Skip to main content
LibreTexts - Ukrayinska

5.9: Деградація амінокислот

  1. Last updated
  2. Save as PDF
  • Page ID
    3479

    • \( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

    Білки розщеплюються різними протеазами, які гідролізують пептидні зв'язки для утворення менших пептидів і амінокислот. Ті амінокислоти, які не використовуються для побудови нових білків, можуть бути розщеплені далі, щоб увійти в обмінні процеси, розглянуті в цьому розділі.

    Існує велика різноманітність протеаз, класифікованих на одну з шести груп (станом на 2008 рік): серин-протеази, металопротеази, протеази аспарагінової кислоти, цистеїнові протеази, треонінові протеази та протеази глутамінової кислоти. Всі вони працюють, утворюючи нуклеофіла на своєму активному місці, щоб атакувати пептидну карбонільну групу. Вони відрізняються побудовою своїх активних ділянок, і специфікою цільових послідовностей, що підлягають розщепленню. База даних MEROPS (http://merops.sanger.ac.uk/) перераховує сотні ферментів та їх специфічні сайти розпізнавання. Як і у випадку з іншими ферментами, розпізнавання засноване на формуванні стабілізуючих водневих зв'язків між ферментом і мішенню. У випадку протеаз багато важливих стабілізуючих зв'язків повинні бути сформовані прямо навколо місця розщеплення, що призводить до конкретних послідовностей розпізнавання.

    Хоча розщеплення часто розглядається як спосіб знищення активності білка, насправді специфічне розщеплення інгібуючих частин білка може активувати його. Яскравий приклад цього (каскад каспази) обговорюється в розділі апоптозу глави клітинного циклу.

    Деякі протеази виділяються і виконують свою роботу позаклітинно. До них відносяться травні ферменти, такі як пепсин, трипсин та хімотрипсин, а також протеази крові, такі як тромбін і пламін, які допомагають контролювати згортання крові. Імунна система також використовує протеази для знищення вторглися клітин і вірусів.

    При їх перетворенні в метаболічні проміжні продукти амінокислоти спочатку піддаються дезамінації. Основна мета дезамінації - вивести надлишок азоту (у вигляді сечовини), а потім використовувати або перетворити (в глюкозу) залишився вуглецевий скелет. Ця дезамінація є двокомпонентним процесом: першим кроком до дезамінації, як правило, є трансамінація, каталізована амінотрансферазою, в якій аміногрупа амінокислоти переноситься на α-кетоглутарат, який потім дає нову α-кетокислоту амінокислоти та глутамату.

    Потім аміногрупа глутамату може переходити в оксалоацетат, утворюючи α-кето-глутарат і аспартат. Ця серія трансамінацій перетворює вихідну амінокислоту, але не позбавляє від аміногрупи азоту. Альтернативним шляхом є дезамінація глутамату глутаматдегідрогеназою, яка генерує α-кетоглутарат та аміак, використовуючи як окислювач NAD + або NADP.

    Амінокислоти розпадаються на один з наступних семи метаболічних проміжних продуктів: піруват, ацетил-КоА, ацетоацетат, a-кетоглутарат, сукциніл-КоА, фумарат, і оксалоацетат наступним чином: 1) Ala, Cys, Gly, Ser, Thr, Thr, Thr, Thr, Thr, Thr, Thr, Thr, Thr, Thr, Lys; 3) Leu, Ly Так, Фе, Поїздка, Спробуйте ацетоацетат; 4) Arg, Glu, Gln, His, Pro до α-кетоглутарат; 5) Іль, Мет, Вал до сукциніл-КоА; 6) Асп, Phe, Тир до фумарату; 7) Asn, Asp до оксалоацетат.

    Знімок екрана 2018-12-23 в 1.57.56 PM.png
    Малюнок\(\PageIndex{16}\). Огляд основних метаболітів людини. Хоча більшість клітин в організмі здійснюють багато метаболічних заходів, описаних у цьому розділі та наступному, перевага багатоклітинних організмів полягає в тому, що певні типи клітин, тканини або органи можуть стати спеціалізованими для обробки конкретних метаболічних реакцій більше, ніж інші клітини, і, таким чином, приймати на багато, що навантаження для організму.