Skip to main content
LibreTexts - Ukrayinska

3.9: Білки - білкова структура

  1. Last updated
  2. Save as PDF
  • Page ID
    4127

    • Boundless
    • Boundless
    \( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

    Цілі навчання
    • Узагальнити чотири рівні структури білка

    Форма білка має вирішальне значення для його функції, оскільки визначає, чи може білок взаємодіяти з іншими молекулами. Білкові структури дуже складні, і дослідники лише зовсім недавно змогли легко і швидко визначити структуру повних білків аж до атомного рівня. (Використовувані методи датуються 1950-х роками, але до недавнього часу вони були дуже повільними та трудомісткими у використанні, тому повні білкові структури були дуже повільно вирішені.) Ранні структурні біохіміки концептуально розділили білкові структури на чотири «рівні», щоб було легше впоратися зі складністю загальних структур. Щоб визначити, як білок отримує свою остаточну форму або конформацію, нам потрібно зрозуміти ці чотири рівні структури білка: первинний, вторинний, третинний та четвертинний.

    первинна структура

    Основна структура білка - це унікальна послідовність амінокислот у кожному поліпептидному ланцюжку, що складається з білка. Дійсно, це всього лише список того, які амінокислоти фігурують в якому порядку в поліпептидному ланцюжку, а не зовсім структура. Але, оскільки кінцева структура білка в кінцевому підсумку залежить від цієї послідовності, це було названо первинною структурою поліпептидного ланцюга. Наприклад, гормон підшлункової залози інсулін має дві поліпептидні ланцюга, А і В.

    зображення
    Малюнок\(\PageIndex{1}\): Первинна структура: Ланцюг інсуліну має довжину 21 амінокислоти, а ланцюг B - 30 амінокислот, і кожна послідовність унікальна для білка інсуліну.

    Ген, або послідовність ДНК, в кінцевому підсумку визначає унікальну послідовність амінокислот в кожному пептидному ланцюжку. Зміна нуклеотидної послідовності області кодування гена може призвести до додавання іншої амінокислоти до зростаючого поліпептидного ланцюга, викликаючи зміну структури білка і, отже, функції.

    Киснево-транспортний білковий гемоглобін складається з чотирьох поліпептидних ланцюгів, двох однакових α ланцюгів і двох однакових β ланцюгів. При серповидноклітинної анемії одиночне заміщення амінозаміщення в ланцюжку гемоглобіну β викликає зміну структури всього білка. Коли амінокислота глутамінова кислота замінюється валіном в β-ланцюзі, поліпептид складається в дещо іншу форму, що створює дисфункціональний білок гемоглобіну. Так, всього одна заміна амінокислот може викликати різкі зміни. Ці дисфункціональні білки гемоглобіну в умовах низького рівня кисню починають асоціюватися один з одним, утворюючи довгі волокна, виготовлені з мільйонів агрегованих гемоглобінів, які спотворюють еритроцити у форму півмісяця або «серпа», які закупорюють артерії. Люди, уражені хворобою, часто відчувають задишку, запаморочення, головні болі та болі в животі.

    зображення
    Малюнок\(\PageIndex{1}\): Серповидноклітинна хвороба: Серповидні клітини мають форму півмісяця, тоді як нормальні клітини мають дископодібну форму.

    вторинна структура

    Вторинна структура білка - це те, що регулярні структури виникають внаслідок взаємодії між сусідніми або близькими амінокислотами, коли поліпептид починає складатися у свою функціональну тривимірну форму. Вторинні структури виникають, коли Н-зв'язки утворюються між місцевими групами амінокислот в області поліпептидного ланцюга. Рідко одна вторинна структура поширюється по всьому поліпептидному ланцюгу. Вона зазвичай знаходиться якраз на ділянці ланцюга. Найбільш поширеними формами вторинної структури є α-спіраль і β-плісировані листові структури, і вони відіграють важливу структурну роль у більшості кулястих і волокнистих білків.

    зображення
    Малюнок\(\PageIndex{1}\): Вторинна структура: α-спіраль та β-плісирована форма листа через водневий зв'язок між карбонільними та аміногрупами в пептидному хребті. Деякі амінокислоти мають схильність до утворення α-спіралі, а інші мають схильність до утворення β-плісированого листа.

    У ланцюзі α-спіралі водневий зв'язок утворюється між атомом кисню в карбонільній групі поліпептидного хребта в одній амінокислоті та атомом водню в аміногрупі поліпептидної магістралі іншої амінокислоти, яка є чотирма амінокислотами далі по ланцюгу. Це утримує розтягнення амінокислот у правій котушці. Кожен спіральний поворот в альфа-спіралі має 3,6 залишків амінокислот. Групи R (бічні ланцюги) поліпептиду виступають з ланцюга α-спіралі і не беруть участі в зв'язках H, які підтримують структуру α-спіралі.

