3.3: Білки

Білки є однією з найпоширеніших органічних молекул в живих системах і мають найрізноманітніший спектр функцій всіх макромолекул. Білки можуть бути структурними, регуляторними, скорочувальними або захисними; вони можуть служити при транспортуванні, зберіганні або мембранах; або вони можуть бути токсинами або ферментами. Кожна клітина живої системи може містити тисячі різних білків, кожен з яких має унікальну функцію. Їх структури, як і їх функції, сильно різняться. Всі вони, однак, є полімерами амінокислот, розташованих в лінійній послідовності і з'єднаних між собою ковалентними зв'язками.

Амінокислоти - це мономери, що входять до складу білків (рис.\(\PageIndex{1}\)). Кожна амінокислота має однакову фундаментальну структуру, яка складається з центрального атома вуглецю, також відомого як альфа (α) вуглець, пов'язаний з аміногрупою (NH ₂), карбоксильною групою (COOH) та атомом водню. Кожна амінокислота також має інший атом або групу атомів, пов'язаних з центральним атомом, відомим як група R.

Малюнок\(\PageIndex{1}\): Амінокислоти мають центральний асиметричний вуглець, до якого приєднані аміногрупа, карбоксильна група, атом водню та бічний ланцюг (група R).

Функція	Приклади	Опис
Оборона	імуноглобуліни	Антитіла зв'язуються зі специфічними чужорідними частинками, такими як віруси та бактерії, щоб допомогти захистити організм.
Фермент	Травні ферменти, такі як амілаза, ліпаза, пепсин, трипсин	Ферменти здійснюють практично всі тисячі хімічних реакцій, що протікають в клітині. Вони також допомагають формуванню нових молекул, зчитуючи генетичну інформацію, що зберігається в ДНК.
Месенджер	Інсулін, тироксин	Білки месенджера, такі як деякі види гормонів, передають сигнали для координації біологічних процесів між різними клітинами, тканинами та органами.
Структурна складова	Актин, тубулін, кератин	Ці білки забезпечують структуру і підтримку клітин. У більшому масштабі вони також дозволяють тілу рухатися.
Транспортування/зберігання	Гемоглобін, альбумін, білки для зберігання бобових культур, яєчний білок (альбумін)	Ці білки зв'язують і переносять атоми і дрібні молекули всередині клітин і по всьому тілу. Деякі забезпечують харчування в ранньому розвитку зародка і саджанця.
скоротливий	Актин, міозин	Впливають на скорочення м'язів.

Можливо, ви помітили, що «джерело енергії» не значився серед функцій білків. Це тому, що білки в нашому раціоні, як правило, розщеплюються назад на окремі амінокислоти, які наші клітини потім збирають у наші власні білки. Люди насправді не в змозі побудувати деякі амінокислоти всередині наших власних клітин - ми потребуємо їх у нашому раціоні (це так звані «незамінні» амінокислоти). Наші клітини можуть перетравлювати білки, щоб вивільнити енергію, але зазвичай це роблять лише тоді, коли вуглеводи або ліпіди недоступні.

Малюнок\(\PageIndex{2}\): Приклади продуктів, які містять високий рівень білка. («Білок» Національного інституту раку знаходиться у відкритому доступі)

Функції білків можуть бути дуже різноманітними, оскільки вони складаються з 20 різних хімічно відмінних амінокислот, які утворюють довгі ланцюги, і амінокислоти можуть бути в будь-якому порядку. Функція білка залежить від форми білка. Форма білка визначається порядком амінокислот. Білки часто сотні амінокислот довго, і вони можуть мати дуже складні форми, тому що існує так багато різних можливих замовлень для 20 амінокислот (рис.\(\PageIndex{3}\))!

Малюнок\(\PageIndex{3}\): Існує 20 загальних амінокислот, які зазвичай містяться в білках, кожна з яких має різну групу R (група варіантів), яка визначає її хімічну природу.

Хімічна природа бічного ланцюга визначає природу амінокислоти (тобто кислої, основної, полярної або неполярної). Наприклад, амінокислота гліцин має атом водню як групу R. Амінокислоти, такі як валін, метіонін та аланін, мають неполярну або гідрофобну природу, тоді як амінокислоти, такі як серин, треонін та цистеїн, є полярними і мають гідрофільні бічні ланцюги. Бічні ланцюги лізину і аргініну заряджені позитивно, і тому ці амінокислоти також відомі як основні амінокислоти. Пролін має групу R, яка пов'язана з аміногрупою, утворюючи кільцеподібну структуру. Пролін є винятком зі стандартної структури амінокислоти, так як її аміногрупа не відокремлена від бічного ланцюга (рис.\(\PageIndex{3}\)). Амінокислоти представлені однією буквою верхнього регістру, а також трьохбуквеної абревіатурою. Наприклад, валін відомий під буквою V або трилітерним символом val.

