Skip to main content
LibreTexts - Ukrayinska

1.4: Нековалентне склеювання

  1. Last updated
  2. Save as PDF
  • Page ID
    5733

    • \( \newcommand{\vecs}[1]{\overset { \scriptstyle \rightharpoonup} {\mathbf{#1}} } \) \( \newcommand{\vecd}[1]{\overset{-\!-\!\rightharpoonup}{\vphantom{a}\smash {#1}}} \)\(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \(\newcommand{\id}{\mathrm{id}}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\) \( \newcommand{\kernel}{\mathrm{null}\,}\) \( \newcommand{\range}{\mathrm{range}\,}\) \( \newcommand{\RealPart}{\mathrm{Re}}\) \( \newcommand{\ImaginaryPart}{\mathrm{Im}}\) \( \newcommand{\Argument}{\mathrm{Arg}}\) \( \newcommand{\norm}[1]{\| #1 \|}\) \( \newcommand{\inner}[2]{\langle #1, #2 \rangle}\) \( \newcommand{\Span}{\mathrm{span}}\)

    Нековалентне склеювання

    Нековалентний зв'язок не передбачає спільного використання електронів. Замість цього:

    • утримує дві нитки подвійної спіралі ДНК разом (водневі зв'язки)
    • згортає поліпептиди в такі вторинні структури, як альфа-спіраль і бета-конформація
    • дозволяє ферментам зв'язуватися з їх субстратом
    • дозволяє антитілам зв'язуватися зі своїм антигеном
    • дозволяє факторам транскрипції зв'язуватися один з одним
    • дозволяє факторам транскрипції зв'язуватися з ДНК
    • дозволяє білкам (наприклад, деяким гормонам) зв'язуватися з їх рецептором
    • дозволяє збірку таких високомолекулярних машин, як
      • рибосоми
      • актинові нитки
      • мікротрубочки
    • і багато іншого

    Існує три принципові види нековалентних сил:

    • іонні взаємодії
    • гідрофобні взаємодії
    • водневі зв'язки

    Іонні взаємодії

    При будь-якому заданому рН білки мають заряджені групи, які можуть брати участь в зв'язуванні їх один з одним або з іншими типами молекул. Наприклад, як показано на малюнку, негативно заряджені карбоксильні групи на залишках аспарагінової кислоти (Asp) та глутамінової кислоти (Glu) можуть притягуватися позитивно зарядженими вільними аміногрупами на залишках лізину (Lys) та аргініну (Arg).

    Іонні взаємодії дуже чутливі доальт

    • зміни рН.

      Як рН падає,

      • Н + зв'язуються з карбоксильними групами (COO -) аспарагінової кислоти (Asp) і глутамінової кислоти (Glu), нейтралізуючи їх негативний заряд, і
      • Н + зв'язуються з незайнятою парою електронів на атомі N аміно (NH 2) груп лізину (Lys) і аргініну (Arg), надаючи їм позитивний заряд

      Результат: змінюється не тільки чистий заряд на молекулі (він стає більш позитивним), але багато можливостей, які мають його групи R для іонних (електростатичних) взаємодій з іншими молекулами та іонами, змінюються.

    У міру підвищення рН,

    • H + видаляються з груп СООН Asp і Glu, надаючи їм негативний заряд (COO −), і
    • H + видаляються з груп NH 3 + Lys і Arg, знімаючи їх позитивний заряд

    Результат: Знову змінюється чистий заряд на молекулі (він стає більш негативним), і знову ж таки, багато можливостей її R груп для електростатичної взаємодії з іншими молекулами або іонами змінюються.

    • концентрація солі

    Збільшення концентрації солі знижує міцність іонного зв'язування, забезпечуючи конкуруючі іони для заряджених залишків.

    Гідрофобні взаємодії

    альтБічні ланцюги (групи R) таких амінокислот, як фенілаланін і лейцин, неполярні і, отже, погано взаємодіють з полярними молекулами, подібними до води. З цієї причини більшість неполярних залишків кульових білків спрямовані до внутрішньої частини молекули, тоді як такі полярні групи, як аспарагінова кислота та лізин, знаходяться на поверхні, що піддається впливу розчинника. Коли неполярні залишки піддаються впливу на поверхню двох різних молекул, енергетично вигідніше, щоб їх дві «маслянисті» неполярні поверхні наближалися один до одного впритул витісняючи полярні молекули води з-між ними.

    На міцність гідрофобних взаємодій не відчутно впливають зміни рН або концентрації солі.

    водневі зв'язки

    Водневі зв'язки можуть утворюватися коли завгодно

    • наближається сильно електронегативний атом (наприклад, кисень, азот)
    • атома водню, який ковалентно прикріплений до другого сильно електронегативного атома

    Кілька поширених прикладів:

    • між групою −C=O та H-N− групою прилеглих пептидних зв'язків у білках, що породжують альфа-спіраль та бета-конфігурацію

    альтальт

    • Між групами −C = O та гідроксильними (H-O −) групами в
      • серин і треонінові залишки білків іальт
      • цукри

    Нековалентні взаємодії є індивідуально слабкими, але колективно сильними.

    Всі три форми нековалентних взаємодій є індивідуально слабкими (близько 5 ккал/моль) порівняно з ковалентним зв'язком (з його 90—100 ккал/моль енергії зв'язку). І яка сила цих взаємодій вимагає, щоб взаємодіючі групи могли наближатися один до одного тісно (ангстрем або менше). Таким чином, можна зробити висновок, що всі приклади, наведені у верхній частині сторінки, вимагають:

    • значна кількість нековалентних взаємодій, що працюють разом, щоб утримувати структури разом
    • рельєф поверхні, що дозволяє значним ділянкам двох взаємодіючих поверхонь наближатися один до одного тісно; тобто вони повинні відповідати один одному