12.3: Актинові мікрофіламенти

Last updated
Save as PDF

Page ID: 3701

\( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

Мікрофіламенти також відомі як актинові нитки, ниткоподібний актин та f-актин, і вони є цитоскелетними протилежностями проміжних ниток. Ці нитки складаються з невеликих глобулярних актинових субодиниць (g-actin), які складаються один на одному з відносно невеликими точками дотику. Ви можете уявити собі два тенісних м'ячі, один нечіткий, а інший покриті гачками на липучках. Навіть якщо ви сильно натискаєте, щоб зібрати їх разом, площа контакту між кульками (тобто площа, доступна для H-зв'язку між субодиницями) досить мала порівняно із загальною площею поверхні або площею контакту між субодиницями ПЧ. Вони будуть триматися разом, але також можуть розвалитися з відносно невеликою силою. Контрастуйте це з проміжними нитками, які можуть бути представлені у вигляді двох стрічок гачків або петель на липучках. Значно більше роботи потрібно, щоб їх розібрати. Оскільки H-зв'язків для розриву менше, мікрофіламенти можуть бути деконструйовані дуже швидко, що робить його придатним для високодинамічних застосувань.

Знімок екрана 2019-01-07 в 6.47.38 PM.png — Малюнок\(\PageIndex{3}\). Актинові мікрофіламенти мають (+) і (-) кінець. Коли концентрація вільного (кулястого) актину низька, актин в першу чергу додається до (+) кінця і втрачається з (-) кінця. Однак при високих рівнях g-актину нові мономери можуть потенційно додавати на нитку з будь-якого кінця.

Коли актинові субодиниці об'єднуються, утворюючи мікрофіламенти, вони взаємодіють спрямовано. Тобто субодиниці мають «верх» і «низ», а верх однієї субодиниці завжди взаємодіє з нижньою частиною іншої. Якщо ми переходимо до «нижньої» -самої субодиниці нитки, відкритий кінець називається мінусовим (-) кінцем, тоді як протилежний кінець, який до речі бачить більше адитивної дії, називається плюсовим (+) кінцем. Кажуть, що мікрофіламенти також мають полярність, але знову ж таки це лише в сенсі спрямованості, і не має нічого спільного з електричним зарядом. Можуть існувати окремі мікрофіламенти, але більшість мікрофіламентів in vivo - це кручені пари. На відміну від ДНК; однак, пари мікрониток не є антипаралельними: обидві нитки мають однакову спрямованість.

Освіта ниток з g-актину є АТФ-залежним процесом, хоча і не в загальноприйнятому розумінні використання енергії, що виділяється при гідролізі. Натомість глобулярні актинові субодиниці зв'язуватимуться лише з іншою субодиницею g-актину, якщо вона вперше зв'язала АТФ. Якщо g-актин зв'язав ADP, то він повинен спочатку обміняти АДФ на АТФ, перш ніж його можна буде додати на нитку. Це змінює конформацію субодиниці, щоб забезпечити взаємодію вищої спорідненості. Через короткий час гідроліз АТФ до АДФ (з виділенням P _i) послаблює спорідненість, але безпосередньо не викликає розчинення зв'язування субодиниці. Гідроліз спричиняється самим актином, який має цю ферментативну активність АТФази.

Хоча f-актин в першу чергу існує у вигляді пари ниток, скручених один навколо одного, додавання нового актину відбувається шляхом додавання окремих мономерів g-актину до кожної нитки (рис.\(\PageIndex{3}\)). Додаткові білки можуть бути використані для того, щоб допомогти або перешкоджати будівництву або руйнуванню ниток, але первинний механізм по суті є саморегулюючим. Коли рівень вільного g-актину високий, сприяє подовженню актинових ниток, а коли концентрація g-актину падає, переважає деполімеризація f-актину. Однак у середніх фізіологічних умовах те, що часто спостерігається в актинових мікрофіламентах, - це ефект, який називається біговим фрезеруванням. Оскільки актин в основному додається на один кінець, але видаляється з іншого, чистий ефект полягає в тому, що будь-який даний мономер актину в нитці ефективно рухається від (+) кінця до (-) кінця, навіть якщо видима довжина нитки не змінюється.

У більшості типів клітин найбільша концентрація цитоскелетних структур на основі актину виявляється на периферії клітини, а не до центру. Це добре поєднується з тенденцією країв клітини бути більш динамічними, постійно підлаштовуючись під почуття і реагувати на її оточення. Зрозуміло, що полімеризація і деполімеризація актинових ниток відбувається набагато швидше, ніж для проміжних ниток. Великий виняток з правила actin-in-периферії знаходиться в м'язових клітині. Актинові нитки, і рухові білки міозину, які працюють на них, є основою для скорочення м'язових клітин, і все це більша частина м'язових клітин, а не тільки периферія. Про роль актину в обох типах руху клітин ми обговоримо далі в розділі.