Так само, як деякі жирні кислоти необхідні для дієти, деякі амінокислоти також необхідні. Вони відомі як незамінні амінокислоти, а у людини вони включають ізолейцин, лейцин та цистеїн. Незамінні амінокислоти відносяться до тих, які необхідні для побудови білків в організмі, хоча і не виробляються організмом; які амінокислоти є незамінними, варіюється від організму до організму.

Послідовність і кількість амінокислот в кінцевому підсумку визначають форму, розмір і функцію білка. Кожна амінокислота приєднується до іншої амінокислоти ковалентним зв'язком, відомим як пептидний зв'язок, який утворюється реакцією зневоднення. Карбоксильна група однієї амінокислоти і аміногрупа надходить амінокислоти об'єднуються, виділяючи молекулу води. Отримана зв'язок є пептидним зв'язком (рис.\(\PageIndex{4}\)).

Малюнок\(\PageIndex{4}\): Формування пептидних зв'язків є реакцією синтезу зневоднення. Карбоксильна група однієї амінокислоти пов'язана з аміногрупою надходить амінокислоти. В процесі виділяється молекула води.

білкова структура

Як обговорювалося раніше, форма білка має вирішальне значення для його функції. Наприклад, фермент може зв'язуватися з певним субстратом на ділянці, відомому як активний сайт. Якщо цей активний сайт змінюється через локальні зміни або зміни загальної структури білка, фермент може бути не в змозі зв'язуватися з субстратом. Щоб зрозуміти, як білок отримує свою остаточну форму або конформацію, нам потрібно зрозуміти чотири рівні структури білка: первинний, вторинний, третинний і четвертинний (рис.\(\PageIndex{5}\)).

Малюнок\(\PageIndex{5}\): Основні рівні структури білка. («Основні рівні структури білка en» від LadyOfHats знаходиться у суспільному надбанні)

Первинна структура

Унікальна послідовність амінокислот в поліпептидному ланцюжку є її первинною структурою. Наприклад, гормон підшлункової залози інсулін має дві поліпептидні ланцюга, А і В, і вони пов'язані між собою дисульфідними зв'язками. N кінцева амінокислота ланцюга А - гліцин, тоді як термінальна амінокислота С - аспарагін (рис.\(\PageIndex{6}\)). Послідовності амінокислот в ланцюгах А і В унікальні для інсуліну.

Малюнок\(\PageIndex{6}\): Інсулін бичачої сироватки - це білковий гормон, що складається з двох пептидних ланцюгів, A (21 амінокислота довга) і B (30 амінокислот довжиною). У кожному ланцюжку первинна структура позначається трилітерними скороченнями, які представляють назви амінокислот в тому порядку, в якому вони присутні. Амінокислота цистеїн (cys) має сульфгідрильну (SH) групу як бічний ланцюг. Дві сульфгідрильні групи можуть реагувати в присутності кисню з утворенням дисульфідної (S-S) зв'язку. Дві дисульфідні зв'язки з'єднують ланцюги A і B разом, а третина допомагає ланцюгу А скласти правильну форму. Зверніть увагу, що всі дисульфідні зв'язки мають однакову довжину, але для наочності малюються різними розмірами.

вторинна структура

Локальне згортання поліпептиду в деяких регіонах породжує вторинну структуру білка. Найбільш поширеними є α -спіраль і β -плісе листові конструкції (рис.\(\PageIndex{7}\)). Обидві структури утримуються у формі водневими зв'язками. Водневі зв'язки утворюються між атомом кисню в карбонільної групі в одній амінокислоті та іншою амінокислотою, яка є чотирма амінокислотами далі по ланцюгу.

Малюнок\(\PageIndex{7}\): α-спіраль та β-плісировані лист є вторинними структурами білків, які утворюються через водневий зв'язок між карбонільними та аміногрупами в пептидному хребті. Деякі амінокислоти мають схильність до утворення α-спіралі, а інші мають схильність до утворення β-плісированого листа.

третинна структура

Унікальною тривимірною структурою поліпептиду є його третинна структура (рис.\(\PageIndex{8}\)). Ця структура частково обумовлена хімічними взаємодіями при роботі на поліпептидному ланцюжку. Перш за все, взаємодії між R групами (змінна частина амінокислоти) створюють складну тривимірну третинну структуру білка. Характер груп R, виявлених в задіяних амінокислотах, може протидіяти утворенню водневих зв'язків, описаних для стандартних вторинних структур. Наприклад, групи R з подібними зарядами відштовхуються один від одного, а ті, у кого несхожі заряди, притягуються один до одного (іонні зв'язки). Коли відбувається згортання білка, гідрофобні групи R неполярних амінокислот закладаються всередині білка, тоді як гідрофільні групи R лежать зовні. Колишні типи взаємодій також відомі як гідрофобні взаємодії. Взаємодія між бічними ланцюгами цистеїну утворює дисульфідні зв'язки в присутності кисню, єдиний ковалентний зв'язок, що утворюється при згортанні білка.

Малюнок\(\PageIndex{8}\): Третинна структура білків визначається різноманітними хімічними взаємодіями. До них відносяться гідрофобні взаємодії, іонне зв'язування, водневі зв'язки та дисульфідні зв'язки.

