Skip to main content
LibreTexts - Ukrayinska

13.3: Структура білка

  1. Last updated
  2. Save as PDF
  • Page ID
    22828

    • \( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

    Результати навчання

    • Опишіть чотири рівні структури білка.
    • Визначте два типи вторинної структури в білках.
    • Опишіть інтерактивні сили на кожному рівні білкової структури.
    • Розрізняють кулясті і волокнисті білки.
    • Визначити денатурацію білків.
    • Визначте способи денатурації білків.

    Гемоглобін - це складний білок, який має четвертинну структуру і містить залізо. У молекулі гемоглобіну чотири субодиниці - дві альфа-субодиниці і дві бета-субодиниці. Кожна субодиниця містить один іон заліза, ступінь окислення якого змінюється від\(+2\) до\(+3\) і назад, залежно від середовища навколо заліза. Коли кисень зв'язується з залізом, змінюється тривимірна форма молекули. При виділенні кисню до клітин форма знову змінюється.

    При гемоглобіні нормальної структури цей зсув конформації не представляє ніяких проблем. Однак люди з гемоглобіном S відчувають серйозні ускладнення. Цей гемоглобін має одну амінокислоту в двох бета-ланцюгах, яка відрізняється від амінокислоти в той момент первинної структури нормального гемоглобіну. Результатом цієї структурної зміни є агрегація окремих молекул білка при вивільненні кисню. Сусідні молекули гемоглобіну стикаються один з одним і скупчуються, внаслідок чого еритроцити деформуються і розриваються.

    Ця аномалія, відома як серповидна клітина, носить генетичний характер. Людина може успадкувати ген від одного з батьків і мати серповидноклітинну рису (лише частина гемоглобіну є гемоглобіном S), яка зазвичай не є небезпечною для життя. Успадкування гена від обох батьків призведе до серповидноклітинної хвороби, дуже важкого стану.

    Білки

    Поліпептид - це послідовність амінокислот довжиною від десяти до ста. Білок - це пептид, який більше ста амінокислот в довжину. Білки дуже поширені в живих організмах. Волосся, шкіра, нігті, м'язи та гемоглобін в еритроцитах є одними з важливих частин вашого тіла, які складаються з різних білків. Широкий спектр хімічних і фізіологічних властивостей білків є функцією їх амінокислотних послідовностей. Оскільки білки, як правило, складаються зі ста і більше амінокислот, кількість можливих послідовностей амінокислот практично безмежно.

    Тривимірна структура білка дуже важлива для його функції. Цю структуру можна розбити на чотири рівні. Первинною структурою є амінокислотна послідовність білка. Амінокислотна послідовність даного білка унікальна і визначає функцію цього білка. Пептидні зв'язки утворюють зв'язки між амінокислотами.

    Вторинна структура - це дуже нерегулярна підструктура білка. Два найбільш поширені типи вторинної структури білка - альфа-спіраль (див. Малюнок нижче) і бета-лист (див. Малюнок нижче). Альфа-спіраль складається з амінокислот, які приймають спіральну форму. Бета-плісировані аркуш (як папір, складений віялом) - це чергування рядів амінокислот, які шикуються пліч-о-пліч. В обох випадках вторинні структури стабілізуються великим водневим зв'язком між бічними ланцюгами. Взаємодія різних бічних ланцюгів в амінокислоті, зокрема водневого зв'язку, призводить до прийняття певної вторинної структури. Водневий зв'язок відбувається між амінокислотами, близькими один до одного в первинній структурі.

    Малюнок\(\PageIndex{1}\): Альфа спіраль.
    Малюнок\(\PageIndex{2}\): Бета плісирований лист.

    Третинна структура - це загальна тривимірна структура білка. Типовий білок складається з декількох ділянок певної вторинної структури (альфа-спіраль або бета-лист) поряд з іншими ділянками, в яких відбувається більш випадкова структура. Ці ділянки об'єднують для отримання третинної структури. Третинна структура стабілізується силами, подібними до міжмолекулярних сил, які раніше спостерігалися між молекулами. Ці привабливі сили включають в себе лондонські сили дисперсії (гідрофобні), водневий зв'язок, диполь-дипольні сили, іонно-дипольні взаємодії, іонні сольові мости та дисульфідні зв'язки (див. Малюнок нижче).

