1: Зберігання, транспортування та біомінералізація перехідних металів
- Page ID
- 20370
Живі організми зберігають та транспортують перехідні метали як для забезпечення їх належної концентрації для використання в металопротеїнів або кофакторах, так і для захисту від токсичного впливу надлишків металів; металопротеїни та кофактори металів містяться в рослині, тварині та мікроорганізмах. Нормальний діапазон концентрацій для кожного металу в біологічних системах вузький, причому як недоліки, так і надмірності викликають патологічні зміни. У багатоклітинних організмах, що складаються з безлічі спеціалізованих типів клітин, зберігання перехідних металів і синтез молекул транспортера здійснюються не всіма типами клітин, а скоріше конкретними клітинами, які спеціалізуються на цих завданнях. Форма металів завжди іонна, але ступінь окислення може змінюватися в залежності від біологічних потреб. Перехідні метали, для яких біологічне зберігання та транспортування є значними, в порядку зменшення чисельності в живих організмах: залізо, цинк, мідь, молібден, кобальт, хром, ванадій та нікель. Хоча цинк не є строго перехідним металом, він поділяє багато біонеорганічних властивостей з перехідними металами і розглядається разом з ними в цьому розділі. Знання про зберігання і транспортування заліза більш повні, ніж для будь-якого іншого металу в групі.
I. Загальні принципи
-
Хімічні властивості щодо зберігання та транспортування
ІІ. Біологічні системи зберігання, транспортування та мінералізації металів
ІІІ. Резюме
Перехідні метали (Fe, Cu, Mo, Cr, Co, Mn, V) відіграють ключову роль в таких біологічних процесах, як поділ клітин (Fe, Co), дихання (Fe, Cu), фіксація азоту (Fe, Mo, V), фотосинтез (Mn, Fe). Zn бере участь у багатьох гідролітичних реакціях і в контролі активності генів білками «цинковими пальцями». Серед перехідних металів Fe переважає в террестиальному достатку; оскільки Fe бере участь у величезній кількості біологічно важливих реакцій, його зберігання і транспортування широко вивчалися. Відомі два типи носіїв Fe: специфічні білки і низькомолекулярно-масові комплекси. У вищих тварин транспортний білок трансферин зв'язує два атоми Fe з високою спорідненістю; у мікроорганізмів залізо транспортується в клітини, комплексні з катешолатами або гідроксаматами, званими сидерофорами; а в рослині дрібні молекули, такі як цитрат, і, можливо, рослинні сидерофори, несуть Fe. Комплекси заліза потрапляють в клітини через складні шляхи за участю специфічних ділянок мембран (рецепторних білків). Проблема, яку ще потрібно вирішити, - це форма заліза, що транспортується в клітині після вивільнення з трансферину або сидерофорів, але до включення до FE-білків.
Залізо зберігається в білку феритину. Білкова оболонка феритину являє собою порожнисту сферу з 24 поліпептидних ланцюгів, через які проходить Fe 2+, окислюється і мінералізується всередині в різних формах гідратованого Fe 2 O 3. Контроль утворення і розчинення мінерального ядра білком і контроль синтезу білка Fe є суб'єктами сучасного дослідження.
Біомінералізація відбувається в океані (наприклад, Ca в оболонках, Si в коралових рифах) і на суші як у рослин (наприклад, Si в травах), так і у тварин (наприклад, Ca в кістці, Fe в феритині, Fe в магнітних частинках). Специфічні органічні поверхні або матриці білка і/або ліпідів дозволяють живим організмам виробляти мінерали певної форми і складу, часто в термодинамічно нестабільних станах.
IV. Посилання
- (а) Дж. Мартін і Р.М. Гордон, Глибоководні дослідження 35 (1988), 177; (б) Ф Егамі, Дж. Евол. 4 (1974), 113.
- Джей Ф. Салліван та ін. М., Нутр. 109 (1979), 1432.
- М.Д. Макнілі та ін. , Клін. Хім. 17 (1971), 1123
- Бірн А.Р. та Л.Коста, канд. техн. наук Загальний Env. 10 (1978), 17
- Прасад, Мікроелементи і залізо в метаболізмі людини, Plenum Medical Book Company, 1978.