Четвертинна структура

У природі деякі білки утворюються з декількох поліпептидів, також відомих як субодиниці, і взаємодія цих субодиниць утворює четвертинну структуру. Слабкі взаємодії між субодиницями допомагають стабілізувати загальну структуру. Наприклад, інсулін (кулястий білок) має комбінацію водневих зв'язків та дисульфідних зв'язків, які змушують його здебільшого згуртовуватися у формі кулі. Інсулін починається як єдиний поліпептид і втрачає деякі внутрішні послідовності в присутності посттрансляційної модифікації після утворення дисульфідних зв'язків, які утримують інші ланцюги разом. Шовк (волокнистий білок), однак, має β-плісировану структуру листа, яка є результатом водневого зв'язку між різними ланцюгами.

Чотири рівні структури білка (первинний, вторинний, третинний і четвертинний) проілюстровані на малюнку\(\PageIndex{9}\).

Малюнок\(\PageIndex{9}\): Чотири рівні структури білка можна спостерігати на цих ілюстраціях. (кредит: модифікація роботи Національного науково-дослідного інституту геному людини)

Унікальна форма кожного білка в кінцевому підсумку визначається геном, який кодує білок. Будь-яка зміна послідовності генів може призвести до того, що в поліпептидний ланцюг додається інша амінокислота, що спричиняє зміну структури та функції білка. Особи, які страждають серповидноклітинною анемією, можуть мати різні серйозні проблеми зі здоров'ям, такі як задишка, запаморочення, головні болі та біль у животі. При цьому захворюванні ланцюг гемоглобіну β має єдине заміщення амінокислот, викликаючи зміну як структури (форми), так і функції (роботи) білка. Що найпримітніше враховувати, це те, що молекула гемоглобіну складається з близько 600 амінокислот. Структурна відмінність між нормальною молекулою гемоглобіну і молекулою серповидноклітинної є єдина амінокислота з 600 (рис.\(\PageIndex{10}\)).

Малюнок\(\PageIndex{10}\): Унікальна форма нормального білка гемоглобіну. («Структура гемоглобіну Gower 2» від Emw ліцензується відповідно до CC BY-SA 3.0)

Денатурація та складання білка

Кожен білок має свою унікальну послідовність і форму, які утримуються між собою хімічними взаємодіями. Якщо білок піддається змінам температури, рН або впливу хімічних речовин, структура білка може змінитися, втрачаючи свою форму, не втрачаючи своєї первинної послідовності в тому, що відомо як денатурація. Денатурація часто оборотна, оскільки первинна структура поліпептиду зберігається в процесі, якщо денатурующий агент видаляється, що дозволяє білку відновити свою функцію. Іноді денатурація незворотна, що призводить до втрати функції. Одним із прикладів незворотної денатурації білка є те, що яйце смажиться. Білок альбуміну в рідкому яєчному білку денатурується при поміщенні в гарячу каструлю. Не всі білки денатуруються при високих температурах; наприклад, бактерії, які виживають в гарячих джерелах, мають білки, які функціонують при температурах, близьких до кипіння. Шлунок також дуже кислий, має низький рН і денатурує білки як частина процесу травлення; однак травні ферменти шлунка зберігають свою активність в цих умовах.

Малюнок\(\PageIndex{11}\): Причина, по якій яєчний білок стає білим, коли ви його готуєте, полягає в тому, що альбумін у білих денатурах, а потім знову з'єднується ненормально. Кредит Метью Мердок; https://www.flickr.com/photos/544232...05/13916201522

Згортання білка має вирішальне значення для його функції. Спочатку вважалося, що самі білки відповідають за процес згортання. Лише нещодавно було встановлено, що часто вони отримують допомогу в процесі згортання від білкових помічників, відомих як шаперони (або шапероніни), які асоціюються з цільовим білком під час процесу згортання. Вони діють, запобігаючи агрегації поліпептидів, що складають повну білкову структуру, і вони роз'єднуються від білка, як тільки цільовий білок згортається.

Як білкова структура співвідноситься з функцією?

Нагадаємо, що білок будується з довгого ланцюжка амінокислот, з'єднаних між собою в певному порядку. Конкретний порядок амінокислот визначає, як вони будуть взаємодіяти разом, утворюючи 3-D форму білка. Форма білка визначає його функцію. Тому порядок амінокислот визначає форму білка, що визначає його функцію.

Оскільки існує 20 різних амінокислот, їх можна об'єднати між собою практично нескінченною кількістю способів. Це означає, що існує величезна кількість різних форм білка, які можна припустити виходячи з амінокислотного порядку. Це дуже важливо, оскільки білки виконують стільки різних функцій всередині клітин.

Посилання

Якщо не зазначено інше, зображення на цій сторінці ліцензуються відповідно до CC-BY 4.0 OpenStax.

OpenStax, Біологія. OpenStax CNX. 27 травня 2016 р. http://cnx.org/contents/s8Hh0oOc@9.10:QhGQhr4x@6/Biological-Molecules