Skip to main content
LibreTexts - Ukrayinska

15.4D: Антигенні рецептори

  1. Last updated
  2. Save as PDF
  • Page ID
    5417

    • \( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

    І В-клітини, і Т-клітини мають поверхневі рецептори до антигену. Кожна клітина має тисячі рецепторів однієї специфіки; тобто з місцем зв'язування для конкретного епітопу. Т-клітинні рецептори (TCR) дозволяють клітині зв'язуватися і, якщо присутні додаткові сигнали, активуватися епітопом, представленим іншою клітиною, яка називається антигенпрезентуючою клітиною або APC, і реагувати на нього. В-клітинні рецептори (BCR) дозволяють клітині зв'язуватися і, якщо присутні додаткові сигнали, активуватися епітопом і реагувати на молекули розчинного антигену. Відповідь закінчується тим, що нащадки В-клітини виділяють величезну кількість розчинної форми її рецепторів. Це антитіла.

    Антитіла

    Антитіла - глікопротеїни. Вони побудовані з субодиниць, що містять дві однакові легкі ланцюги (L ланцюги), кожна з яких містить близько 200 амінокислот і дві однакові важкі ланцюги (H ланцюги), які принаймні вдвічі довше легких ланцюгів. Перші 100 або близько того амінокислот на N-терміналі обох H і L ланцюгів сильно варіюються від антитіл до антитіл. T Це змінні (V) регіони. Якщо не члени одного клону (а часто навіть не тоді), жодні дві В-клітини, ймовірно, не виділяють антитіла з однаковою змінною областю. Мінливість амінокислотної послідовності в V областях особливо виражена в 3 гіперзмінних областях. Третинна структура антитіл зводить 3 гіперзмінні області як L, так і H ланцюгів разом. Разом вони будують ділянку зв'язування антигену, до якого підходить епітоп. З цієї причини гіперзмінні області також називають регіонами, що визначають комплементарність (CDR). Лише кілька різних амінокислотних послідовностей знаходяться в C-терміналах ланцюгів H і L. Це постійні (С) регіони.

    Люди створюють два різних типи областей C для своїх L-ланцюгів, що виробляють ланцюги каппа () L та лямбда (λ) L ланцюги. Вони також роблять п'ять різних видів областей С для виробництва ланцюгів H:

    • mu (μ) ланцюги (H ланцюг антитіл IgM)
    • гамма (γ) ланцюги (IgG)
    • альфа (α) ланцюги (IgA)
    • дельта (δ) ланцюги (IgD)
    • епсилон (ε) ланцюги (IgE)
    альт
    Малюнок 15.4.4.2 Третинна структура L ланцюга люб'язно надано доктором Д. Р. Девісом

    Зображення вище () представляють складену (третинну) структуру цілого ланцюга L (права сторона з тонкими сполучними лініями) та область V плюс перша третина області C важкого ланцюга (ліва сторона; темніші лінії). Кожне коло представляє розташування в тривимірному просторі альфа-вуглецю. Заповнені кола вгорі - це амінокислоти в гіперзмінних або комплементарних визначальних областях (CDR); вони утворюють ділянку, який зв'язує антиген.

    Молекули антитіл мають дві функції для виконання:

    • розпізнати і зв'язуватися з епітопом на антигені
    • викликати корисну реакцію на антиген

    Поділ праці - це:

    • V регіони відповідають за розпізнавання епітопів.
    • Регіони C відповідають за спрацьовування корисної відповіді

    Отже, V області пальцем винуватця; регіони C вживають заходів.

    Якщо H ланцюги антитіла (див. IgG вище) розрізаються в його шарнірній області на N-кінцевій стороні дисульфідних зв'язків, що утримують ланцюги H разом, утворюються 3 фрагменти:

    • 2 Фрагменти Fab («фрагмент антиген-зв'язування») і
    • Фрагмент 1 Fc («фрагмент кристалічний» - оскільки однорідність цієї області дозволяє кристалам утворюватися, тоді як велика різноманітність V областей перешкоджає їх утворенню).

    Чому 5 видів важких ланцюгів? Для забезпечення різних ефекторних функцій.

    5 класів антитіл
    Клас H ланцюг L ланцюг Субодиниці мг/мл Нотатки
    IgG гамма каппа або лямбда Н 2 Л 2 6—13 переноситься через плаценту; чотири підкласи: IgG1-4 у людини
    IgM мю каппа або лямбда (Н 2 Л 25) 0,5-3 перші антитіла з'являтися після імунізації
    IgA альфа каппа або лямбда (Н 2 Л 2) 2 0,6—3 значно вищі концентрації в виділеннях; два підкласи
    IgD дельта каппа або лямбда Н 2 Л 2 <0.14 функція невизначена
    IgE епсилон каппа або лямбда Н 2 Л 2 <0.0004 зв'язується з базофілами і огрядними клітинами, сенсибілізуючи їх на певні алергічні реакції

    «мг/мл» дає концентрацію в нормі, що знаходиться в сироватці крові людини. Підкласи IgG та IgA кодуються різними сегментами генів С-області.

    Якщо клітина, що секретує антитіла, стає раковою, вона переросте в клон, що секретує свій єдиний клас молекули. Захворювання називається множинною мієломою.