- E.C. Theil, адв. ін.г. Біохім. 5 (1983), 1.
- E.C. Theil і P. Aisen, в D. ван дер Хелм, J. Neilands, і G. Winkelmann, ред., Транспорт заліза в мікробів, рослин і тварин, ВЧ, 1987, стор. 421.
- Міллс, ред., Цинк в біології людини, Спрінгер-Верлаг, 1989.
- Валле Б.Л. і Д.С. Аульд, Біохімія 29 (1990), 5647.
- Дж. Міллер, А.Д. Маклахлан, і А. Клюг, EMBO J. 4 (1985), 1609.
- Берг Дж., Біол Дж. Хім. 265 (1990), 6513.
- Сеннетт, Л.Е., Розенберг, і І.С. Міллман, Анну. Преподобний Біохім. 50 (1981), 1053.
- JJ J. G. Моура та ін. , в А.В.Ксавьє, за ред., Рубежі біохімії, ВЧ, 1986, стор.
- Уолш і У.Х. Орм-Джонсон, Біохімія 26 (1987), 4901.
- Х. Кім і Р.Дж. Майєр, Дж. біол. Хім. 265 (1990), 18729.
- Довідка 5, стор. 5.
- Шрамм В.Л. і Ф. Ведлер, ред., Марганець в метаболізмі та функції ферментів, Академічна преса, 1986.
- (а) Д.В. Бойд і К.Кустін, адв. ін.г. Біохім. 6 (1984), 312; (б) Р.К. Брюенінг та ін. , Нат Дж. Продукти 49 (1986), 193.
- Спіро Т.Г., ред., Біохімія молібдену, Wiley, 1985.
- Фокс Л., Геохім. Космохим. Акт 52 (1988), 771.
- Фараго, в А.В. Ксавьє, ред., Межі біонеорганічної хімії, ВЧ, 1986, стор. 106.
- Макара, Г.К. МакКлауд, і К. Кустін, Біохім. Дж. 181 (1979), 457.
- Bruening та ін. , Дж. Хім. Соц. 107 (1985), 5298.
- Байєр і Х.Х. Кнейфель, З. натурфорш. 27Б (1972), 207.
- Байєр і Х. Кнейфель, в А.В. Ксав'є, ред., Межі в біонеорганічній хімії, ВЧ, 1986, стор. 98.
- Дж. Фелкман, Дж. Фраусто да Сілва, і М.М. Кандида Ваз, Inorg. Чим. Акта 93 (1984), 101.
- Мерц О., Нутр. Реп. 3 (1975), 129.
- Е. Тейл, Дж. біол. Хім. 265 (1990), 4771; Біофактори 4 (1993), 87.
- Дж. С. Ререр та ін. , Біохімія 29 (1990), 259.
- Коннетт і К. Веттерхан, Структура. Склеювання 54 (1983), 94.
- Е.К., Тейл, Енн. Преподобний Біохім. 56 (1987), 289; адв. ензимол. 63 (1990), 421.
- G.C. Форд та ін. , Філос. Транс. Рой. Соц. Земельна ділянка. Б, 304 (1984) ,551.
- Г.Д. Ватт, Р.Б. Френкель, і Г.К. Папаефтіміу, Proc. Наталь. Акад. Науковий. США 82 (1985), 3640.
- (а) Дж. С. Ререр та ін. , Дж. біол. Хім. 262 (1987), 13385; (б) Дж. С. Ререр та ін. , Інорг. Хім. 28 (1989), 3393.
- Хамер Д.Х., Енн. Преподобний Біохім. 55 (1986), 913.
- Роббінс, Д. Е. Макрі, М. Вільямсон, С.А. Коллетт, Н. Х. Сюонг, В.Ф. Фурей, Б.К. хочуть, і К.Д. Стаут, Дж. Мол. Біол. 221 (1991), 1269.
- Частін Н.Д., адв. ін.г. Біохім. 5 (1983), 201.