    Деякі білкові молекули складаються з безлічі білкових субодиниць. Четвертинна структура білка відноситься до специфічної взаємодії та орієнтації субодиниць цього білка. Четвертинна структура є результатом тих же типів взаємодій, що і в третинній структурі, але між різними субодиницями. Четвертинні структури можуть мати різну кількість субодиниць. Наприклад, гемоглобін містить чотири субодиниці, тоді як інсулін містить дві субодиниці.

    Гемоглобін - це дуже великий білок, який міститься в еритроцитах і функція якого полягає в зв'язуванні та перенесенні кисню по всьому кровотоку. Гемоглобін складається з чотирьох\(\alpha\) субодиниць - двох\(\beta\) субодиниць (жовтий) і двох субодиниць (сірий) - які потім сходяться певним і певним чином через взаємодії бічних ланцюгів (див. Малюнок нижче). Гемоглобін також містить чотири атома заліза, розташовані посередині кожної з чотирьох субодиниць. Атоми заліза є частиною структури, званої порфірином, показаної червоним кольором на малюнку.

    Стрічкова схема гемоглобіну
    Малюнок\(\PageIndex{3}\): гемоглобін.

    Деякі білки складаються тільки з однієї субодиниці і при цьому не мають четвертинної структури. На малюнку нижче наведено діаграми взаємодії чотирьох рівнів білкової структури.

    Діаграма чотирьох рівнів структури білка
    Малюнок\(\PageIndex{4}\): Чотири рівні структури білка.

    Глобулярні і волокнисті білки

    Після того, як білки утворюються і розвинуть всі рівні своєї структури, їх можна класифікувати як волокнисті або кулясті. Ці класифікації надають основну форму всієї молекули білка. У той час як багато білків є кулястими білками (див. Малюнок нижче), білки кератину є волокнистими (див. Малюнок нижче) і складають волосся, нігті та зовнішній шар шкіри.

    Малюнок\(\PageIndex{5}\): Глобулярний білок.
    Малюнок\(\PageIndex{6}\): Волокнистий білок.

    Денатурація білків

    Високоорганізовані структури білків - воістину шедеври хімічної архітектури. Але високоорганізовані структури, як правило, мають певну делікатність, і це стосується білків. Денатурація - термін, який використовується для будь-якої зміни тривимірної структури білка, що робить його нездатним виконувати покладену йому функцію. Денатурований білок не може виконати свою роботу, оскільки відбувається зміна вторинної, третинної або четвертинної структури (див. Малюнок нижче). Широкий спектр реагентів та умов, таких як тепло, органічні сполуки, зміни рН та іони важких металів, можуть спричинити денатурацію білка. Той, хто смажив яйце, спостерігав денатурацію. Прозорий яєчний білок стає непрозорим, коли альбумін денатурує і згортається.

    Малюнок\(\PageIndex{7}\): Денатурація білка.

    Первинні структури білків досить міцні. Взагалі для гідролізу пептидних зв'язків потрібні досить енергійні умови. Однак на вторинному через четвертинний рівні білки досить вразливі до атаки, хоча вони різняться своєю вразливістю до денатурації. Делікатно складені кулясті білки набагато легше денатурувати, ніж жорсткі волокнисті протеїни волосся і шкіри.

    Існує безліч способів денатурації білків, включаючи наведені нижче.

    • Тепло вище\(50^\text{o} \text{C}\)
    • Сильні кислоти
    • Міцні підстави
    • Іонні сполуки (тобто\(\ce{NaCl}\))
    • Редукуючі засоби
    • Миючі засоби
    • Іони важких металів
    • Агітація

    Якщо у вас коли-небудь було волосся постійне або хімічно випрямлене волосся, процес включав денатурацію білків. Відновлювач (зазвичай це з'єднання амонію) порушує дисульфідні зв'язки в волоссі. Потім волосся завиваються або випрямляються, що вирівнює амінокислоти за іншим малюнком. Застосовується окислювач і дисульфідні зв'язки реформуються між різними амінокислотами. Зміна є постійною для волосся, яке у вас є в той час, але нові волосся, що ростуть, матимуть структуру вихідних білків, і ваше волосся повертається до нормального стану.

    Автори та атрибуція