3.7: Білки - види і функції білків

Last updated
Save as PDF

Page ID: 4142

Boundless
Boundless

\( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

Цілі навчання

Диференціювати між типами та функціями білків

Види і функції білків

Білки виконують найважливіші функції у всіх системах людського організму. Ці довгі ланцюги амінокислот критично важливі для:

каталізуючі хімічні реакції
синтезування та відновлення ДНК
транспортування матеріалів по осередку
прийом і відправка хімічних сигналів
реагуючи на подразники
забезпечення структурної підтримки

Білки (полімер) - це макромолекули, що складаються з амінокислотних субодиниць (мономерів). Ці амінокислоти ковалентно прикріплені один до одного, утворюючи довгі лінійні ланцюги, звані поліпептидами, які потім складаються в певну тривимірну форму. Іноді ці складчасті поліпептидні ланцюги функціонують самі по собі. Інший раз вони поєднуються з додатковими поліпептидними ланцюгами, утворюючи остаточну білкову структуру. Іноді в кінцевому білку також потрібні неполіпептидні групи. Наприклад, гемогобін білка крові складається з чотирьох поліпептидних ланцюгів, кожна з яких також містить молекулу гема, яка є кільцевою структурою з атомом заліза в центрі.

Білки мають різну форму і молекулярну масу, в залежності від амінокислотної послідовності. Наприклад, гемоглобін - це кульовий білок, що означає, що він складається в компактну глобусоподібну структуру, але колаген, що знаходиться в нашій шкірі, є волокнистим білком, а значить, він складається в довгу розширену волокнисту ланцюжок. Ви, мабуть, схожі на членів вашої родини, тому що поділяєте подібні білки, але ви виглядаєте інакше, ніж незнайомі, тому що білки в очах, волоссі та решті тіла різні.

зображення — Малюнок\(\PageIndex{1}\): Гемоглобін людини: будова гемоглобіну людини. Субодиниці α та β білків у червоному та синьому кольорах, а залізовмісні гемові групи - зеленим кольором. З білкової бази даних.

Оскільки форма визначає функцію, будь-яка незначна зміна форми білка може призвести до того, що білок стає дисфункціональним. Невеликі зміни в амінокислотній послідовності білка можуть спричинити руйнівні генетичні захворювання, такі як хвороба Хантінгтона або серповидноклітинна анемія.

Ферменти

Ферменти - це білки, які каталізують біохімічні реакції, які в іншому випадку не мали б місце. Ці ферменти необхідні для хімічних процесів, таких як травлення та клітинний метаболізм. Без ферментів більшість фізіологічних процесів протікали б настільки повільно (або не зовсім), що життя не могло існувати.

Оскільки форма визначає функцію, кожен фермент специфічний для своїх субстратів. Субстрати - це реагенти, які проходять хімічну реакцію, каталізовану ферментом. Місце, де субстрати зв'язуються з ферментом або взаємодіють з ним, відоме як активний сайт, оскільки це місце, де відбувається хімія. Коли субстрат зв'язується зі своїм активним місцем у ферменту, фермент може допомогти в його розпаді, перебудові або синтезі. Розміщуючи субстрат у певну форму та мікросередовище в активному місці, фермент стимулює хімічну реакцію. Розрізняють два основних класи ферментів:

Катаболічні ферменти: ферменти, які розщеплюють їх субстрат
Анаболічні ферменти: ферменти, які будують більш складні молекули зі своїх субстратів

Ферменти необхідні для травлення: процес розщеплення більших молекул їжі вниз на субодиниці, досить малі, щоб дифузувати через клітинну мембрану і використовуватися клітиною. Ці ферменти включають амілазу, яка каталізує засвоєння вуглеводів у роті та тонкому кишечнику; пепсин, який каталізує перетравлення білків у шлунку; ліпаза, яка каталізує реакції, необхідні для емульгування жирів в тонкому кишечнику; і трипсин, який каталізує подальше перетравлення білки в тонкому кишечнику.

Ферменти також необхідні для біосинтезу: процес створення нових, складних молекул з менших субодиниць, які надаються або генеруються клітиною. До таких біосинтетичних ферментів відносяться ДНК-полімераза, яка каталізує синтез нових ниток генетичного матеріалу до поділу клітин; синтетазу жирних кислот, яка синтезує нові жирні кислоти для жирового або мембранного ліпідного утворення; і компоненти рибосоми, яка каталізує утворення нових поліпептиди з амінокислотних мономерів.

Гормони

Деякі білки функціонують як хімічні сигнальні молекули, які називаються гормонами. Ці білки секретуються ендокринними клітинами, які діють для контролю або регулювання конкретних фізіологічних процесів, які включають ріст, розвиток, обмін речовин і розмноження. Наприклад, інсулін - це білковий гормон, який допомагає регулювати рівень глюкози в крові. Інші білки діють як рецептори для виявлення концентрації хімічних речовин і посилають сигнали для реагування. Деякі види гормонів, такі як естроген і тестостерон, є ліпідними стероїдами, а не білками.

Інші функції білка

Білки виконують найважливіші функції у всіх системах людського організму. У дихальній системі гемоглобін (складається з чотирьох білкових субодиниць) транспортує кисень для використання в клітинному метаболізмі. Додаткові білки в плазмі крові і лімфі переносять поживні речовини і продукти життєдіяльності обміну по всьому організму. Білки актин і тубулін утворюють клітинні структури, в той час як кератин утворює структурну підтримку мертвих клітин, які стають нігтями і волоссям. Антитіла, також звані імуноглобінами, допомагають розпізнати і знищити чужорідні збудники в імунній системі. Актин і міозин дозволяють м'язам скорочуватися, в той час як альбумін живить ранній розвиток ембріона або саджанця.

Ключові моменти

Білки необхідні для основних фізіологічних процесів життєдіяльності і виконують функції в кожній системі людського організму.
Форма білка визначає його функцію.
Білки складаються з амінокислотних субодиниць, які утворюють поліпептидні ланцюги.
Ферменти каталізують біохімічні реакції, прискорюючи хімічні реакції, і можуть або руйнувати їх субстрат, або будувати більші молекули з їх субстрату.
Форма активної ділянки ферменту відповідає формі субстрату.
Гормони - це тип білка, який використовується для клітинної сигналізації та зв'язку.

Ключові умови

амінокислота: Будь-яка з 20 природних α-амінокислот (що мають групи амінокислот та карбонових кислот на одному атомі вуглецю), а також різноманітні бічні ланцюги, які поєднують, через пептидні зв'язки, утворюють білки.
поліпептид: Будь-який полімер (однакових або різних) амінокислот, з'єднаних за допомогою пептидних зв'язків.
каталізувати: Для прискорення процесу.