- П.Айсен та І.Листовський, Анну. Преподобний Біохім. 49 (1980), 357.
- Андерсон Б.Т. та ін. , Проц. Наталь. Акад. Науковий. США 84 (1987), 1768; Е.Н. Бейкер, Б.Ф. Андерсон, і Х.М. Бейкер, Інт. Біол Дж. Макромол. 13 (1991), 122.
- С. Бейлі та ін. , Біохімія 27 (1988), 5804.
- М. Рагланд та ін. , Дж. БіоІ. Хім. 263 (1990), 18339.
- Мацанке, Г. Мюллер, і К.Н. Раймонд, в Т. М. Лоер, ред., Залізні носії та білки заліза, ВЧ, 1989, стор. 1-121.
- Л. Страйер, Біохімія, Фрімен, 1981, с. 110-116.
- Дж. Екер та ін. , Дж. Хім. Соц. 110 (1988), 2457.
- Ю.Сугіура та К.Номото, Структура. Склеювання 58 (1984), 107.
- Манн С.С., Структура. Склеювання 54 (1986), 125.
- А. Р. Буллз та ін. , Дж. Черн. Соц. 112 (1990), 2627.
- Уебб, у П. Вестбрук та Е. де Йонг, ред., Біомінералізація та біологічне накопичення металів, Reidel, 1983, pp. 413-422.
- К.Кустін та ін. , Структура. Склеювання 53 (1983), 139.
- Р.Б. Френкель і Р.П. Блейкмор, Філос. Транс. Рой. Соц. Lod. Б 304 (1984), 567.
- Ліппард С.М., Анжев. Хімі 22 (1988), 344.
- К.Е. Вігардт, Анжев. Хімі 28 (1989), 1153.
- Е. Тейл, в Р.Б. Френкель, ред., Біомінералізація заліза, Пленум Прес, 1990.
- С. Моун, Дж.П. Харрінгтон, і Р.Дж. Вільямс, Природа 234 (1986), 565.
- У.Х. Армстронг і С.Дж. Ліппард, Дж. Черн. Соц. 107 (1985), 3730.
- L. Que, молодший і R.C. Scarrow, в L. Que, ред., Металеві кластери в білках, симпозіум ACS Series 372, Американське хімічне товариство, Вашингтон, округ Колумбія, 1988, стор. 152 та посилання на них.
- С.М. Горун ауд С.Дж. Ліппард, Дж. Хім. Соц. 107 (1985), 4570.
- Горун С.М. та ін. , Дж. Черн. Соц. 109 (1987), 3337.
- Q. іслам та ін. , Дж. Інорг. Біохім. 36 (1989), 51.
- С.-У. Ян та ін. , Дж. Інорг. Біохім. 28 (1986), 393.
- А.Н. Мансур та Аі. , Дж. біол. Черн. 260 (1985), 7975.
- Д. Хамс і П. Айсен, в Т. М. Лоер, ред., Залізні носії та білки заліза, ВЧ, 1989, стор. 239-352.
- Харрісон і Т. М. Ліллі, у довідці 62, стор. 123-238.
- Г.С. Вальдо та ін. Наука 259 (1993), 796.
- Дж. Тріха, Г.С. Вальдо, Ф. А. Левандовський, Y.Ha, Е. C. Theil, P. C. Weber, і Н.М. Аллевелл, протеїн 18 (1994), випуск #2, у пресі.
Ці довідки містять загальні відгуки про зазначених суб'єктах:
- Хром: 27, 30
- Кобальт: 12
- Мідь: 8
- Залізо
- Біохімія; 7, 31, 37, 42
- Біомінералізаційні поліядерні моделі: 6, 42, 56, 57, 58
- Сидерофори: 42
- Структура зберігання і транспортування білків: 32, 62, 63
- Марганець: 17
- Молібден: 19
- Нікель: 13, 14
- Ванадій: 18
- Цинк: 8, 9, 11, 35
Автори та атрибуція
- Елізабет Теіл (Університет штату Північна Кароліна, кафедра біохімії)
- Кеннет Реймонд (Каліфорнійський університет в Берклі, хімічний факультет)