    У β-плісировані аркушах розтяжки амінокислот утримуються в майже повністю розширеній конформації, що «складки» або зиг-заги через нелінійну природу одиночних C-C і C-N ковалентних зв'язків. β-плісировані листи ніколи не відбуваються поодинці. Вони повинні утримуватися на місці іншими β-плісированими листами. Розтяжки амінокислот в β-плісировані аркушах утримуються в їх плісированій листовій структурі, оскільки водневі зв'язки утворюються між атомом кисню в поліпептидній магістралі карбонільної групи одного β-плісированого листа та атомом водню в аміногрупі поліпептидної магістралі іншого β-плісированого листа. β-плісировані листи, які тримають один одного разом вирівнюють паралельно або антипаралельно один одному. R-групи амінокислот у β-плісированому аркуші вказують перпендикулярно водневим зв'язкам, що утримують β-плісировані листи разом, і не беруть участі у підтримці структури β-плісированого листа.

    третинна структура

    Третинна структура поліпептидного ланцюга - це її загальна тривимірна форма, як тільки всі вторинні елементи структури склалися між собою. Взаємодії між полярною, неполярною, кислотною та основною групою R всередині поліпептидного ланцюга створюють складну тривимірну третинну структуру білка. Коли згортання білка відбувається у водному середовищі організму, гідрофобні групи R неполярних амінокислот в основному лежать у внутрішній частині білка, тоді як гідрофільні групи R лежать здебільшого зовні. Бічні ланцюги цистеїну утворюють дисульфідні зв'язки в присутності кисню, єдиний ковалентний зв'язок, що утворюється при згортанні білка. Всі ці взаємодії, слабкі і сильні, визначають кінцеву тривимірну форму білка. Коли білок втрачає об'ємну форму, він вже не буде функціональним.

    зображення
    Рисунок\(\PageIndex{1}\): Третинна структура: третинна структура білків визначається гідрофобними взаємодіями, іонним зв'язком, водневим зв'язком та дисульфідними зв'язками.

    Четвертинна структура

    Четвертинна структура білка - це те, як його субодиниці орієнтовані та розташовані відносно один одного. В результаті четвертинна структура застосовується лише до багатосубодиничних білків; тобто білків, виготовлених з більш ніж одного поліпептидного ланцюга. Білки, виготовлені з одного поліпептиду, не матимуть четвертинної структури.

    У білках з більш ніж однією субодиницею слабкі взаємодії між субодиницями допомагають стабілізувати загальну структуру. Ферменти часто відіграють ключову роль у зв'язуванні субодиниць з утворенням кінцевого, функціонуючого білка.

    Наприклад, інсулін - це кульовий кулястий білок, який містить як водневі зв'язки, так і дисульфідні зв'язки, які утримують дві поліпептидні ланцюга разом. Шовк - це волокнистий білок, який виникає внаслідок водневого зв'язку між різними β-плісировані ланцюгами.

    зображення
    Рисунок\(\PageIndex{1}\): Чотири рівні структури білка: Чотири рівні структури білка можна спостерігати на цих ілюстраціях.

    Ключові моменти

    • Структура білка залежить від його амінокислотної послідовності та місцевих, низькоенергетичних хімічних зв'язків між атомами як в поліпептидному хребті, так і в бічних ланцюгах амінокислот.
    • Структура білка відіграє ключову роль у його функції; якщо білок втрачає форму на будь-якому структурному рівні, він може перестати бути функціональним.
    • Первинною структурою є амінокислотна послідовність.
    • Вторинна структура являє собою локальну взаємодію між ділянками поліпептидного ланцюга і включає α-спіраль і β-плісировані листові структури.
    • Третинна структура - це загальна тривимірна складка, обумовлена значною мірою взаємодією між групами R.
    • Четвертинні структури - це орієнтація і розташування субодиниць в багатосубодиничному білку.

    Ключові умови

    • антипаралельний: природа протилежних орієнтацій двох ниток ДНК або двох бета-ниток, які складають вторинну структуру білка
    • дисульфідний зв'язок: зв'язок, що складається з ковалентного зв'язку між двома атомами сірки, утвореної реакцією двох тіольних груп, особливо між тіоловими групами двох білків
    • β-плісирований лист: вторинна структура білків, де N-Н-групи в кістці однієї повністю витягнутої нитки встановлюють водневі зв'язки з групами C = O в кістці сусідньої повністю витягнутої нитки
    • α-спіраль: вторинна структура білків, де кожен кістяк N-H створює водневий зв'язок з групою C = O амінокислоти чотирьох залишків раніше в тій же спіралі.