Skip to main content
LibreTexts - Ukrayinska

14.15: Амінокислоти та пептиди

  1. Last updated
  2. Save as PDF
  • Page ID
    28041

    • \( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

    Знання чогось про передачу протонів змінює те, як ми дивимося на деякі важливі біомолекули. Амінокислоти є основними будівельними блоками пептидів і білків. Пептиди, які є ланцюгами амінокислот, часто використовуються як сигнальні молекули всередині організму (деякі гормони є пептидами). Білки, які представляють собою дуже великі пептиди, мають різноманітне застосування. Наприклад, вони утворюють ключові компоненти м'язів, а також утворюють ферменти, які здійснюють безліч хімічних реакцій, необхідних для життя.

    Амінокислоти так називаються тому, що всі вони містять два загальних компонента. Один - амін, або чотиригранний азот, приєднаний до вуглецю. Інший - карбонова кислота, яка є вуглецем, який подвійно пов'язаний з киснем, а також приєднаний до OH або гідроксильної групи.

    Ми бачили, що карбонові кислоти помірно кислі. Більшість з них мають PkA від 3 до 5. Це означає, що мала частка груп ОН іонізується у великій групі карбонових кислот.

    clipboard_ed8405161f5fd776e5a49eb91cc0e83a7.png
    Малюнок\(\PageIndex{1}\): Карбонова кислота у воді.

    Ми також бачили, що тетраедричні азоти є дещо основними Льюїсом. Азот може пожертвувати свою самотню пару кислотним атомам Льюїса. Протони - це хороші кислоти Льюїса. Аміни легко протонуються, якщо є протони.

    clipboard_e731c331dc7551ecb702c80f36c552f69.png
    Малюнок\(\PageIndex{2}\): Амін у середовищі, багатому протоном.

    Оскільки карбонова кислота є досить хорошим джерелом протонів і оскільки протони досить добре зв'язуються з амінами, здається розумним, що перенесення протонів може відбуватися з однієї ділянки на іншу.

    clipboard_e277e18fb73e12a72ce82bd1357736916.png
    Малюнок\(\PageIndex{3}\): Дві форми амінокислоти, пов'язані передачею протонів.

    Чи домінує одна з цих форм рівноваги? Порівняйте ПКа. РКа кислоти близько 5, а рКа амонію - близько 9. Амоній утримує протон міцніше, ніж кислота. Протон залишається на азоті.

    Амінокислоти - цвіттеріонові. A zwitterion - це з'єднання, яке не має загального заряду, але має поділ заряду всередині нього. Цвіттеріонная природа амінокислот впливає на їх властивості. Наприклад, вони зазвичай досить розчинні у воді та інших полярних розчинниках.

    clipboard_e6c6f977d255fc6da3d0de4eb9f521e53.png
    Малюнок\(\PageIndex{4}\): Пептид.

    Амінокислоти з'єднуються між собою за допомогою «амідних зв'язків» з утворенням пептидів і білків. У цих структурах окремі амінокислоти більше не мають тієї ж групи кислотних карбонових кислот; карбоніл (або C = O) більше не має приєднаної гідроксильної групи. Амінокислоти більше не містять амінів; азот, приєднаний до C = O, має дуже різні властивості, ніж звичайний азот, приєднаний до вуглецю. Іонними є тільки «N-кінцевий» і «C-кінцевий». Азоти по ланцюжку не дуже основні і не протоновані.

    clipboard_e140b359d39cf17199d72c5f3adf5d1a7.png
    Малюнок\(\PageIndex{5}\): Амід і несприятлива протонація аміду

    Вправа\(\PageIndex{1}\)

    Поясніть, чому амідний азот не дуже основний.

    Відповідь

    Знімок екрана 2020-01-23 о 10.00.48 PM.png

    Вправа\(\PageIndex{2}\)

    Улюбленим місцем протонації в аміді є карбонільний кисень. Покажіть чому.

    Відповідь

    Знімок екрана 2020-01-23 о 10.01.44 PM.png

    Кислі та основні групи, що містяться в окремих амінокислотах, маскуються в пептидах і білках. Однак пептиди та білки мають основні та кислі ділянки. Ці ділянки знаходяться на бічних ланцюгах амінокислот, частина, яка варіюється від однієї амінокислоти до іншої. У деяких випадках бічний ланцюг містить кислотну групу. Прикладами є аспарагінова кислота і глутамінова кислота.

    clipboard_e22ea919dd499bbccb82828b9b5e3a70f.png
    Малюнок\(\PageIndex{6}\): Кислотні амінокислоти.

    Є й інші бічні ланцюги, які слабокислі. Наприклад, тирозин іноді здатний постачати протони, як і цистеїн. Протон надходить з груп ОН і SH відповідно на ці два сполуки. Однак жодна з цих сполук не може постачати протони так легко, як аспарагінова кислота або глутамінова кислота. Крім того, серин, який також має групу OH, насправді не здатний легко постачати протони.

    Вправа\(\PageIndex{3}\)

    Поясніть різницю в кислотності між серином і тирозином, які обидва містять OH групи.

    Відповідь

    Знімок екрана 2020-01-23 о 10.02.33 PM.png

    Вправа\(\PageIndex{4}\)

    Поясніть різницю в кислотності між серином і цистеїном, які мають дуже схожі структури, але з атомом сірки замість кисню.

    Відповідь

    Тиоловий протон на цистину є більш кислим завдяки поляризуваності аніону сірки, стабілізуючого аніонний заряд кон'югатної основи. Аніон кисню менш поляризуючий і, отже, менш стабільний, роблячи спиртовий протон менш кислим.

    Іноді бічний ланцюг амінокислот містить основну групу. Прикладами є гістидин, лізин і аргінін. Існує велика різниця в основності між цими трьома сполуками. Різницю можна побачити, подивившись на pKa кон'югатних кислот у кожному конкретному випадку. Чим вище рКа кон'югатної кислоти, тим щільніше утримується протон, і тим більше основний атом азоту. Аргінін на сьогоднішній день є найосновнішим, а гістидин - найменш основним.

    clipboard_eac230b452df7ca2595d65a4ac9918011.png
    Малюнок\(\PageIndex{7}\): Основні амінокислоти

    Вправа\(\PageIndex{5}\)

    Покажіть, чому вказаний азот у бічному ланцюзі аргініну протонується, а не інші. Також поясніть різницю в основності між аргініном і лізином.

    Відповідь

    Знімок екрана 2020-01-23 о 10.05.01 PM.png

    Знімок екрана 2020-01-23 о 10.05.17 PM.png

    Вправа\(\PageIndex{6}\)

    Поясніть різницю в основності між гістидином і лізином.

    Відповідь

    Знімок екрана 2020-01-23 о 10.06.18 PM.png

    На відміну від основних амінокислот, показаних вище, інші амінокислоти з азотом в їх бічних ланцюгах не вважаються основними. Ці сполуки не протонуються легко на їх бічних ланцюгах.

    clipboard_e748c07ec99a9068f295565ff587afd1b.png
    Малюнок\(\PageIndex{8}\): Деякі неосновні, азотовмісні амінокислоти.

    Вправа\(\PageIndex{7}\)

    Поясніть, чому три неосновні амінокислоти не легко протонуються на їх бічному ланцюжку атомів азоту.

    Відповідь

    Знімок екрана 2020-01-23 о 10.07.00 PM.png