ,9153; Y. Xue та ін. , Білки 15 (1993), 80) також характеризувалися рентгенологічними методами.
    212. Рентгенівське дослідження ціанатних і ціанідних похідних нативного ферменту показало, що аніони сидять у порожнині без зв'язування з іоном металу (M. Lindahl, L.A. Svensson, and A. Liljas, Proteins 15 (1993), 177). Оскільки було показано, що NCO - взаємодіє з парамагнітним центром кобальту (II), а 13 C-збагачений ціанід взаємодіє з 67 Zn-заміщеними CA (див. Довідка 67), виявляється, що структури в твердому стані та розчині разюче відрізняються.
    213. Останні рентгенівські дані про аддукцію 1,2,4-триазолу з HCA II підтверджують H-зв'язок з Thr-200 (S. Mangani та A. Liljas, J. mol. Біол. 232 (1993), 9).
    214. Рентгенівськими методами вивчено HCO 3 - комплекс мутанта HIS-200 HCA II. Дані узгоджуються з тим, що координований кисень протонований і H-пов'язаний з Thr-199 (Y. Xue et al. , Білки 15 (1993), 80).

    Дописувачі та атрибуція

    • Івано Бертіні (Університет Флоренції, хімічний факультет)
    • Клаудіо Лучінат (Болонський університет, Інститут сільськогосподарської хімії)